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- PDB-6mkh: Crystal structure of pencillin binding protein 4 (PBP4) from Ente... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mkh
タイトルCrystal structure of pencillin binding protein 4 (PBP4) from Enterococcus faecalis in the imipenem-bound form
要素pencillin binding protein 4 (PBP4)
キーワードprotein binding/antibiotic / PBP / antibiotic (抗生物質) / inhibitor (酵素阻害剤) / imipenem / PENICILLIN-BINDING PROTEIN (ペニシリン結合タンパク質) / protein binding-antibiotic complex
機能・相同性
機能・相同性情報


penicillin binding / response to antibiotic / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
NTF2-like N-terminal transpeptidase / NTF2-like N-terminal transpeptidase domain / Penicillin-binding protein, dimerisation domain / Penicillin-binding Protein dimerisation domain / Penicillin-binding protein, dimerisation domain superfamily / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / NTF2-like domain superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IM2 / リン酸塩 / PBP4 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterococcus faecalis (乳酸球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.62 Å
データ登録者D'Andrea, E.D. / Moon, T.M. / Peti, W. / Page, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R56 AI045626-15 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: The structures of penicillin-binding protein 4 (PBP4) and PBP5 fromEnterococciprovide structural insights into beta-lactam resistance.
著者: Moon, T.M. / D'Andrea, E.D. / Lee, C.W. / Soares, A. / Jakoncic, J. / Desbonnet, C. / Garcia-Solache, M. / Rice, L.B. / Page, R. / Peti, W.
履歴
登録2018年9月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: pencillin binding protein 4 (PBP4)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,2004
ポリマ－70,7091
非ポリマー4913
水1,45981
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.842, 85.401, 84.572
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.30, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 pencillin binding protein 4 (PBP4) / Penicillin-binding protein


分子量: 70709.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Enterococcus faecalis (乳酸球菌) / 遺伝子: pbp4, A6B47_10405, DAI13_12160 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9K3C9
#2: 化合物 ChemComp-IM2 / (5R)-5-[(1S,2R)-1-formyl-2-hydroxypropyl]-3-[(2-{[(E)-iminomethyl]amino}ethyl)sulfanyl]-4,5-dihydro-1H-pyrrole-2-carbox ylic acid / IMIPENEM, open form / N-FORMIMIDOYL-THIENAMYCINE, open form / Imipenem


分子量: 301.362 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19N3O4S / コメント: 抗生剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.5 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.25 / 詳細: 0.04M KH2PO4, 16% PEG 8000, 20% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月12日
詳細: Flat Si Rh coated M0, Kirkpatrick-Baez flat bent Si M1 & M2
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.62→37.895 Å / Num. obs: 77350 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 48.35 Å2 / CC1/2: 0.959 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.075 / Χ2: 0.72 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2.62→2.74 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.211 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique obs: 2364 / CC1/2: 0.321 / Rpim(I) all: 0.181 / Rrim(I) all: 0.28 / Χ2: 0.46 / % possible all: 77.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PBP4 apo

解像度: 2.62→37.895 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 1244 5.2 %
Rwork0.1966 --
obs0.1986 23930 95.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.62→37.895 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3303 0 30 81 3414
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033383
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5694583
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9192027
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044523
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004602
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6196-2.72440.29971020.24111978X-RAY DIFFRACTION75
2.7244-2.84840.23361690.20742556X-RAY DIFFRACTION99
2.8484-2.99850.28181350.21032592X-RAY DIFFRACTION99
2.9985-3.18620.25281480.2012544X-RAY DIFFRACTION98
3.1862-3.43210.26311380.20362592X-RAY DIFFRACTION98
3.4321-3.77720.25591500.18422568X-RAY DIFFRACTION99
3.7772-4.32310.21121340.16652571X-RAY DIFFRACTION97
4.3231-5.44410.20661280.17562627X-RAY DIFFRACTION99
5.4441-37.89850.22681400.232658X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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