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万見
- PDB-6qiy: CI-2, conformation 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qiy
タイトルCI-2, conformation 1
要素Subtilisin-chymotrypsin inhibitor-2A
キーワードPLANT PROTEIN (植物) / CHYMOTRYPSIN INHIBITOR 2 / protease inhibitor (プロテアーゼ阻害剤)
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type endopeptidase inhibitor activity / response to wounding
類似検索 - 分子機能
Trypsin Inhibitor V, subunit A / Proteinase inhibitor I13, potato inhibitor I / Proteinase inhibitor I13, potato inhibitor I superfamily / Potato inhibitor I family / Potato inhibitor I family signature. / Trypsin Inhibitor V; Chain A / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Subtilisin-chymotrypsin inhibitor-2A
類似検索 - 構成要素
生物種Hordeum vulgare (オオムギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Romero, A. / Ruiz, F.M.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Engineering protein assemblies with allosteric control via monomer fold-switching.
著者: Luis A Campos / Rajendra Sharma / Sara Alvira / Federico M Ruiz / Beatriz Ibarra-Molero / Mourad Sadqi / Carlos Alfonso / Germán Rivas / Jose M Sanchez-Ruiz / Antonio Romero Garrido / José ...著者: Luis A Campos / Rajendra Sharma / Sara Alvira / Federico M Ruiz / Beatriz Ibarra-Molero / Mourad Sadqi / Carlos Alfonso / Germán Rivas / Jose M Sanchez-Ruiz / Antonio Romero Garrido / José M Valpuesta / Victor Muñoz /
要旨: The macromolecular machines of life use allosteric control to self-assemble, dissociate and change shape in response to signals. Despite enormous interest, the design of nanoscale allosteric ...The macromolecular machines of life use allosteric control to self-assemble, dissociate and change shape in response to signals. Despite enormous interest, the design of nanoscale allosteric assemblies has proven tremendously challenging. Here we present a proof of concept of allosteric assembly in which an engineered fold switch on the protein monomer triggers or blocks assembly. Our design is based on the hyper-stable, naturally monomeric protein CI2, a paradigm of simple two-state folding, and the toroidal arrangement with 6-fold symmetry that it only adopts in crystalline form. We engineer CI2 to enable a switch between the native and an alternate, latent fold that self-assembles onto hexagonal toroidal particles by exposing a favorable inter-monomer interface. The assembly is controlled on demand via the competing effects of temperature and a designed short peptide. These findings unveil a remarkable potential for structural metamorphosis in proteins and demonstrate key principles for engineering protein-based nanomachinery.
履歴
登録2019年1月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Subtilisin-chymotrypsin inhibitor-2A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,4121
ポリマ－7,4121
非ポリマー00
水1,17165
1
A: Subtilisin-chymotrypsin inhibitor-2A
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,94012
ポリマ－88,94012
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation9_555-x,-x+y,-z1
crystal symmetry operation10_555-y,-x,-z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z1
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z1
Buried area19520 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area35550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.773, 68.773, 50.564
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-144-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Subtilisin-chymotrypsin inhibitor-2A / CI-2A


分子量: 7411.657 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 20-84 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hordeum vulgare (オオムギ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01053
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.4 M AMMONIUM SULPHATE AND 100 MM TRIS-HCL PH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293K
PH範囲: 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→38.55 Å / Num. obs: 11793 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 18.1 % / Biso Wilson estimate: 22.61 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.02 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2CI2

2ci2


解像度: 1.5→38.55 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 37.6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 578 4.92 %
Rwork0.211 --
obs0.213 11750 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→38.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数521 0 0 65 586
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006535
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.863727
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.627339
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0688
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00693
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5001-1.65110.35011410.32062704X-RAY DIFFRACTION99
1.6511-1.890.26411360.24422741X-RAY DIFFRACTION100
1.89-2.38110.24931480.24082771X-RAY DIFFRACTION99
2.3811-38.5590.25021530.18822956X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.48630.35430.51398.08250.31662.4338-0.0962-0.08610.3170.1217-0.2157-0.8611-0.16280.16150.3230.22120.0163-0.03990.24720.03520.284821.807916.316214.1938
22.4341.1246-1.46485.03020.75841.3438-0.04380.55990.1535-0.8291-0.09030.8349-0.1472-0.25750.04990.35670.03-0.12340.32810.03350.45259.724118.20758.5052
33.7201-1.60050.56687.56310.32232.65990.02420.0566-0.1926-0.2435-0.01920.34110.2-0.16480.010.18370.00470.00540.19540.00390.238314.594810.427611.6179
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 3 THROUGH 25 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 26 THROUGH 47 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 48 THROUGH 66 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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