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- PDB-6m7k: Structure of mouse RECON (AKR1C13) in complex with cyclic AMP-AMP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6m7k
タイトルStructure of mouse RECON (AKR1C13) in complex with cyclic AMP-AMP-GMP (cAAG)
要素
  • Aldo-keto reductase family 1 member C13
  • cyclic AMP-AMP-GMP
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / RECON / innate immunity (自然免疫系) / AKR1C13 / cyclic AMP-AMP-GMP
機能・相同性
機能・相同性情報


chlordecone reductase activity / steroid dehydrogenase activity / cellular response to jasmonic acid stimulus / androsterone dehydrogenase activity / ketosteroid monooxygenase activity / aldo-keto reductase (NADPH) activity / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor ...chlordecone reductase activity / steroid dehydrogenase activity / cellular response to jasmonic acid stimulus / androsterone dehydrogenase activity / ketosteroid monooxygenase activity / aldo-keto reductase (NADPH) activity / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / retinal dehydrogenase activity / aldose reductase (NADPH) activity / steroid metabolic process / xenobiotic metabolic process / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Aldo-keto reductase family 1 member C / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIMバレル ...Aldo-keto reductase family 1 member C / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / Aldo-keto reductase family 1 member C13
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Eaglesham, J.B. / Whiteley, A.T. / de Oliveira Mann, C.C. / Morehouse, B.R. / Nieminen, E.A. / King, D.S. / Lee, A.S.Y. / Mekalanos, J.J. / Kranzusch, P.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Bacterial cGAS-like enzymes synthesize diverse nucleotide signals.
著者: Whiteley, A.T. / Eaglesham, J.B. / de Oliveira Mann, C.C. / Morehouse, B.R. / Lowey, B. / Nieminen, E.A. / Danilchanka, O. / King, D.S. / Lee, A.S.Y. / Mekalanos, J.J. / Kranzusch, P.J.
履歴
登録2018年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月6日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldo-keto reductase family 1 member C13
B: cyclic AMP-AMP-GMP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9656
ポリマ－37,7172
非ポリマー2484
水9,674537
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2360 Å2
ΔGint12 kcal/mol
Surface area13980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.597, 57.070, 110.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Aldo-keto reductase family 1 member C13 / RECON / AKR1C13


分子量: 36758.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Akr1c13 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8VC28, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: RNA鎖 cyclic AMP-AMP-GMP / cAAG


分子量: 958.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 537 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.98 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.0 M lithium chloride, 0.1 M sodium acetate, 30% PEG6000

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月16日
放射モノクロメーター: Cryo-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→46.02 Å / Num. obs: 130194 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 9.1 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.029 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 1.1→1.12 Å / 冗長度: 8.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique obs: 6242 / CC1/2: 0.813 / Rsym value: 0.298 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5UXF

5uxf


解像度: 1.1→46.02 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 14.48
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1574 2000 1.54 %0.02
Rwork0.1428 ---
obs0.143 130100 99.65 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→46.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2560 67 16 537 3180
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112806
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4213834
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.0861069
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.21421
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01486
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1-1.12750.2261390.19958881X-RAY DIFFRACTION98
1.1275-1.1580.19321410.1859018X-RAY DIFFRACTION99
1.158-1.19210.17861410.17569098X-RAY DIFFRACTION100
1.1921-1.23060.17471420.16189080X-RAY DIFFRACTION100
1.2306-1.27460.17221420.15959102X-RAY DIFFRACTION100
1.2746-1.32560.16691430.15569100X-RAY DIFFRACTION100
1.3256-1.38590.16321420.15249122X-RAY DIFFRACTION100
1.3859-1.4590.15951420.14449109X-RAY DIFFRACTION100
1.459-1.55040.15831430.1399134X-RAY DIFFRACTION100
1.5504-1.67010.1531420.13299160X-RAY DIFFRACTION100
1.6701-1.83820.15891440.13359181X-RAY DIFFRACTION100
1.8382-2.10420.13631440.1259226X-RAY DIFFRACTION100
2.1042-2.65110.14121450.12859287X-RAY DIFFRACTION100
2.6511-46.06270.15521500.14179602X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2139-0.0167-0.58030.37650.11010.5947-0.0226-0.0157-0.05550.01250.02140.03360.015-0.09010.00570.0662-0.00560.00360.05890.00710.0653-20.8537-8.851918.2049
20.99320.37690.54940.64310.36690.65970.0116-0.0434-0.06860.0886-0.0013-0.01720.09040.0134-0.01960.07780.01220.00780.06090.00840.0699-4.2867-12.31921.9878
30.3714-0.1701-0.05330.55580.07610.3306-0.00020.0071-0.0098-0.028-0.00180.0079-0.00420.00310.00290.0555-0.00270.0010.05410.00260.0468-12.1365.182811.9279
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 91 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 92 through 143 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 144 through 323 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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