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- PDB-6nav: Cryo-EM reconstruction of Sulfolobus islandicus LAL14/1 Pilus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nav
タイトルCryo-EM reconstruction of Sulfolobus islandicus LAL14/1 Pilus
要素M9UD72
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / helical symmetry / archaeal pilus
機能・相同性membrane => GO:0016020 / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Sulfolobus islandicus LAL14/1 (好気性・好酸性)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Wang, F. / Cvirkaite-Krupovic, V. / Prangishvili, D. / Krupovic, M. / Egelman, E.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM122510 米国
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2019
タイトル: An extensively glycosylated archaeal pilus survives extreme conditions.
著者: Fengbin Wang / Virginija Cvirkaite-Krupovic / Mark A B Kreutzberger / Zhangli Su / Guilherme A P de Oliveira / Tomasz Osinski / Nicholas Sherman / Frank DiMaio / Joseph S Wall / David ...著者: Fengbin Wang / Virginija Cvirkaite-Krupovic / Mark A B Kreutzberger / Zhangli Su / Guilherme A P de Oliveira / Tomasz Osinski / Nicholas Sherman / Frank DiMaio / Joseph S Wall / David Prangishvili / Mart Krupovic / Edward H Egelman /
要旨: Pili on the surface of Sulfolobus islandicus are used for many functions, and serve as receptors for certain archaeal viruses. The cells grow optimally at pH 3 and ~80 °C, exposing these ...Pili on the surface of Sulfolobus islandicus are used for many functions, and serve as receptors for certain archaeal viruses. The cells grow optimally at pH 3 and ~80 °C, exposing these extracellular appendages to a very harsh environment. The pili, when removed from cells, resist digestion by trypsin or pepsin, and survive boiling in sodium dodecyl sulfate or 5 M guanidine hydrochloride. We used electron cryo-microscopy to determine the structure of these filaments at 4.1 Å resolution. An atomic model was built by combining the electron density map with bioinformatics without previous knowledge of the pilin sequence-an approach that should prove useful for assemblies where all of the components are not known. The atomic structure of the pilus was unusual, with almost one-third of the residues being either threonine or serine, and with many hydrophobic surface residues. While the map showed extra density consistent with glycosylation for only three residues, mass measurements suggested extensive glycosylation. We propose that this extensive glycosylation renders these filaments soluble and provides the remarkable structural stability. We also show that the overall fold of the archaeal pilin is remarkably similar to that of archaeal flagellin, establishing common evolutionary origins.
履歴
登録2018年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年7月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-0397
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0397
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: M9UD72
B: M9UD72
C: M9UD72
D: M9UD72
E: M9UD72
F: M9UD72
G: M9UD72
H: M9UD72
I: M9UD72
J: M9UD72
K: M9UD72
L: M9UD72
M: M9UD72
N: M9UD72
O: M9UD72
P: M9UD72
Q: M9UD72
R: M9UD72
S: M9UD72
T: M9UD72
U: M9UD72


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)266,30921
ポリマ－266,30921
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy, helical filament was observed by negative staining and Cryo-EM
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
M9UD72


分子量: 12681.375 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sulfolobus islandicus LAL14/1 (好気性・好酸性)
参照: UniProt: M9UD72

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Sulfolobus islandicus LAL14/1 Pilus / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Sulfolobus islandicus LAL14/1 (好気性・好酸性)
緩衝液pH: 6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 48 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
詳細: Images were stored containing 24 fractions, where each fraction corresponded to a dose of ~2 electrons per Angstrom^2.

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_2919: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMAN2粒子像選択
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
12SPIDER３次元再構成
13RELION３次元再構成
14Rosettaモデル精密化
15PHENIXモデル精密化
16Cootモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 104.97 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.94 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 181070 / 詳細: MODEL:MAP FSC, D99 / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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