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- PDB-6ilr: Structure of Arabidopsis thaliana Ribokinase in unligand form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ilr
タイトルStructure of Arabidopsis thaliana Ribokinase in unligand form
要素Ribokinaseリボキナーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Ribose (リボース) / Ribokinase (リボキナーゼ) / AtRBSK / PfkB family / Phosphotransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


plastid nucleoid / chloroplast nucleoid / リボキナーゼ / ribokinase activity / D-ribose catabolic process / nucleoside metabolic process / 葉緑体 / 葉緑体 / ATP binding / metal ion binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
リボキナーゼ / Ribokinase/fructokinase / pfkB family of carbohydrate kinases signature 2. / Carbohydrate/purine kinase, PfkB, conserved site / Carbohydrate kinase PfkB / pfkB family carbohydrate kinase / リボキナーゼ / Ribokinase-like / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanine:D-glutamate ligase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リボキナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.972 Å
データ登録者Kang, P. / Oh, J. / Rhee, S.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
Rural Development AdministrationPJ01325801 韓国
National Research Foundation (Korea)2017R1A2B4002860 韓国
引用ジャーナル: J. Struct. Biol. / 年: 2019
タイトル: Crystal structure and mutational analyses of ribokinase from Arabidopsis thaliana.
著者: Kang, P.A. / Oh, J. / Lee, H. / Witte, C.P. / Rhee, S.
履歴
登録2018年10月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribokinase
B: Ribokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,2926
ポリマ－65,8582
非ポリマー4344
水3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3720 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area25070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.040, 99.040, 165.458
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 Ribokinase / リボキナーゼ / RK


分子量: 32928.902 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: To make AtRBSK crystal, we deleted 1-67 residues of AtRBSK. The reason for target protein truncation is to remove the disorder. Miss matched sequence Met67 is expression tag. The full-length ...詳細: To make AtRBSK crystal, we deleted 1-67 residues of AtRBSK. The reason for target protein truncation is to remove the disorder. Miss matched sequence Met67 is expression tag. The full-length AtRBSK sequence is as follows : >ribokinase.at MMKGISSVSQSINYNPYIEFNRPQLQISTVNPNPAQSRFSRPRSLRVLSLSADPSANRNPKSAVDAHAPPLVVVGSANADIYVEIERLPKEGETISAKTGQTLAGGKGANQAACGAKLMYPTYFVGRLGEDAHGKLIAEALGDDGCGVHLDYVRSVNNEPTGHAVVMLQSDGQNSIIIVGGANMKAWPEIMSDDDLEIVRNAGIVLLQREIPDSINIQVAKAVKKAGVPVILDVGGMDTPIPNELLDSIDILSPNETELSRLTGMPTETFEQISQAVAKCHKLGVKQVLVKLGSKGSALFIQGEKPIQQSIIPAAQVVDTTGAGDTFTAAFAVAMVEGKSHEECLRFAAAAASLCVQVKGAIPSMPDRKSVLKLLKFSI Therefore, N-terminal residues 1-67 were deleted to make AtRBSK crystal.
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At1g17160, F20D23.14, F20D23_14 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A1A6H3, リボキナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.07 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M sodium citrate (pH 5.5), 40 % (v/v) PEG 600

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.97933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2017年5月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.972→50 Å / Num. obs: 58558 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 23.8
反射 シェル解像度: 1.98→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 1.788 / CC1/2: 0.588

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1RKD

1rkd


解像度: 1.972→27.469 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 29.17
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2505 1994 3.41 %
Rwork0.22 --
obs0.2211 58415 99.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.972→27.469 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4523 0 28 169 4720
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064613
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9236254
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.31684
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034751
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004814
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.972-2.02130.37251390.3353920X-RAY DIFFRACTION98
2.0213-2.07590.32691400.30463951X-RAY DIFFRACTION100
2.0759-2.1370.32981400.30223965X-RAY DIFFRACTION100
2.137-2.20590.31871410.2894002X-RAY DIFFRACTION100
2.2059-2.28470.37111430.28974011X-RAY DIFFRACTION100
2.2847-2.37610.34511410.28793995X-RAY DIFFRACTION100
2.3761-2.48420.31971400.26924001X-RAY DIFFRACTION100
2.4842-2.61510.34551410.28134019X-RAY DIFFRACTION100
2.6151-2.77880.33141420.2674003X-RAY DIFFRACTION100
2.7788-2.99310.34541420.25854029X-RAY DIFFRACTION99
2.9931-3.29390.26961440.23844051X-RAY DIFFRACTION100
3.2939-3.76950.2341430.20274087X-RAY DIFFRACTION100
3.7695-4.74510.1841470.16584127X-RAY DIFFRACTION100
4.7451-27.47140.18931510.18094260X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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