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- PDB-6tgs: AtNBR1-PB1 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tgs
タイトルAtNBR1-PB1 domain
要素Protein NBR1 homolog
キーワードSIGNALING PROTEIN / Autophagy (オートファジー)
機能・相同性
機能・相同性情報


protein targeting to vacuole involved in autophagy / 液胞 / protein polymerization / オートファゴソーム / ubiquitin binding / zinc ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Next to BRCA1, central domain / Ig-like domain from next to BRCA1 gene / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. ...Next to BRCA1, central domain / Ig-like domain from next to BRCA1 gene / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / UBA-like superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / コハク酸 / Protein NBR1 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.53 Å
データ登録者Jakobi, A.J. / Sachse, C.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号
European CommissionPIEF-GA-2012-331285 ドイツ
European CommissionPCOFUND-GA-2008-229597 ドイツ
German Research FoundationEXC1074 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2020
タイトル: Structural basis of p62/SQSTM1 helical filaments and their role in cellular cargo uptake.
著者: Arjen J Jakobi / Stefan T Huber / Simon A Mortensen / Sebastian W Schultz / Anthimi Palara / Tanja Kuhm / Birendra Kumar Shrestha / Trond Lamark / Wim J H Hagen / Matthias Wilmanns / Terje ...著者: Arjen J Jakobi / Stefan T Huber / Simon A Mortensen / Sebastian W Schultz / Anthimi Palara / Tanja Kuhm / Birendra Kumar Shrestha / Trond Lamark / Wim J H Hagen / Matthias Wilmanns / Terje Johansen / Andreas Brech / Carsten Sachse /
要旨: p62/SQSTM1 is an autophagy receptor and signaling adaptor with an N-terminal PB1 domain that forms the scaffold of phase-separated p62 bodies in the cell. The molecular determinants that govern PB1 ...p62/SQSTM1 is an autophagy receptor and signaling adaptor with an N-terminal PB1 domain that forms the scaffold of phase-separated p62 bodies in the cell. The molecular determinants that govern PB1 domain filament formation in vitro remain to be determined and the role of p62 filaments inside the cell is currently unclear. We here determine four high-resolution cryo-EM structures of different human and Arabidopsis PB1 domain assemblies and observed a filamentous ultrastructure of p62/SQSTM1 bodies using correlative cellular EM. We show that oligomerization or polymerization, driven by a double arginine finger in the PB1 domain, is a general requirement for lysosomal targeting of p62. Furthermore, the filamentous assembly state of p62 is required for autophagosomal processing of the p62-specific cargo KEAP1. Our results show that using such mechanisms, p62 filaments can be critical for cargo uptake in autophagy and are an integral part of phase-separated p62 bodies.
履歴
登録2019年11月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein NBR1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,96511
ポリマ-10,0531
非ポリマー91210
63135
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1730 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area5880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.128, 79.438, 24.135
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-108-

SO4

21A-225-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Protein NBR1 homolog / AtNBR1 / At4g24690


分子量: 10052.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: NBR1, At4g24690, F22K18.110 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9SB64

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非ポリマー , 6種, 45分子

#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#6: 化合物 ChemComp-SIN / SUCCINIC ACID / コハク酸 / コハク酸


分子量: 118.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C4H6O4
#7: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M MES (pH 6.5), 18-20% (w/v) PEG20000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.53→37.9 Å / Num. obs: 12367 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.02799 / Rpim(I) all: 0.02799 / Rsym value: 0.03958 / Net I/σ(I): 10.45
反射 シェル解像度: 1.53→1.585 Å / Rmerge(I) obs: 0.4132 / Mean I/σ(I) obs: 1.42 / Num. unique obs: 1271 / CC1/2: 0.655 / Rpim(I) all: 0.4132 / Rrim(I) all: 0.5844

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_3500: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: EMD-10499

解像度: 1.53→37.9 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.22 / 位相誤差: 31
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2549 1227 5.16 %
Rwork0.2204 --
obs0.2221 12367 98.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.53→37.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数662 0 56 35 753
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007783
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.91054
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.793601
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057120
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005138
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.53-1.59130.41221040.36682497X-RAY DIFFRACTION97
1.5913-1.66370.38071510.3312501X-RAY DIFFRACTION99
1.6637-1.75140.35761510.31792479X-RAY DIFFRACTION98
1.7514-1.86110.27911270.28442552X-RAY DIFFRACTION99
1.8611-2.00480.24721260.22582541X-RAY DIFFRACTION99
2.0048-2.20660.28331500.21132447X-RAY DIFFRACTION97
2.2066-2.52580.22931570.20492480X-RAY DIFFRACTION99
2.5258-3.18210.2251210.20782536X-RAY DIFFRACTION99
3.1821-39.73240.23291400.19312509X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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