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- PDB-6mba: Crystal Structure of Human Nav1.4 CTerminal Domain in Complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mba
タイトルCrystal Structure of Human Nav1.4 CTerminal Domain in Complex with apo Calmodulin
要素
  • Calmodulin-1カルモジュリン
  • Sodium channel protein type 4 subunit alphaナトリウムチャネル
キーワードCALMODULIN-BINDING PROTEIN / SCN4A / voltage gated sodium channel (ナトリウムチャネル) / calmodulin (カルモジュリン) / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of skeletal muscle contraction by action potential / voltage-gated sodium channel complex / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / high voltage-gated calcium channel activity / voltage-gated sodium channel activity / establishment of protein localization to membrane / Interaction between L1 and Ankyrins / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of synaptic vesicle exocytosis ...regulation of skeletal muscle contraction by action potential / voltage-gated sodium channel complex / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / high voltage-gated calcium channel activity / voltage-gated sodium channel activity / establishment of protein localization to membrane / Interaction between L1 and Ankyrins / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of synaptic vesicle exocytosis / organelle localization by membrane tethering / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / sodium ion transport / voltage-gated calcium channel complex / nitric-oxide synthase binding / Phase 0 - rapid depolarisation / protein phosphatase activator activity / calcium ion import across plasma membrane / calcium channel regulator activity / adenylate cyclase binding / catalytic complex / sodium ion transmembrane transport / detection of calcium ion / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / cellular response to interferon-beta / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel inhibitor activity / voltage-gated potassium channel complex / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / positive regulation of protein dephosphorylation / titin binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / sperm midpiece / response to amphetamine / calcium channel complex / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / protein serine/threonine kinase activator activity / nitric-oxide synthase regulator activity / sarcomere / muscle contraction / regulation of cytokinesis / calcium-mediated signaling / spindle microtubule / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / 紡錘体 / cellular response to type II interferon / response to calcium ion / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / 髄鞘 / 成長円錐 / transmembrane transporter binding / protein domain specific binding / 中心体 / calcium ion binding / protein kinase binding / protein-containing complex / ミトコンドリア / 核質 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Voltage gated sodium channel, alpha-4 subunit, mammalian / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / Sodium ion transport-associated / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand domain pair ...Voltage gated sodium channel, alpha-4 subunit, mammalian / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / Sodium ion transport-associated / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
炭酸塩 / Calmodulin-1 / Sodium channel protein type 4 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.799 Å
データ登録者Yoder, J. / Gabelli, S.B. / Amzel, L.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)5R01HL128743 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Ca2+-dependent regulation of sodium channels NaV1.4 and NaV1.5 is controlled by the post-IQ motif.
著者: Yoder, J.B. / Ben-Johny, M. / Farinelli, F. / Srinivasan, L. / Shoemaker, S.R. / Tomaselli, G.F. / Gabelli, S.B. / Amzel, L.M.
履歴
登録2018年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sodium channel protein type 4 subunit alpha
B: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8469
ポリマ－36,4602
非ポリマー3867
水2,162120
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4110 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area15270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.720, 29.041, 94.991
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 123.65, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-331-

HOH

21B-333-

HOH

31B-364-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Sodium channel protein type 4 subunit alpha / ナトリウムチャネル / SkM1 / Sodium channel protein skeletal muscle subunit alpha / Sodium channel protein type IV ...SkM1 / Sodium channel protein skeletal muscle subunit alpha / Sodium channel protein type IV subunit alpha / Voltage-gated sodium channel subunit alpha Nav1.4


分子量: 19607.188 Da / 分子数: 1 / 断片: cytoplasmic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCN4A / プラスミド: pGEX-6P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: P35499
#2: タンパク質 Calmodulin-1 / カルモジュリン


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1, CaMI / プラスミド: pET-24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: P0DP29

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非ポリマー , 5種, 127分子

#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン / 炭酸塩


分子量: 60.009 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: CO3
#6: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム / トリスヒドロキシメチルアミノメタン


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6 / 詳細: 0.1M MES pH 6.0, 20% PEG 6000, 1.0M LiCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月2日
放射モノクロメーター: VDCM Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.799→44.875 Å / Num. obs: 42682 / % possible obs: 91.4 % / 冗長度: 1.605 % / Biso Wilson estimate: 39.247 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rrim(I) all: 0.084 / Χ2: 1.189 / Net I/σ(I): 6.57
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.8-1.851.5810.4291.5331010.8250.59190.6
1.85-1.91.6190.3671.9331840.8240.50795.4
1.9-1.951.6160.2642.5131870.9130.36594.5
1.95-2.011.5850.2322.9829090.9170.32392.6
2.01-2.081.5820.1753.7427820.950.24289
2.08-2.151.4980.1374.4226610.9650.1991
2.15-2.231.5790.1275.6226450.9650.17790.1
2.23-2.321.6410.1146.2725600.9670.15994.7
2.32-2.431.6450.0877.3425430.980.12294
2.43-2.541.6270.0867.8123340.9760.11993.3
2.54-2.681.6320.0728.5922590.9820.193.5
2.68-2.841.610.0639.4420500.9850.08990.8
2.84-3.041.6240.06110.4119390.9830.08590.9
3.04-3.281.60.05711.0418310.9870.0890.7
3.28-3.61.6020.0511.8616180.9890.0787.6
3.6-4.021.4540.05411.7713730.9820.07782.9
4.02-4.651.6090.05312.6312540.9830.07586.8
4.65-5.691.7610.0513.2211250.9850.07189.5
5.69-8.051.7520.04213.248750.990.05991.2
8.05-44.51.7120.04613.374520.9870.06585.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4OVN

4ovn


解像度: 1.799→44.875 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.94 / 位相誤差: 25.23
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2335 2120 4.97 %
Rwork0.2028 --
obs0.2043 42664 91.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.799→44.875 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2212 0 20 120 2352
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0162264
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3843039
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.329875
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.091334
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01400
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7987-1.84050.31521360.30812659X-RAY DIFFRACTION89
1.8405-1.88650.33461480.30022820X-RAY DIFFRACTION95
1.8865-1.93760.29241460.26912827X-RAY DIFFRACTION95
1.9376-1.99460.28581470.27232677X-RAY DIFFRACTION93
1.9946-2.0590.27341400.25922689X-RAY DIFFRACTION91
2.059-2.13250.3441360.2442614X-RAY DIFFRACTION89
2.1325-2.21790.25041460.22532715X-RAY DIFFRACTION90
2.2179-2.31890.23691440.21822782X-RAY DIFFRACTION95
2.3189-2.44110.28751480.21292812X-RAY DIFFRACTION95
2.4411-2.5940.27051410.22682706X-RAY DIFFRACTION93
2.594-2.79430.27061450.22352723X-RAY DIFFRACTION93
2.7943-3.07540.2611410.2092714X-RAY DIFFRACTION91
3.0754-3.52030.22251380.192624X-RAY DIFFRACTION90
3.5203-4.43460.18721330.16112504X-RAY DIFFRACTION85
4.4346-44.88870.1791310.18012678X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.7136-0.67941.47184.31580.61944.6018-0.14550.10020.259-0.33150.0462-0.4121-0.28780.17160.10050.2649-0.01640.05220.16420.00030.207940.47915.981733.8728
24.06850.6665-0.12074.51830.4764.577-0.12710.5042-0.268-0.47770.01340.63510.1775-0.70490.09140.3151-0.035-0.05240.3546-0.05450.295112.5189-5.414519.6744
39.9745-0.1254-5.884.0996-1.67994.22360.10591.50591.4721-0.41430.35760.8461-1.1542-3.0353-0.53560.95350.3331-0.35531.45490.20361.17463.1525.905813.9972
40.68860.78791.07523.13090.34386.45150.01670.39850.0311-0.3432-0.1358-0.194-0.06660.28110.10310.3141-0.00050.07740.15010.01420.222437.34990.258528.2335
57.7811-0.2439-0.06397.55324.01878.4329-0.11520.9001-0.1847-0.9476-0.0032-0.97490.08550.43660.09710.7978-0.01510.09920.5545-0.01220.423137.2835-4.28826.2505
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 80 through 147 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1612 through 1688 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1691 through 1706 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 1714 through 1748 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 3 through 75 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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