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万見
- PDB-6ppd: Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV), C1 penton vertex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ppd
タイトルKaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV), C1 penton vertex register, CATC-absent structure
要素
  • Major capsid protein
  • Small capsomere-interacting protein
  • Triplex capsid protein 1
  • Triplex capsid protein 2
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / capsid (カプシド) / tegument / vertex / complex / VIRUS (ウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


T=16 icosahedral viral capsid / viral capsid assembly / viral process / カプシド / host cell nucleus / structural molecule activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Gammaherpesvirus capsid / Gammaherpesvirus capsid protein / Herpesvirus capsid protein 2 / Herpesvirus capsid shell protein 1 / Herpesvirus VP23 like capsid protein / Herpesvirus capsid shell protein VP19C / Herpesvirus major capsid protein / Herpesvirus major capsid protein, upper domain superfamily / Herpes virus major capsid protein
類似検索 - ドメイン・相同性
ORF26 / ORF25 / Triplex capsid protein 1 / Small capsomere-interacting protein / Major capsid protein / Small capsomere-interacting protein / Core gene UL38 family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Gong, D. / Dai, X. / Jih, J. / Liu, Y.T. / Bi, G.Q. / Sun, R. / Zhou, Z.H.
資金援助 米国, 中国, 14件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM071940 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE025567 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE028583 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE027901 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI094386 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA177322 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA091791 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE023591 米国
Other government2017YFA0505300 中国
Other government2016YFA0400900 中国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)1S10RR23057 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1U24GM116792 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2019
タイトル: DNA-Packing Portal and Capsid-Associated Tegument Complexes in the Tumor Herpesvirus KSHV.
著者: Danyang Gong / Xinghong Dai / Jonathan Jih / Yun-Tao Liu / Guo-Qiang Bi / Ren Sun / Z Hong Zhou /
要旨: Assembly of Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) begins at a bacteriophage-like portal complex that nucleates formation of an icosahedral capsid with capsid-associated tegument complexes ...Assembly of Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) begins at a bacteriophage-like portal complex that nucleates formation of an icosahedral capsid with capsid-associated tegument complexes (CATCs) and facilitates translocation of an ∼150-kb dsDNA genome, followed by acquisition of a pleomorphic tegument and envelope. Because of deviation from icosahedral symmetry, KSHV portal and tegument structures have largely been obscured in previous studies. Using symmetry-relaxed cryo-EM, we determined the in situ structure of the KSHV portal and its interactions with surrounding capsid proteins, CATCs, and the terminal end of KSHV's dsDNA genome. Our atomic models of the portal and capsid/CATC, together with visualization of CATCs' variable occupancy and alternate orientation of CATC-interacting vertex triplexes, suggest a mechanism whereby the portal orchestrates procapsid formation and asymmetric long-range determination of CATC attachment during DNA packaging prior to pleomorphic tegumentation/envelopment. Structure-based mutageneses confirm that a triplex deep binding groove for CATCs is a hotspot that holds promise for antiviral development.
履歴
登録2019年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-20433
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20433
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: Small capsomere-interacting protein
W: Major capsid protein
2: Small capsomere-interacting protein
S: Major capsid protein
T: Major capsid protein
3: Small capsomere-interacting protein
4: Major capsid protein
A: Small capsomere-interacting protein
5: Triplex capsid protein 1
6: Triplex capsid protein 2
7: Triplex capsid protein 2
b: Triplex capsid protein 1
c: Triplex capsid protein 2
d: Triplex capsid protein 2
1: Small capsomere-interacting protein
X: Major capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,070,72416
ポリマ－1,070,72416
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy, CATC-absent penton vertex registers can exist at portal-proximal, portal-distal, and portal-opposite vertices.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Small capsomere-interacting protein


分子量: 18597.824 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
株: GK18 / 参照: UniProt: Q76RF4, UniProt: Q2HR63*PLUS
#2: タンパク質
Major capsid protein / MCP


分子量: 153574.188 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
株: GK18 / 参照: UniProt: D0UZN7, UniProt: Q2HRA7*PLUS
#3: タンパク質 Triplex capsid protein 1


分子量: 36374.840 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
株: GK18 / 参照: UniProt: Q76RF6, UniProt: F5H8Y5*PLUS
#4: タンパク質
Triplex capsid protein 2


分子量: 34278.473 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
株: GK18 / 参照: UniProt: C7E5A9

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human gammaherpesvirus 8Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus
タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Human gammaherpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
株: BAC16
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
ウイルス殻名称: Capsidカプシド / 直径: 1250 nm / 三角数 (T数): 16
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 凍結前の試料温度: 298 K
詳細: The sample was manually blotted and frozen with a homemade plunger.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 14000 X / 倍率（補正後）: 24271 X / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 79 K
撮影平均露光時間: 13 sec. / 電子線照射量: 25 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 8007
画像スキャンサンプリングサイズ: 2.5 µm / 横: 1440 / 縦: 1440 / 動画フレーム数/画像: 26

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.13_2998精密化
PHENIX1.13_2998精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN粒子像選択
2RELION2.1粒子像選択
3Leginon画像取得
5CTFFIND3CTF補正
6RELION2.1CTF補正
9Coot0.8.6.1モデルフィッティング
11PHENIX1.13モデル精密化
12RELION2.1初期オイラー角割当
13RELION2.1最終オイラー角割当
15RELION2.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 44328
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1521505 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 177.4 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
精密化立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.007670371
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.042795632
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.058510799
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.007312423
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.256642403

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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