[日本語] English
万見
- PDB-6v4k: Structure of TrkH-TrkA in complex with ADP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v4k
タイトルStructure of TrkH-TrkA in complex with ADP
要素
  • Potassium transporter peripheral membrane component
  • Trk system potassium uptake protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / ion channel (イオンチャネル) / TrkH / TrkA / nucleotide binding (ヌクレオチド)
機能・相同性
機能・相同性情報


potassium ion transmembrane transporter activity / potassium:chloride symporter activity / potassium ion binding / potassium channel activity / potassium ion transmembrane transport / membrane => GO:0016020 / nucleotide binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Potassium uptake protein TrkA / TrkH potassium transport family / Cation transporter / Cation transport protein / Regulator of K+ conductance, C-terminal domain / Regulator of K+ conductance, N-terminal / TrkA-N domain / RCK N-terminal domain profile. / Regulator of K+ conductance, C-terminal / Regulator of K+ conductance, C-terminal domain superfamily ...Potassium uptake protein TrkA / TrkH potassium transport family / Cation transporter / Cation transport protein / Regulator of K+ conductance, C-terminal domain / Regulator of K+ conductance, N-terminal / TrkA-N domain / RCK N-terminal domain profile. / Regulator of K+ conductance, C-terminal / Regulator of K+ conductance, C-terminal domain superfamily / TrkA-C domain / RCK C-terminal domain profile. / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Alpha-Beta Plaits / NAD(P)-binding domain superfamily / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Trk system potassium uptake protein TrkA / Trk system potassium uptake protein / Trk system potassium uptake protein TrkA / Trk system potassium uptake protein TrkH
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio parahaemolyticus (腸炎ビブリオ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.53004144504 Å
データ登録者Zhou, M. / Zhang, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL086392 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK122784 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: TrkA undergoes a tetramer-to-dimer conversion to open TrkH which enables changes in membrane potential.
著者: Hanzhi Zhang / Yaping Pan / Liya Hu / M Ashley Hudson / Katrina S Hofstetter / Zhichun Xu / Mingqiang Rong / Zhao Wang / B V Venkataram Prasad / Steve W Lockless / Wah Chiu / Ming Zhou /
要旨: TrkH is a bacterial ion channel implicated in K uptake and pH regulation. TrkH assembles with its regulatory protein, TrkA, which closes the channel when bound to ADP and opens it when bound to ATP. ...TrkH is a bacterial ion channel implicated in K uptake and pH regulation. TrkH assembles with its regulatory protein, TrkA, which closes the channel when bound to ADP and opens it when bound to ATP. However, it is unknown how nucleotides control the gating of TrkH through TrkA. Here we report the structures of the TrkH-TrkA complex in the presence of ADP or ATP. TrkA forms a tetrameric ring when bound to ADP and constrains TrkH to a closed conformation. The TrkA ring splits into two TrkA dimers in the presence of ATP and releases the constraints on TrkH, resulting in an open channel conformation. Functional studies show that both the tetramer-to-dimer conversion of TrkA and the loss of constraints on TrkH are required for channel gating. In addition, deletion of TrkA in Escherichia coli depolarizes the cell, suggesting that the TrkH-TrkA complex couples changes in intracellular nucleotides to membrane potential.
履歴
登録2019年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Trk system potassium uptake protein
B: Trk system potassium uptake protein
C: Trk system potassium uptake protein
D: Trk system potassium uptake protein
E: Potassium transporter peripheral membrane component
F: Potassium transporter peripheral membrane component
G: Potassium transporter peripheral membrane component
H: Potassium transporter peripheral membrane component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)414,89912
ポリマ－413,1908
非ポリマー1,7094
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24520 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area150100 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)262.101, 188.495, 187.911
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 133.163, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質
Trk system potassium uptake protein / TrkH


分子量: 53104.375 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio parahaemolyticus (腸炎ビブリオ)
遺伝子: ACS91_07345, BA740_20060, BS585_02545, C1S91_23870, C9I78_16125, CA163_10465, CGH73_23020, CGJ02_21120, FHP20_22005, WR32_21470
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0D1QU68, UniProt: Q87TN7*PLUS
#2: タンパク質
Potassium transporter peripheral membrane component / Trk system potassium transport protein TrkA / Trk system potassium transporter TrkA


分子量: 50193.086 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio parahaemolyticus (腸炎ビブリオ)
遺伝子: trkA, sapG, ACS91_07035, BA740_20405, C1S91_23530, CGH73_23350, CGJ02_20785, WR32_21780
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A072LGS4, UniProt: Q87KD2*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2 / 詳細: 100 mM HEPES, pH 7.2, 26% PEG400, 10% 2-propanol

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月30日
放射モノクロメーター: cryo-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. obs: 81759 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 21.3655473934 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 30.63
反射 シェル解像度: 3.52→3.58 Å / Rmerge(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 4081

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4J9U

4j9u


解像度: 3.53004144504→49.8219581438 Å / SU ML: 0.370948467346 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33788131981 / 位相誤差: 27.9833370918
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291089168135 3403 4.93932884347 %
Rwork0.250161637564 --
obs0.252157814466 68896 84.3104861901 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 80.3680566079 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.53004144504→49.8219581438 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数28126 0 108 0 28234
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045422674995928844
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0087535857439261
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09904376370984646
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007480485454834955
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.137992328510171
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.54-3.58050.375989872566100.315155377211242X-RAY DIFFRACTION7.43801652893
3.5805-3.63390.399256650723420.308007471372811X-RAY DIFFRACTION25.0882352941
3.6339-3.69070.359500958597850.2854664023251214X-RAY DIFFRACTION38.2847038019
3.6907-3.75110.331163866885690.2739685259921646X-RAY DIFFRACTION50.3967087864
3.7511-3.81580.263462208414910.2825278221291905X-RAY DIFFRACTION59.5110316041
3.8158-3.88520.2781093948811270.2820802542662344X-RAY DIFFRACTION73.1497927768
3.8852-3.95990.3330976335711360.2724561267222791X-RAY DIFFRACTION85.5597778427
3.9599-4.04060.3152667660791490.2577372296113045X-RAY DIFFRACTION94.3017419545
4.0406-4.12850.3150650435761440.2558857561793192X-RAY DIFFRACTION98.7859046491
4.1285-4.22450.2764583413821290.2351544936573276X-RAY DIFFRACTION99.7656021096
4.2245-4.330.2996451249851780.2340742547153192X-RAY DIFFRACTION99.8222748815
4.33-4.4470.2893713365391920.2178376193493219X-RAY DIFFRACTION99.8536299766
4.447-4.57780.2548902115091620.2102158352913229X-RAY DIFFRACTION99.7059688327
4.5778-4.72550.256492216871320.2069982088983249X-RAY DIFFRACTION99.4119376654
4.7255-4.89420.2356660423821740.2105783649463196X-RAY DIFFRACTION98.6245244366
4.8942-5.090.2174786999421520.219446711883150X-RAY DIFFRACTION97.6345357776
5.09-5.32140.2742907068331580.2392406382813244X-RAY DIFFRACTION99.8825601879
5.3214-5.60160.3029419521962100.2618783121833191X-RAY DIFFRACTION99.8825256975
5.6016-5.9520.3131487282031940.2957409897763228X-RAY DIFFRACTION99.795858851
5.952-6.41070.3072613839712040.292878115743190X-RAY DIFFRACTION99.5892018779
6.4107-7.05420.3567490069771750.278003971723210X-RAY DIFFRACTION99.5295501323
7.0542-8.07130.3230721962511810.2619954294373199X-RAY DIFFRACTION98.3415769566

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る