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万見
- PDB-6jd0: Structure of mutant human cathepsin L, engineered for GAG binding -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jd0
タイトルStructure of mutant human cathepsin L, engineered for GAG binding
要素Cathepsin L1
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / cathepsin L / collagenase / GAG
機能・相同性
機能・相同性情報


enkephalin processing / cathepsin L / CD4-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / macrophage apoptotic process / クロム親和性細胞 / elastin catabolic process / antigen processing and presentation of peptide antigen / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus ...enkephalin processing / cathepsin L / CD4-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / macrophage apoptotic process / クロム親和性細胞 / elastin catabolic process / antigen processing and presentation of peptide antigen / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / zymogen activation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / protein autoprocessing / Collagen degradation / fibronectin binding / collagen catabolic process / antigen processing and presentation / serpin family protein binding / Attachment and Entry / cysteine-type peptidase activity / positive regulation of apoptotic signaling pathway / endocytic vesicle lumen / collagen binding / MHC class II antigen presentation / Degradation of the extracellular matrix / エンドソーム / proteolysis involved in protein catabolic process / lysosomal lumen / Endosomal/Vacuolar pathway / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / histone binding / collagen-containing extracellular matrix / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / Attachment and Entry / 獲得免疫系 / リソソーム / 免疫応答 / symbiont entry into host cell / apical plasma membrane / fusion of virus membrane with host plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / fusion of virus membrane with host endosome membrane / ゴルジ体 / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞核 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
エタノール / TRIETHYLENE GLYCOL / リン酸塩 / N-PROPANOL / Procathepsin L
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.805 Å
データ登録者Choudhury, D. / Biswas, S.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of Science & Technology (India) インド
引用ジャーナル: Protein Eng.Des.Sel. / 年: 2021
タイトル: Structure-guided protein engineering of human cathepsin L for efficient collagenolytic activity.
著者: Choudhury, D. / Biswas, S.
履歴
登録2019年1月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月19日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,00852
ポリマ－40,9741
非ポリマー4,03551
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9410 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area15850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.835, 64.172, 92.857
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Cathepsin L1 / / Cathepsin L / Major excreted protein / MEP


分子量: 40973.535 Da / 分子数: 1
変異: E105K, C121S, L165Y, M257L, G260A, M291N, G292K, A310L
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSL, CTSL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07711, cathepsin L

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非ポリマー , 9種, 207分子

#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物
ChemComp-POL / N-PROPANOL / 1-PROPONOL / プロパノ-ル / Propan-1-ol


分子量: 60.095 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O
#7: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 150.173 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#8: 化合物 ChemComp-EOH / ETHANOL / エタノ-ル / エタノール


分子量: 46.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O
#9: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#10: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: PEG 4000, 2-propanol etc

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 34526 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 24.78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.063 / Χ2: 0.905 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.8-1.834.30.63114910.7810.3190.7090.71285.4
1.83-1.864.40.54415550.8660.2730.6110.71788.6
1.86-1.94.40.52416030.8530.2640.5890.74991.4
1.9-1.944.40.42416250.8650.2160.4770.88991.9
1.94-1.984.50.33916650.940.1720.3810.74295
1.98-2.034.50.27816810.9390.1420.3130.73696.6
2.03-2.084.60.24717120.9510.1280.2790.86596.7
2.08-2.134.60.20117300.9660.1050.2280.77598.1
2.13-2.24.70.17617580.9750.0910.1990.79199.1
2.2-2.274.70.17317420.9740.090.1960.98899.1
2.27-2.354.80.11817470.9910.060.1330.82898.9
2.35-2.444.80.10517630.9910.0540.1180.80999.2
2.44-2.554.90.09417430.9940.0480.1060.87998.9
2.55-2.694.90.08117640.9940.0410.0910.94499.1
2.69-2.864.90.06317700.9970.0320.070.98199.6
2.86-3.084.90.05117940.9970.0260.0581.0499.4
3.08-3.394.90.04118010.9980.020.0461.18799.6
3.39-3.884.80.03218060.9990.0160.0361.20199.7
3.88-4.884.80.02718430.9990.0130.031.13199.8
4.88-504.50.02319330.9990.0120.0260.92999.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CS8

1cs8


解像度: 1.805→32.408 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.46
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2148 2016 5.85 %
Rwork0.1713 --
obs0.1739 34468 96.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 125.63 Å2 / Biso mean: 37.8924 Å2 / Biso min: 15.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.805→32.408 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2515 0 554 156 3225
Biso mean--61.72 37.63 -
残基数----314
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012809
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0033722
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053345
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007464
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8641627
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8054-1.85050.33971260.30411954208082
1.8505-1.90050.34341340.27092096223089
1.9005-1.95650.31261360.25212186232293
1.9565-2.01960.25771350.21692272240795
2.0196-2.09180.23611400.20262300244097
2.0918-2.17550.24441450.18982335248099
2.1755-2.27450.23371450.18322368251399
2.2745-2.39440.21061470.16522364251199
2.3944-2.54430.24821470.16912373252099
2.5443-2.74070.23341450.16142374251999
2.7407-3.01630.21231540.15792397255199
3.0163-3.45230.1971460.15224102556100
3.4523-4.34790.15891550.140824622617100
4.3479-32.41290.20751610.170125612722100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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