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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6lth | ||||||
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タイトル | Structure of human BAF Base module | ||||||
要素 |
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キーワード | GENE REGULATION (遺伝子発現の調節) / Chromatin remodeler / Complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of myeloid progenitor cell differentiation / single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / positive regulation of pseudohyphal growth by positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter / positive regulation of glucose mediated signaling pathway / H3K9me3 modified histone binding / glucocorticoid receptor signaling pathway / blastocyst hatching / bBAF complex / npBAF complex / brahma complex ...negative regulation of myeloid progenitor cell differentiation / single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / positive regulation of pseudohyphal growth by positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter / positive regulation of glucose mediated signaling pathway / H3K9me3 modified histone binding / glucocorticoid receptor signaling pathway / blastocyst hatching / bBAF complex / npBAF complex / brahma complex / nBAF complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / neural retina development / GBAF complex / regulation of G0 to G1 transition / Tat protein binding / XY body / nucleosome disassembly / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / regulation of nucleotide-excision repair / RSC-type complex / hepatocyte differentiation / RNA polymerase I preinitiation complex assembly / N-acetyltransferase activity / positive regulation by host of viral transcription / SWI/SNF complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / positive regulation of double-strand break repair / germ cell nucleus / positive regulation of T cell differentiation / cellular response to fatty acid / nuclear androgen receptor binding / nuclear chromosome / positive regulation of stem cell population maintenance / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / androgen receptor signaling pathway / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of cell differentiation / positive regulation of Wnt signaling pathway / positive regulation of myoblast differentiation / intracellular estrogen receptor signaling pathway / ATP-dependent activity, acting on DNA / Chromatin modifying enzymes / DNA polymerase binding / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / Interleukin-7 signaling / 神経発生 / helicase activity / apoptotic signaling pathway / transcription coregulator binding / nuclear receptor binding / positive regulation of cell differentiation / transcription coregulator activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / lysine-acetylated histone binding / negative regulation of cell growth / 動原体 / 核小体 / RMTs methylate histone arginines / nuclear matrix / positive regulation of miRNA transcription / DNA integration / transcription corepressor activity / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / p53 binding / nervous system development / positive regulation of cold-induced thermogenesis / histone binding / transcription coactivator activity / molecular adaptor activity / hydrolase activity / クロマチンリモデリング / 細胞周期 / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / intracellular membrane-bounded organelle / 中心体 / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / chromatin binding / positive regulation of cell population proliferation / クロマチン / 核小体 / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / RNA binding / 核質 / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å | ||||||
データ登録者 | He, S. / Wu, Z. / Tian, Y. / Yu, Z. / Yu, J. / Wang, X. / Li, J. / Liu, B. / Xu, Y. | ||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 2020 タイトル: Structure of nucleosome-bound human BAF complex. 著者: Shuang He / Zihan Wu / Yuan Tian / Zishuo Yu / Jiali Yu / Xinxin Wang / Jie Li / Bijun Liu / Yanhui Xu / 要旨: Mammalian SWI/SNF family chromatin remodelers, BRG1/BRM-associated factor (BAF) and polybromo-associated BAF (PBAF), regulate chromatin structure and transcription, and their mutations are linked to ...Mammalian SWI/SNF family chromatin remodelers, BRG1/BRM-associated factor (BAF) and polybromo-associated BAF (PBAF), regulate chromatin structure and transcription, and their mutations are linked to cancers. The 3.7-angstrom-resolution cryo-electron microscopy structure of human BAF bound to the nucleosome reveals that the nucleosome is sandwiched by the base and the adenosine triphosphatase (ATPase) modules, which are bridged by the actin-related protein (ARP) module. The ATPase motor is positioned proximal to nucleosomal DNA and, upon ATP hydrolysis, engages with and pumps DNA along the nucleosome. The C-terminal α helix of SMARCB1, enriched in positively charged residues frequently mutated in cancers, mediates interactions with an acidic patch of the nucleosome. AT-rich interactive domain-containing protein 1A (ARID1A) and the SWI/SNF complex subunit SMARCC serve as a structural core and scaffold in the base module organization, respectively. Our study provides structural insights into subunit organization and nucleosome recognition of human BAF complex. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6lth.cif.gz | 454.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6lth.ent.gz | 309.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6lth.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lt/6lth ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lt/6lth | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 4種, 5分子 ILNOR
#1: タンパク質 | 分子量: 184923.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCA4 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) 参照: UniProt: P51532, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 | ||
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#2: タンパク質 | 分子量: 242250.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARID1A / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O14497 | ||
#4: タンパク質 | 分子量: 133048.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCC2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8TAQ2 #7: タンパク質 | | 分子量: 44222.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPF2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q92785 |
-SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily ... , 3種, 3分子 MPQ
#3: タンパク質 | 分子量: 44199.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCB1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q12824 |
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#5: タンパク質 | 分子量: 58311.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCD1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96GM5 |
#6: タンパク質 | 分子量: 46710.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCE1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q969G3 |
-非ポリマー , 1種, 1分子
#8: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Structure of human BAF Base module / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 単位: KILODALTONS/NANOMETER / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293T |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: OTHER |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 32 / 利用したフレーム数/画像: 1-32 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 197606 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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