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万見
- PDB-6n9d: Complex of tissue inhibitor of metalloproteinases-1 (TIMP-1) muta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n9d
タイトルComplex of tissue inhibitor of metalloproteinases-1 (TIMP-1) mutant (L34G/L133P/L151C/G154A) with matrix metalloproteinase-3 catalytic domain (MMP-3cd)
要素
  • Metalloproteinase inhibitor 1Matrix metalloproteinase inhibitor
  • Stromelysin-1マトリックスメタロプロテアーゼ
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE inhibitor / tissue inhibitor of metalloproteinases / matrix metalloproteinase (マトリックスメタロプロテアーゼ) / HYDROLASE (加水分解酵素) / HYDROLASE-HYDROLASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of metallopeptidase activity / マトリックスメタロプロテイナーゼ-3 / peptidase inhibitor activity / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / negative regulation of trophoblast cell migration / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / metalloendopeptidase inhibitor activity / cellular response to UV-A / negative regulation of catalytic activity ...regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of metallopeptidase activity / マトリックスメタロプロテイナーゼ-3 / peptidase inhibitor activity / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / negative regulation of trophoblast cell migration / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / metalloendopeptidase inhibitor activity / cellular response to UV-A / negative regulation of catalytic activity / regulation of neuroinflammatory response / negative regulation of endopeptidase activity / cartilage development / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / Interleukin-10 signaling / response to amyloid-beta / Collagen degradation / 基底膜 / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / cellular response to nitric oxide / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / EGFR Transactivation by Gastrin / 細胞外マトリックス / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / response to hormone / platelet alpha granule lumen / cytokine activity / response to cytokine / Post-translational protein phosphorylation / positive regulation of protein-containing complex assembly / growth factor activity / metalloendopeptidase activity / response to peptide hormone / cellular response to reactive oxygen species / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / metallopeptidase activity / Platelet degranulation / peptidase activity / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endopeptidase activity / cellular response to lipopolysaccharide / protease binding / Extra-nuclear estrogen signaling / 小胞体 / serine-type endopeptidase activity / 自然免疫系 / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / Netrin domain ...Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / ヘモペキシン / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / マトリックスメタロプロテアーゼ / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Alpha-Beta Complex / Βバレル / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Metalloproteinase inhibitor 1 / Stromelysin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Raeeszadeh-Sarmazdeh, M. / Radisky, E.S. / Sankaran, B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA205471 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Directed evolution of the metalloproteinase inhibitor TIMP-1 reveals that its N- and C-terminal domains cooperate in matrix metalloproteinase recognition.
著者: Raeeszadeh-Sarmazdeh, M. / Greene, K.A. / Sankaran, B. / Downey, G.P. / Radisky, D.C. / Radisky, E.S.
履歴
登録2018年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Stromelysin-1
B: Metalloproteinase inhibitor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5117
ポリマ－39,2602
非ポリマー2515
水82946
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2680 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area15820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.031, 70.031, 319.512
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-220-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Stromelysin-1 / マトリックスメタロプロテアーゼ / SL-1 / Matrix metalloproteinase-3 / MMP-3 / Transin-1


分子量: 18595.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP3, STMY1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P08254, マトリックスメタロプロテイナーゼ-3
#2: タンパク質 Metalloproteinase inhibitor 1 / Matrix metalloproteinase inhibitor / Erythroid-potentiating activity / EPA / Fibroblast collagenase inhibitor / Collagenase inhibitor / ...Erythroid-potentiating activity / EPA / Fibroblast collagenase inhibitor / Collagenase inhibitor / Tissue inhibitor of metalloproteinases 1 / TIMP-1


分子量: 20664.709 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TIMP1, CLGI, TIMP / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01033
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M Sodium Acetate, 0.1 M Sodium Cacodylate: HCl, pH 6.5 18 % (w/v) PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年5月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.67→43.99 Å / Num. obs: 14162 / % possible obs: 99.99 % / 冗長度: 20.4 % / Biso Wilson estimate: 55.93 Å2 / CC1/2: 0.981 / Rmerge(I) obs: 0.2469 / Rrim(I) all: 0.2531 / Net I/σ(I): 20.11
反射 シェル解像度: 2.67→2.765 Å / 冗長度: 21.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.16 / Num. unique obs: 1374 / CC1/2: 0.664 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimlessデータスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
xia2データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UEA

1uea


解像度: 2.67→43.99 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 1039 7.35 %
Rwork0.184 --
obs0.1894 14140 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 139.22 Å2 / Biso mean: 55.1126 Å2 / Biso min: 23.73 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.67→43.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2624 0 5 46 2675
Biso mean--51.6 49.17 -
残基数----336
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092706
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3043680
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049402
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007476
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.368949
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.67-2.81070.40751430.32211798194199
2.8107-2.98680.26591430.254917991942100
2.9868-3.21740.32611460.220718341980100
3.2174-3.5410.31551460.21218401986100
3.541-4.05310.23051480.164818572005100
4.0531-5.10520.2141510.141219042055100
5.1052-43.99630.24091620.16820692231100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.64012.06520.18335.9231-2.16184.55130.1169-0.2328-0.13940.2511-0.3101-1.05750.13990.6620.14430.33390.0236-0.03280.5127-0.09110.518625.403527.138610.2626
24.05480.1535-0.14412.76070.59034.55770.0761-0.032-0.71590.4231-0.3094-0.26010.8346-0.25830.23540.5081-0.0444-0.04330.2821-0.0490.363514.745820.688613.7329
35.81072.808-0.53662.6802-2.11173.0647-0.00550.61960.0606-0.2623-0.00390.73120.2527-0.31080.04550.36320.0455-0.05820.4182-0.13410.475511.167529.57530.5633
45.38521.40130.24893.34911.13054.1670.1652-0.38030.42060.7122-0.27790.26280.3489-0.42640.06860.5745-0.06070.04420.3144-0.07470.31-5.873623.634120.7732
51.0151-1.1303-0.41565.23753.3573.39350.05450.20830.00590.2424-0.06110.04670.34390.0098-0.00690.4813-0.09650.02110.3146-0.02770.3257-5.72669.36588.1272
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 87 through 147 )A87 - 147
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 148 through 207 )A148 - 207
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 208 through 247 )A208 - 247
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1 through 90 )B1 - 90
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 91 through 179 )B91 - 179

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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