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- PDB-6kre: TRiC at 0.05 mM ADP-AlFx, Conformation 2, 0.05-C2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kre
タイトルTRiC at 0.05 mM ADP-AlFx, Conformation 2, 0.05-C2
要素(T-complex protein 1 subunit ...) x 8
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / Chaperonin TRiC/CCT / Allosteric network / ATPase cycle / Conformational landscape / Cryo-EM (低温電子顕微鏡法)
機能・相同性
機能・相同性情報


Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / : / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / chaperonin-containing T-complex / : / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / フォールディング ...Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / : / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / chaperonin-containing T-complex / : / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / フォールディング / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit / T-complex protein 1, beta subunit / Chaperonins TCP-1 signature 1. / Chaperonins TCP-1 signature 2. ...T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit / T-complex protein 1, beta subunit / Chaperonins TCP-1 signature 1. / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit beta / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit delta / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit epsilon / T-complex protein 1 subunit eta / T-complex protein 1 subunit theta
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.45 Å
データ登録者Jin, M. / Cong, Y.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Basic Research Program of China (973 Program)2017YFA0503503 中国
National Natural Science Foundation of China31670754 中国
National Natural Science Foundation of China31872714 中国
National Natural Science Foundation of China31861143028 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: An ensemble of cryo-EM structures of TRiC reveal its conformational landscape and subunit specificity.
著者: Mingliang Jin / Wenyu Han / Caixuan Liu / Yunxiang Zang / Jiawei Li / Fangfang Wang / Yanxing Wang / Yao Cong /
要旨: TRiC/CCT assists the folding of ∼10% of cytosolic proteins through an ATP-driven conformational cycle and is essential in maintaining protein homeostasis. Here, we determined an ensemble of cryo- ...TRiC/CCT assists the folding of ∼10% of cytosolic proteins through an ATP-driven conformational cycle and is essential in maintaining protein homeostasis. Here, we determined an ensemble of cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of yeast TRiC at various nucleotide concentrations, with 4 open-state maps resolved at near-atomic resolutions, and a closed-state map at atomic resolution, revealing an extra layer of an unforeseen N-terminal allosteric network. We found that, during TRiC ring closure, the CCT7 subunit moves first, responding to nucleotide binding; CCT4 is the last to bind ATP, serving as an ATP sensor; and CCT8 remains ADP-bound and is hardly involved in the ATPase-cycle in our experimental conditions; overall, yeast TRiC consumes nucleotide in a 2-ring positively coordinated manner. Our results depict a thorough picture of the TRiC conformational landscape and its allosteric transitions from the open to closed states in more structural detail and offer insights into TRiC subunit specificity in ATP consumption and ring closure, and potentially in substrate processing.
履歴
登録2019年8月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.32024年3月27日Group: Author supporting evidence / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0757
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
a: T-complex protein 1 subunit alpha
A: T-complex protein 1 subunit alpha
B: T-complex protein 1 subunit beta
d: T-complex protein 1 subunit delta
D: T-complex protein 1 subunit delta
e: T-complex protein 1 subunit epsilon
E: T-complex protein 1 subunit epsilon
g: T-complex protein 1 subunit gamma
G: T-complex protein 1 subunit gamma
h: T-complex protein 1 subunit eta
H: T-complex protein 1 subunit eta
q: T-complex protein 1 subunit theta
Q: T-complex protein 1 subunit theta
z: T-complex protein 1 subunit zeta
Z: T-complex protein 1 subunit zeta
b: T-complex protein 1 subunit beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)955,87116
ポリマ－955,87116
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area49030 Å2
ΔGint-138 kcal/mol
Surface area374290 Å2

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要素

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T-complex protein 1 subunit ... , 8種, 16分子 aABbdDeEgGhHqQzZ

#1: タンパク質 T-complex protein 1 subunit alpha / TCP-1-alpha / CCT-alpha


分子量: 60557.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 参照: UniProt: P12612
#2: タンパク質 T-complex protein 1 subunit beta / TCP-1-beta / CCT-beta


分子量: 57276.254 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 参照: UniProt: P39076
#3: タンパク質 T-complex protein 1 subunit delta / TCP-1-delta / CCT-delta


分子量: 57682.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 参照: UniProt: P39078
#4: タンパク質 T-complex protein 1 subunit epsilon / TCP-1-epsilon / CCT-epsilon


分子量: 61995.004 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 参照: UniProt: P40413
#5: タンパク質 T-complex protein 1 subunit gamma / TCP-1-gamma / CCT-gamma


分子量: 58889.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 参照: UniProt: P39077
#6: タンパク質 T-complex protein 1 subunit eta / TCP-1-eta / CCT-eta


分子量: 59802.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 参照: UniProt: P42943
#7: タンパク質 T-complex protein 1 subunit theta / TCP-1-theta / CCT-theta


分子量: 61735.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 参照: UniProt: P47079
#8: タンパク質 T-complex protein 1 subunit zeta / TCP-1-zeta / CCT-zeta


分子量: 59997.559 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 参照: UniProt: P39079

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TRiC complex / タイプ: COMPLEX / 詳細: TRiC complex at 0.05 mM ADP-AlFx / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 0.96 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 38 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.10_2155: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 4.45 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 45195 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00163741
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.37385990
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.19554655
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03910327
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00111065

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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