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- PDB-6v8a: Human CtBP1 (28-375) in complex with AMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v8a
タイトルHuman CtBP1 (28-375) in complex with AMP
要素C-terminal-binding protein 1
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / co-transcriptional factor
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by TCF7L2 mutants / Repression of WNT target genes / synaptic vesicle clustering / presynaptic active zone cytoplasmic component / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / synaptic vesicle endocytosis / white fat cell differentiation / GABA-ergic synapse / transcription repressor complex ...Signaling by TCF7L2 mutants / Repression of WNT target genes / synaptic vesicle clustering / presynaptic active zone cytoplasmic component / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / synaptic vesicle endocytosis / white fat cell differentiation / GABA-ergic synapse / transcription repressor complex / viral genome replication / SUMOylation of transcription cofactors / transcription corepressor binding / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / transcription coregulator binding / transcription corepressor activity / NAD binding / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / protein phosphorylation / negative regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / identical protein binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
C-terminal binding protein / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
アデニル酸 / C-terminal-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Royer, W.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM119014 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: NAD(H) phosphates mediate tetramer assembly of human C-terminal binding protein (CtBP).
著者: Nichols, J.C. / Schiffer, C.A. / Royer Jr., W.E.
履歴
登録2019年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22021年7月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32023年10月11日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-terminal-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0336
ポリマ－40,5391
非ポリマー4945
水3,963220
1
A: C-terminal-binding protein 1
ヘテロ分子

A: C-terminal-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,06512
ポリマ－81,0782
非ポリマー98710
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_564x,x-y+1,-z-1/31
Buried area8000 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area24890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.171, 89.171, 164.170
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
Space group name HallP642(x,y,z+1/6)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+2/3
#3: y,-x+y,z+1/3
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+1/3
#11: -x+y,y,-z
#12: x,x-y,-z+2/3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-703-

HOH

21A-707-

HOH

31A-716-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 C-terminal-binding protein 1 / CtBP1


分子量: 40539.066 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 28-375 / 変異: V185T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTBP1, CTBP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q13363, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP / アデニル酸


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: AMP*YM
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.05 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM HEPES, pH 7.5, 80-200 mM calcium chloride, 2-6% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: Cu FINE FOCUS / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2019年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. obs: 16758 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Χ2: 0.939 / Net I/σ(I): 6.4 / Num. measured all: 157772
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.35-2.393.20.9857710.766196
2.39-2.434.50.9098100.7661100
2.43-2.485.70.7728350.8231100
2.48-2.536.30.6688100.8471100
2.53-2.596.80.5788010.8671100
2.59-2.657.40.4798230.881100
2.65-2.717.90.4778420.8711100
2.71-2.798.40.3848270.8661100
2.79-2.879.10.3288140.8981100
2.87-2.969.40.2568300.9091100
2.96-3.079.90.2218240.9331100
3.07-3.1910.30.1918340.9471100
3.19-3.3311.60.1428320.9521100
3.33-3.5112.60.1378351.0061100
3.51-3.7312.70.118501.121100
3.73-4.0212.60.0848370.9111100
4.02-4.4212.50.0618630.982199.9
4.42-5.0612.40.0538670.9621100
5.06-6.3712.20.0678940.9731100
6.37-5011.20.0399590.97197.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIXv1.15精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDb entry 6CDF

6cdf


解像度: 2.35→31.55 Å / SU ML: 0.2759 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.4615
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2579 835 5.01 %
Rwork0.2026 --
obs0.2052 16669 99.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 40.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→31.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2502 0 3 220 2725
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00152575
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.45923513
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0389418
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0027459
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.57222071
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.35-2.50.29971340.26292548X-RAY DIFFRACTION98.86
2.5-2.690.26471360.23952586X-RAY DIFFRACTION100
2.69-2.960.28831370.21682613X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.390.23211380.212607X-RAY DIFFRACTION99.82
3.39-4.270.28491390.18762634X-RAY DIFFRACTION98.3
4.27-31.550.23141510.18492846X-RAY DIFFRACTION99.83
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.74466670686 Å / Origin y: 32.5396989643 Å / Origin z: -26.5986527754 Å
111213212223313233
T0.242881393191 Å20.00585294473349 Å20.000274829507701 Å2-0.349197804865 Å2-0.042141113114 Å2--0.307763121686 Å2
L0.541401723227 °2-0.223425593285 °20.231950311005 °2-0.798674953879 °2-0.470714335489 °2--1.45534921549 °2
S0.0484135343431 Å °0.0834986305095 Å °-0.014091430075 Å °-0.0265794132674 Å °-0.0414115380799 Å °-0.159258827149 Å °0.138266708429 Å °0.292844148882 Å °0.00713109210752 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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