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万見
- PDB-6uth: Allosteric coupling between alpha-rings of 20S proteasome, 20S pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uth
タイトルAllosteric coupling between alpha-rings of 20S proteasome, 20S proteasome singly capped with a PA26/E102A_PANc, together with LFP incubation
要素
  • (Proteasome subunit alphaプロテアソーム) x 2
  • Proteasome activator protein PA26
  • Proteasome subunit betaプロテアソーム
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / PA26PANc / proteasome (プロテアソーム) / substrate LFP
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome activator complex / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasomal protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / タンパク質分解 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Proteasome activator PA28, C-terminal domain / Proteasome activator superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal domain superfamily / Proteasome activator pa28 beta subunit / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit, archaeal / Proteasome alpha subunit, archaeal / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature ...Proteasome activator PA28, C-terminal domain / Proteasome activator superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal domain superfamily / Proteasome activator pa28 beta subunit / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit, archaeal / Proteasome alpha subunit, archaeal / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit alpha / Proteasome subunit beta / Proteasome activator protein PA26
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoplasma acidophilum (好酸性)
Trypanosoma brucei brucei (ブルーストリパノソーマ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Cheng, Y. / Yu, Z.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01GM082893 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Allosteric coupling between α-rings of the 20S proteasome.
著者: Zanlin Yu / Yadong Yu / Feng Wang / Alexander G Myasnikov / Philip Coffino / Yifan Cheng /
要旨: Proteasomal machinery performs essential regulated protein degradation in eukaryotes. Classic proteasomes are symmetric, with a regulatory ATPase docked at each end of the cylindrical 20S. Asymmetric ...Proteasomal machinery performs essential regulated protein degradation in eukaryotes. Classic proteasomes are symmetric, with a regulatory ATPase docked at each end of the cylindrical 20S. Asymmetric complexes are also present in cells, either with a single ATPase or with an ATPase and non-ATPase at two opposite ends. The mechanism that populates these different proteasomal complexes is unknown. Using archaea homologs, we construct asymmetric forms of proteasomes. We demonstrate that the gate conformation of the two opposite ends of 20S are coupled: binding one ATPase opens a gate locally, and also opens the opposite gate allosterically. Such allosteric coupling leads to cooperative binding of proteasomal ATPases to 20S and promotes formation of proteasomes symmetrically configured with two identical ATPases. It may also promote formation of asymmetric complexes with an ATPase and a non-ATPase at opposite ends. We propose that in eukaryotes a similar mechanism regulates the composition of the proteasomal population.
履歴
登録2019年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20879
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasome subunit alpha
B: Proteasome subunit alpha
C: Proteasome subunit alpha
D: Proteasome subunit alpha
E: Proteasome subunit alpha
F: Proteasome subunit alpha
G: Proteasome subunit alpha
Z: Proteasome subunit beta
M: Proteasome subunit beta
1: Proteasome subunit beta
N: Proteasome subunit beta
2: Proteasome subunit beta
H: Proteasome subunit beta
V: Proteasome subunit beta
I: Proteasome subunit beta
W: Proteasome subunit beta
J: Proteasome subunit beta
X: Proteasome subunit beta
K: Proteasome subunit beta
Y: Proteasome subunit beta
L: Proteasome subunit beta
O: Proteasome subunit alpha
P: Proteasome subunit alpha
Q: Proteasome subunit alpha
R: Proteasome subunit alpha
S: Proteasome subunit alpha
T: Proteasome subunit alpha
U: Proteasome subunit alpha
a: Proteasome activator protein PA26
b: Proteasome activator protein PA26
c: Proteasome activator protein PA26
d: Proteasome activator protein PA26
e: Proteasome activator protein PA26
f: Proteasome activator protein PA26
g: Proteasome activator protein PA26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)839,10035
ポリマ－839,10035
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area137940 Å2
ΔGint-483 kcal/mol
Surface area266130 Å2

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要素

#1: タンパク質
Proteasome subunit alpha / プロテアソーム / 20S proteasome alpha subunit / Proteasome core protein PsmA


分子量: 25067.518 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / 遺伝子: psmA, Ta1288 / 発現宿主: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ) / 参照: UniProt: P25156, proteasome endopeptidase complex
#2: タンパク質
Proteasome subunit beta / プロテアソーム / 20S proteasome subunit B / 20S proteasome beta subunit / Proteasome core protein PsmB


分子量: 22294.848 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / 遺伝子: psmB, Ta0612 / 発現宿主: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ) / 参照: UniProt: P28061, proteasome endopeptidase complex
#3: タンパク質
Proteasome subunit alpha / プロテアソーム / 20S proteasome alpha subunit / Proteasome core protein PsmA


分子量: 25125.619 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / 遺伝子: psmA, Ta1288 / 発現宿主: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ) / 参照: UniProt: P25156, proteasome endopeptidase complex
#4: タンパク質
Proteasome activator protein PA26


分子量: 25088.582 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (ブルーストリパノソーマ)
遺伝子: Tb10.70.3660 / 発現宿主: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ) / 参照: UniProt: Q38BM8

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Singly capped T20S proteasome by PA26PANc, LFP / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Thermoplasma acidophilum (好酸性)
由来(組換発現)生物種: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 55000 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00859171
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.11979919
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.92836176
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0639352
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00710262

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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