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- PDB-6tax: Mouse RNF213 wild type protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tax
タイトルMouse RNF213 wild type protein
要素RNF213,E3 ubiquitin-protein ligase RNF213,E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
キーワードSIGNALING PROTEIN / RNF213 (RNF213) / E3 LIgase (ユビキチンリガーゼ) / AAA-Protein
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid ubiquitination / lipid droplet formation / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / xenophagy / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / 血管新生 / immune system process / protein K63-linked ubiquitination / regulation of lipid metabolic process ...lipid ubiquitination / lipid droplet formation / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / xenophagy / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / 血管新生 / immune system process / protein K63-linked ubiquitination / regulation of lipid metabolic process / protein autoubiquitination / lipid droplet / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / 血管新生 / protein ubiquitination / defense response to bacterium / 核小体 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / 薬指 / Zinc finger RING-type profile. ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / 薬指 / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Ahel, J. / Meinhart, A. / Haselbach, D. / Clausen, T.
資金援助 オーストリア, 1件
組織認可番号
European Research Council (ERC)AdG 694978 オーストリア
引用ジャーナル: Elife / : 2020
タイトル: Moyamoya disease factor RNF213 is a giant E3 ligase with a dynein-like core and a distinct ubiquitin-transfer mechanism.
著者: Juraj Ahel / Anita Lehner / Antonia Vogel / Alexander Schleiffer / Anton Meinhart / David Haselbach / Tim Clausen /
要旨: RNF213 is the major susceptibility factor for Moyamoya disease, a progressive cerebrovascular disorder that often leads to brain stroke in adults and children. Characterization of disease-associated ...RNF213 is the major susceptibility factor for Moyamoya disease, a progressive cerebrovascular disorder that often leads to brain stroke in adults and children. Characterization of disease-associated mutations has been complicated by the enormous size of RNF213. Here, we present the cryo-EM structure of mouse RNF213. The structure reveals the intricate fold of the 584 kDa protein, comprising an N-terminal stalk, a dynein-like core with six ATPase units, and a multidomain E3 module. Collaboration with UbcH7, a cysteine-reactive E2, points to an unexplored ubiquitin-transfer mechanism that proceeds in a RING-independent manner. Moreover, we show that pathologic MMD mutations cluster in the composite E3 domain, likely interfering with substrate ubiquitination. In conclusion, the structure of RNF213 uncovers a distinct type of an E3 enzyme, highlighting the growing mechanistic diversity in ubiquitination cascades. Our results also provide the molecular framework for investigating the emerging role of RNF213 in lipid metabolism, hypoxia, and angiogenesis.
履歴
登録2019年10月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10429
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNF213,E3 ubiquitin-protein ligase RNF213,E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)528,3415
ポリマ-527,6781
非ポリマー6624
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area1040 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area185160 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 RNF213,E3 ubiquitin-protein ligase RNF213,E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / Mysterin / RING finger protein 213 / RING-type E3 ubiquitin transferase RNF213


分子量: 527678.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rnf213, Mystr / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: E9Q555, RING-type E3 ubiquitin transferase, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: full length RNF213 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量: 0.58 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / : BTI-Tn-5B1-4 / プラスミド: EMBacY
緩衝液pH: 7.2
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
120 mMHEPES1
2200 mMpotassium chlorideKCl1
30.25 mMTCEP1
試料濃度: 0.05 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: SCD 005 Sputter Coater (BAL-TEC) grid sitting on a glass block during glow discharge
グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: sample incubated on the grid for 60 s prior to blotting. blotted for 2 seconds using using Whatman Filter Paper Grade 1

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 14 sec. / 電子線照射量: 58 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4749
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum
画像スキャン: 3838 / : 3710 / 動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 1-40

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1SPHIRE粒子像選択
2SerialEM3.7.0画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7Cootモデルフィッティング
8Oモデルフィッティング
9PHENIXモデルフィッティング
11cryoSPARCv0初期オイラー角割当
12RELION3最終オイラー角割当
13RELION3分類
14RELION33次元再構成
15PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 375000
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 374683 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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