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- PDB-6voy: Cryo-EM structure of HTLV-1 instasome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6voy
タイトルCryo-EM structure of HTLV-1 instasome
要素
  • (DNA (5'-D(P*AP*CP*AP*CP*AP*CP*TP*TP*GP*AP*CP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*G)- ...) x 2
  • DNA (25-MER)
  • DNA-binding protein 7d
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / Integrase (インテグラーゼ) / Intasome / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein phosphatase type 2A complex / protein phosphatase regulator activity / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated ...protein phosphatase type 2A complex / protein phosphatase regulator activity / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / CTLA4 inhibitory signaling / Platelet sensitization by LDL / protein phosphatase activator activity / chromosome, centromeric region / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / RNA endonuclease activity / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / RHO GTPases Activate Formins / RAF activation / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / DNA integration / Negative regulation of MAPK pathway / Separation of Sister Chromatids / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / Regulation of TP53 Degradation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA recombination / nucleic acid binding / negative regulation of cell population proliferation / ゴルジ体 / シグナル伝達 / DNA binding / zinc ion binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 2A, regulatory B subunit, B56 / Protein phosphatase 2A regulatory B subunit (B56 family) / DNA-binding 7kDa protein / 7kD DNA-binding domain / Chromo-like domain superfamily / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Integrase Zinc binding domain / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral ...Protein phosphatase 2A, regulatory B subunit, B56 / Protein phosphatase 2A regulatory B subunit (B56 family) / DNA-binding 7kDa protein / 7kD DNA-binding domain / Chromo-like domain superfamily / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Integrase Zinc binding domain / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / リボヌクレアーゼH / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Armadillo-like helical / Αソレノイド / Armadillo-type fold / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / インテグラーゼ / DNA-binding protein 7d / Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharolobus solfataricus (古細菌)
Human T-cell leukemia virus type I (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Bhatt, V. / Shi, K. / Sundborger, A. / Aihara, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2020
タイトル: Structural basis of host protein hijacking in human T-cell leukemia virus integration.
著者: Veer Bhatt / Ke Shi / Daniel J Salamango / Nicholas H Moeller / Krishan K Pandey / Sibes Bera / Heather O Bohl / Fredy Kurniawan / Kayo Orellana / Wei Zhang / Duane P Grandgenett / Reuben S ...著者: Veer Bhatt / Ke Shi / Daniel J Salamango / Nicholas H Moeller / Krishan K Pandey / Sibes Bera / Heather O Bohl / Fredy Kurniawan / Kayo Orellana / Wei Zhang / Duane P Grandgenett / Reuben S Harris / Anna C Sundborger-Lunna / Hideki Aihara /
要旨: Integration of the reverse-transcribed viral DNA into host chromosomes is a critical step in the life-cycle of retroviruses, including an oncogenic delta(δ)-retrovirus human T-cell leukemia virus ...Integration of the reverse-transcribed viral DNA into host chromosomes is a critical step in the life-cycle of retroviruses, including an oncogenic delta(δ)-retrovirus human T-cell leukemia virus type-1 (HTLV-1). Retroviral integrase forms a higher order nucleoprotein assembly (intasome) to catalyze the integration reaction, in which the roles of host factors remain poorly understood. Here, we use cryo-electron microscopy to visualize the HTLV-1 intasome at 3.7-Å resolution. The structure together with functional analyses reveal that the B56γ (B'γ) subunit of an essential host enzyme, protein phosphatase 2 A (PP2A), is repurposed as an integral component of the intasome to mediate HTLV-1 integration. Our studies reveal a key host-virus interaction underlying the replication of an important human pathogen and highlight divergent integration strategies of retroviruses.
履歴
登録2020年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21301
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA-binding protein 7d
B: DNA-binding protein 7d
C: DNA-binding protein 7d
D: DNA-binding protein 7d
E: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
F: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
I: DNA (5'-D(P*AP*CP*AP*CP*AP*CP*TP*TP*GP*AP*CP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*G)-3')
J: DNA (25-MER)
K: DNA (5'-D(P*AP*CP*AP*CP*AP*CP*TP*TP*GP*AP*CP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*G)-3')
L: DNA (5'-D(P*AP*CP*AP*CP*AP*CP*TP*TP*GP*AP*CP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*G)-3')
M: DNA (25-MER)
N: DNA (5'-D(P*AP*CP*AP*CP*AP*CP*TP*TP*GP*AP*CP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*G)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)313,41418
ポリマ-313,10412
非ポリマー3106
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 2種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
DNA-binding protein 7d / 7 kDa DNA-binding protein d / Sso7d


分子量: 43652.680 Da / 分子数: 4 / 変異: W24A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharolobus solfataricus (strain ATCC 35092 / DSM 1617 / JCM 11322 / P2) (古細菌), (組換発現) Human T-cell leukemia virus type I (ウイルス)
: ATCC 35092 / DSM 1617 / JCM 11322 / P2 / 遺伝子: sso7d, sso7d-1, SSO10610, pol / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39476, UniProt: A0A1Y1CAW1
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform / PP2A B subunit isoform B'-gamma / PP2A B subunit isoform B56-gamma / PP2A B subunit isoform PR61- ...PP2A B subunit isoform B'-gamma / PP2A B subunit isoform B56-gamma / PP2A B subunit isoform PR61-gamma / PP2A B subunit isoform R5-gamma / Renal carcinoma antigen NY-REN-29


分子量: 40357.789 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP2R5C, KIAA0044 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13362

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DNA (5'-D(P*AP*CP*AP*CP*AP*CP*TP*TP*GP*AP*CP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*G)- ... , 2種, 4分子 ILKN

#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*AP*CP*AP*CP*AP*CP*TP*TP*GP*AP*CP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*G)-3')


分子量: 15074.711 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#5: DNA鎖 DNA (5'-D(P*AP*CP*AP*CP*AP*CP*TP*TP*GP*AP*CP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*G)-3')


分子量: 6199.017 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human T-cell leukemia virus type I (ウイルス)

-
DNA鎖 , 1種, 2分子 JM

#4: DNA鎖 DNA (25-MER)


分子量: 7614.918 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human T-cell leukemia virus type I (ウイルス)

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非ポリマー , 2種, 6分子

#6: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Mg

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: HTLV1 intasome / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Human T-cell leukemia virus type I (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 30 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.18_3861精密化
PHENIX1.18_3861精密化
EMソフトウェア名称: RELION / バージョン: 3.08 / カテゴリ: 3次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 30434 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 189.65 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.012618386
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.520825768
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.09992882
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.01262630
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d29.65196970

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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