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万見
- PDB-6rvr: Atomic structure of the Epstein-Barr portal, structure I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rvr
タイトルAtomic structure of the Epstein-Barr portal, structure I
要素Portal protein
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / DNA packaging (染色体)
機能・相同性Herpesvirus portal protein / Herpesvirus UL6 like / chromosome organization / viral release from host cell / virion component / host cell nucleus / Portal protein / Portal protein
機能・相同性情報
生物種Epstein-Barr virus (ヘルペスウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.46 Å
データ登録者Machon, C. / Fabrega-Ferrer, M. / Zhou, D. / Cuervo, A. / Carrascosa, J.L. / Stuart, D.I. / Coll, M.
資金援助 スペイン, 7件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessRYC-2011-09071 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBFU 2014-54181 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBPF2014-53550-P スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesMDM-2014-0435 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesSEV-2013-0347 スペイン
European Commission653706
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBFU2017-83720-P スペイン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Atomic structure of the Epstein-Barr virus portal.
著者: Cristina Machón / Montserrat Fàbrega-Ferrer / Daming Zhou / Ana Cuervo / José L Carrascosa / David I Stuart / Miquel Coll /
要旨: Herpesviridae is a vast family of enveloped DNA viruses that includes eight distinct human pathogens, responsible for diseases that range from almost asymptomatic to severe and life-threatening. ...Herpesviridae is a vast family of enveloped DNA viruses that includes eight distinct human pathogens, responsible for diseases that range from almost asymptomatic to severe and life-threatening. Epstein-Barr virus infects B-cells and epithelial cells, causing infectious mononucleosis, as well as a number of cancers. Epstein-Barr infection cannot be cured since neither vaccine nor antiviral drug treatments are available. All herpesviruses contain a linear double-stranded DNA genome, enclosed within an icosahedral capsid. Viral portal protein plays a key role in the procapsid assembly and DNA packaging. The portal is the entrance and exit pore for the viral genome, making it an attractive pharmacological target for the development of new antivirals. Here we present the atomic structure of the portal protein of Epstein-Barr virus, solved by cryo-electron microscopy at 3.5 Å resolution. The detailed architecture of this protein suggests that it plays a functional role in DNA retention during packaging.
履歴
登録2019年5月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10010
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Portal protein
B: Portal protein
C: Portal protein
D: Portal protein
E: Portal protein
F: Portal protein
G: Portal protein
H: Portal protein
I: Portal protein
J: Portal protein
K: Portal protein
L: Portal protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)822,47612
ポリマ－822,47612
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area84060 Å2
ΔGint-507 kcal/mol
Surface area215820 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Portal protein


分子量: 68539.641 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Epstein-Barr virus (strain GD1) (ヘルペスウイルス)
株: GD1 / 遺伝子: BBRF1 / 細胞株 (発現宿主): Sf9 cell line
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0A0B6VPI0, UniProt: Q3KSR9*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: DNA packaging viral protein / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
細胞: Sf9 cell line
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
150 mMTris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタン1
220 mM2-mercaptoethanol2-メルカプトエタノール1
3500 mMNaCl塩化ナトリウム1
41 mMEDTAエチレンジアミン四酢酸1
50.05 % w/vn-Dodecyl-B-D-Maltoside1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 44 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (dev_3584: phenix.real_space_refine) / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C12 (12回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.46 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 73395 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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