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万見
- PDB-6n1h: Cryo-EM structure of ASC-CARD filament -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n1h
タイトルCryo-EM structure of ASC-CARD filament
要素Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
キーワードSIGNALING PROTEIN / Inflammasome (インフラマソーム) / filament / immunity
機能・相同性
機能・相同性情報


Pyrin domain binding / NLRP6 inflammasome complex / myosin I binding / positive regulation of antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / myeloid dendritic cell activation involved in immune response / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / myeloid dendritic cell activation / IkappaB kinase complex / The AIM2 inflammasome / AIM2 inflammasome complex ...Pyrin domain binding / NLRP6 inflammasome complex / myosin I binding / positive regulation of antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / myeloid dendritic cell activation involved in immune response / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / myeloid dendritic cell activation / IkappaB kinase complex / The AIM2 inflammasome / AIM2 inflammasome complex / 飲作用 / NLRP1 inflammasome complex / icosanoid biosynthetic process / interleukin-6 receptor binding / NLRP3 inflammasome complex assembly / canonical inflammasome complex / positive regulation of adaptive immune response / NLRP3 inflammasome complex / BMP receptor binding / osmosensory signaling pathway / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of interferon-beta production / CLEC7A/inflammasome pathway / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of macrophage cytokine production / pattern recognition receptor signaling pathway / tropomyosin binding / positive regulation of actin filament polymerization / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of activated T cell proliferation / pyroptosis / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / positive regulation of interleukin-10 production / The NLRP3 inflammasome / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of T cell migration / cellular response to interleukin-1 / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of phagocytosis / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of chemokine production / positive regulation of defense response to virus by host / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / activation of innate immune response / positive regulation of interleukin-1 beta production / regulation of autophagy / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of JNK cascade / regulation of protein stability / protein homooligomerization / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / azurophil granule lumen / positive regulation of T cell activation / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of tumor necrosis factor production / cellular response to tumor necrosis factor / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / defense response to virus / secretory granule lumen / cellular response to lipopolysaccharide / protease binding / defense response to Gram-negative bacterium / 微小管 / transmembrane transporter binding / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein dimerization activity / defense response to Gram-positive bacterium / positive regulation of apoptotic process / ゴルジ体 / 自然免疫系 / neuronal cell body / apoptotic process / Neutrophil degranulation / 核小体 / enzyme binding / 小胞体 / シグナル伝達 / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ミトコンドリア / extracellular region / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
CARD8/ASC/NALP1, CARD domain / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death Domain, Fas / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death Domain, Fas / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain ...CARD8/ASC/NALP1, CARD domain / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death Domain, Fas / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death Domain, Fas / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.17 Å
データ登録者Li, Y. / Fu, T. / Wu, H.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM structures of ASC and NLRC4 CARD filaments reveal a unified mechanism of nucleation and activation of caspase-1.
著者: Yang Li / Tian-Min Fu / Alvin Lu / Kristen Witt / Jianbin Ruan / Chen Shen / Hao Wu /
要旨: Canonical inflammasomes are cytosolic supramolecular complexes that activate caspase-1 upon sensing extrinsic microbial invasions and intrinsic sterile stress signals. During inflammasome assembly, ...Canonical inflammasomes are cytosolic supramolecular complexes that activate caspase-1 upon sensing extrinsic microbial invasions and intrinsic sterile stress signals. During inflammasome assembly, adaptor proteins ASC and NLRC4 recruit caspase-1 through homotypic caspase recruitment domain (CARD) interactions, leading to caspase-1 dimerization and activation. Activated caspase-1 processes proinflammatory cytokines and Gasdermin D to induce cytokine maturation and pyroptotic cell death. Here, we present cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of NLRC4 CARD and ASC CARD filaments mediated by conserved three types of asymmetric interactions (types I, II, and III). We find that the CARDs of these two adaptor proteins share a similar assembly pattern, which matches that of the caspase-1 CARD filament whose structure we defined previously. These data indicate a unified mechanism for downstream caspase-1 recruitment through CARD-CARD interactions by both adaptors. Using structure modeling, we further show that full-length NLRC4 assembles via two separate symmetries at its CARD and its nucleotide-binding domain (NBD), respectively.
履歴
登録2018年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2018年12月5日ID: 6DRN
改定 1.02018年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8902
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8902
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
B: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
C: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
D: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
E: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
F: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
G: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
H: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
I: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
J: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
K: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
L: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
M: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
N: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
O: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
P: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,40216
ポリマ－156,40216
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area27310 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area52500 Å2
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 16 / Rise per n subunits: 5 Å / Rotation per n subunits: -100.58 °)

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要素

#1: タンパク質
Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD / hASC / Caspase recruitment domain-containing protein 5 / PYD and CARD domain-containing protein / ...hASC / Caspase recruitment domain-containing protein 5 / PYD and CARD domain-containing protein / Target of methylation-induced silencing 1


分子量: 9775.143 Da / 分子数: 16 / 断片: CARD (UNP residues 112-194) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PYCARD, ASC, CARD5, TMS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9ULZ3

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: ASC-CARD filament / タイプ: CELL / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 41 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -100.58 ° / 軸方向距離/サブユニット: 5 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.17 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 226603 / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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