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万見
- PDB-6udp: Human IMPDH2 treated with ATP, IMP, and 20 mM GTP. Filament assem... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6udp
タイトルHuman IMPDH2 treated with ATP, IMP, and 20 mM GTP. Filament assembly interface reconstruction.
要素Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase 2
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN (生合成) / metabolism (代謝) / filament / allostery (アロステリック効果) / adenine (アデニン) / guanine (グアニン)
機能・相同性
機能・相同性情報


'de novo' XMP biosynthetic process / lymphocyte proliferation / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / IMP dehydrogenase activity / IMPデヒドロゲナーゼ / GMP biosynthetic process / Azathioprine ADME / peroxisomal membrane / GTP biosynthetic process / cellular response to interleukin-4 ...'de novo' XMP biosynthetic process / lymphocyte proliferation / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / IMP dehydrogenase activity / IMPデヒドロゲナーゼ / GMP biosynthetic process / Azathioprine ADME / peroxisomal membrane / GTP biosynthetic process / cellular response to interleukin-4 / 概日リズム / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Potential therapeutics for SARS / nucleotide binding / Neutrophil degranulation / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 生体膜 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase / IMP dehydrogenase / GMP reductase, conserved site / IMP dehydrogenase / GMP reductase signature. / IMP dehydrogenase/GMP reductase / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBSドメイン / CBSドメイン / CBS domain profile. / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
イノシン酸 / Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Johnson, M.C. / Kollman, J.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM118396-04 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structures demonstrate human IMPDH2 filament assembly tunes allosteric regulation.
著者: Matthew C Johnson / Justin M Kollman /
要旨: Inosine monophosphate dehydrogenase (IMPDH) mediates the first committed step in guanine nucleotide biosynthesis and plays important roles in cellular proliferation and the immune response. IMPDH ...Inosine monophosphate dehydrogenase (IMPDH) mediates the first committed step in guanine nucleotide biosynthesis and plays important roles in cellular proliferation and the immune response. IMPDH reversibly polymerizes in cells and tissues in response to changes in metabolic demand. Self-assembly of metabolic enzymes is increasingly recognized as a general mechanism for regulating activity, typically by stabilizing specific conformations of an enzyme, but the regulatory role of IMPDH filaments has remained unclear. Here, we report a series of human IMPDH2 cryo-EM structures in both active and inactive conformations. The structures define the mechanism of filament assembly, and reveal how filament-dependent allosteric regulation of IMPDH2 makes the enzyme less sensitive to feedback inhibition, explaining why assembly occurs under physiological conditions that require expansion of guanine nucleotide pools. Tuning sensitivity to an allosteric inhibitor distinguishes IMPDH from other metabolic filaments, and highlights the diversity of regulatory outcomes that can emerge from self-assembly.
履歴
登録2019年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20742
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase 2
B: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase 2
C: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase 2
D: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase 2
E: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase 2
F: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase 2
G: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase 2
H: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)454,63016
ポリマ－451,8448
非ポリマー2,7868
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase 2 / IMPDH 2 / IMPDH-II


分子量: 56480.500 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IMPDH2, IMPD2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12268, IMPデヒドロゲナーゼ
#2: 化合物
ChemComp-IMP / INOSINIC ACID / IMP / イノシン酸


分子量: 348.206 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N4O8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human IMPDH2 treated with ATP, IMP, and 20 mM GTP. Filament assembly interface reconstruction.
タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 100 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.14rc1_3161: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: D4 (2回x4回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 2.95 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 31246 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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