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- PDB-6p7x: Structure of the K. lactis CBF3 core - Ndc10 D1D2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p7x
タイトルStructure of the K. lactis CBF3 core - Ndc10 D1D2 complex
要素
  • Cep3
  • Ctf13
  • Ndc10
  • Skp1S-phase kinase-associated protein 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / yeast centromere-binding complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / DNA binding / zinc ion binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Transcription activator GCR1-like domain / Ndc10, domain 2 / Ndc10, domain 2 superfamily / Transcriptional activator of glycolytic enzymes / Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit, domain 2 / Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit B, C-terminal / Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit B / Fungal Zn(2)-Cys(6) binuclear cluster domain / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain superfamily / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain profile. ...Transcription activator GCR1-like domain / Ndc10, domain 2 / Ndc10, domain 2 superfamily / Transcriptional activator of glycolytic enzymes / Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit, domain 2 / Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit B, C-terminal / Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit B / Fungal Zn(2)-Cys(6) binuclear cluster domain / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain superfamily / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain profile. / GAL4-like Zn(II)2Cys6 (or C6 zinc) binuclear cluster DNA-binding domain / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / SKP1/BTB/POZ domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin ligase complex SCF subunit / KLLA0F13816p / KLLA0E03807p / KLLA0D09977p
類似検索 - 構成要素
生物種Kluyveromyces lactis (酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Lee, P.D. / Wei, H. / Tan, D. / Harrison, S.C.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2019
タイトル: Structure of the Centromere Binding Factor 3 Complex from Kluyveromyces lactis.
著者: Phong D Lee / Hui Wei / Dongyan Tan / Stephen C Harrison /
要旨: Kinetochores are the multiprotein complexes that link chromosomal centromeres to mitotic-spindle microtubules. Budding yeast centromeres comprise three sequential "centromere-determining elements", ...Kinetochores are the multiprotein complexes that link chromosomal centromeres to mitotic-spindle microtubules. Budding yeast centromeres comprise three sequential "centromere-determining elements", CDEI, II, and III. CDEI (8 bp) and CDEIII (∼25 bp) are conserved between Kluyveromyces lactis and Saccharomyces cerevisiae, but CDEII in the former is twice as long (160 bp) as CDEII in the latter (80 bp). The CBF3 complex recognizes CDEIII and is required for assembly of a centromeric nucleosome, which in turn recruits other kinetochore components. To understand differences in centromeric nucleosome assembly between K. lactis and S. cerevisiae, we determined the structure of a K. lactis CBF3 complex by electron cryomicroscopy at ∼4 Å resolution and compared it with published structures of S. cerevisiae CBF3. We show differences in the pose of Ndc10 and discuss potential models of the K. lactis centromeric nucleosome that account for the extended CDEII length.
履歴
登録2019年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.country / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20272
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Ndc10
C: Ctf13
D: Skp1
B: Cep3
A: Cep3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)262,6255
ポリマ－262,6255
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area9540 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area87610 Å2

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要素

#1: タンパク質 Ndc10 / KLLA0E03807p


分子量: 47053.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (酵母) / 遺伝子: KLLA0_E03807g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6CPM4
#2: タンパク質 Ctf13 / KLLA0F13816p


分子量: 46159.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (酵母) / 遺伝子: KLLA0_F13816g / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6CK37
#3: タンパク質 Skp1 / S-phase kinase-associated protein 1 / Centromere-associated factor


分子量: 21081.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (酵母) / 遺伝子: SKP1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O94228
#4: タンパク質 Cep3 / KLLA0D09977p


分子量: 74165.312 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (酵母) / 遺伝子: KLLA0_D09977g / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6CRD4

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: K. lactis CBF3 core - Ndc10 D1D2 Complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Kluyveromyces lactis (酵母)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 65 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 63177 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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