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万見
- PDB-6n9y: Atomic structure of Non-Structural protein 1 of bluetongue virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n9y
タイトルAtomic structure of Non-Structural protein 1 of bluetongue virus
要素Non-structural protein 1
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / Bluetongue Virus Non-structural protein 1
機能・相同性Orbivirus non-structural protein NS1/hydrophobic tubular protein / Orbivirus non-structural protein NS1, or hydrophobic tubular protein / Non-structural protein NS1
機能・相同性情報
生物種Bluetongue virus 23 (ブルータング)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Kerviel, A. / Ge, P. / Lai, M. / Jih, J. / Boyce, M. / Zhang, X. / Zhou, Z.H. / Roy, P.
資金援助 米国, 英国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI094386 米国
Wellcome Trust100218 英国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB140140 米国
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2019
タイトル: Atomic structure of the translation regulatory protein NS1 of bluetongue virus.
著者: Adeline Kerviel / Peng Ge / Mason Lai / Jonathan Jih / Mark Boyce / Xing Zhang / Z Hong Zhou / Polly Roy /
要旨: Bluetongue virus (BTV) non-structural protein 1 (NS1) regulates viral protein synthesis and exists as tubular and non-tubular forms in infected cells, but how tubules assemble and how protein ...Bluetongue virus (BTV) non-structural protein 1 (NS1) regulates viral protein synthesis and exists as tubular and non-tubular forms in infected cells, but how tubules assemble and how protein synthesis is regulated are unknown. Here, we report near-atomic resolution structures of two NS1 tubular forms determined by cryo-electron microscopy. The two tubular forms are different helical assemblies of the same NS1 monomer, consisting of an amino-terminal foot, a head and body domains connected to an extended carboxy-terminal arm, which wraps atop the head domain of another NS1 subunit through hydrophobic interactions. Deletion of the C terminus prevents tubule formation but not viral replication, suggesting an active non-tubular form. Two zinc-finger-like motifs are present in each NS1 monomer, and tubules are disrupted by divalent cation chelation and restored by cation addition, including Zn, suggesting a regulatory role of divalent cations in tubule formation. In vitro luciferase assays show that the NS1 non-tubular form upregulates BTV mRNA translation, whereas zinc-finger disruption decreases viral mRNA translation, tubule formation and virus replication, confirming a functional role for the zinc-fingers. Thus, the non-tubular form of NS1 is sufficient for viral protein synthesis and infectious virus replication, and the regulatory mechanism involved operates through divalent cation-dependent conversion between the non-tubular and tubular forms.
履歴
登録2018年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.42024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-0383
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0383
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Non-structural protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5551
ポリマ－64,5551
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area29620 Å2

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要素

#1: タンパク質 Non-structural protein 1


分子量: 64554.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bluetongue virus 23 (ブルータング) / 参照: UniProt: L7WU69

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Non-structural protein 1 (tubule) / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Bluetongue virus (serotype 1 / isolate South Africa) (ブルータング)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタンC4H11NO31
2150 mMSaltNaCl塩化ナトリウム1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Calibrated defocus min: 1200 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4000 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 5006
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS
画像スキャン動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 3-19

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN1.8粒子像選択
2Leginon画像取得
4CTFFIND3CTF補正
10RELION2最終オイラー角割当
11RELION1.4分類IHRSR extension
12RELION2３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -17.5 ° / 軸方向距離/サブユニット: 8.83 Å / らせん対称軸の対称性: D2
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 7800 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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