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- PDB-6ig9: Tra1 subunit from Saccharomyces cerevisiae SAGA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ig9
タイトルTra1 subunit from Saccharomyces cerevisiae SAGA complex
要素Transcription-associated protein 1
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / Epigenetics (エピジェネティクス) / Acetyltransferase / Co-activator (コアクチベーター)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / SLIK (SAGA-like) complex / SAGA complex / NuA4 histone acetyltransferase complex / クロマチンリモデリング / DNA修復 / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Tra1, HEAT repeat ring region / Tra1, HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat ring region / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. ...Tra1, HEAT repeat ring region / Tra1, HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat ring region / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å
データ登録者Zheng, X.D. / Liu, G.C. / Guan, H.P. / Li, H.T.
引用ジャーナル: Cell Discov / : 2019
タイトル: Architecture of SAGA complex.
著者: Gaochao Liu / Xiangdong Zheng / Haipeng Guan / Yong Cao / Hongyuan Qu / Junqing Kang / Xiangle Ren / Jianlin Lei / Meng-Qiu Dong / Xueming Li / Haitao Li /
履歴
登録2018年9月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9664
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
T: Transcription-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)433,6771
ポリマ-433,6771
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area199030 Å2

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要素

#1: タンパク質 Transcription-associated protein 1 / p400 kDa component of SAGA


分子量: 433677.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / : BYL4741 / 参照: UniProt: P38811

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tra1 / ScTra1 / タイプ: COMPLEX
詳細: One of the major part from SAGA (Spt-Ada-Gcn5-Acetyltransferase) complex
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量: 1.8 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 細胞内の位置: nucleus / Organelle: Nucleus
緩衝液pH: 8.5 / 詳細: 20mM HEPES pH 8.5 150mM Nacl
緩衝液成分
ID濃度Buffer-ID
120 mMHEPES1
2150 mMNaCl塩化ナトリウム1
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: We extracted it from the overall SAGA complex structure.
試料支持詳細: The grid was coated with a home-made thin continuous carbon film.
グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 281 K
詳細: Blot for 4 seconds and wait for 30 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 81000 X / 倍率(補正後): 81000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm / Calibrated defocus min: 1200 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 3000 nm / Cs: 0.1 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 70 K / 最低温度: 70 K
撮影平均露光時間: 0.25 sec. / 電子線照射量: 5.6 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 8526
電子光学装置球面収差補正装置: With a Cs-corrector
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / : 3838 / : 3710 / 動画フレーム数/画像: 32 / 利用したフレーム数/画像: 3-30

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_3290: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1Gautomatch0.56粒子像選択GPU accelerated
4Gctf1.06CTF補正GPU accelerated
7PHENIX1.13モデルフィッティング
9PHENIX1.13モデル精密化
10cryoSPARC1.6初期オイラー角割当GPU accelerated
11RELION2最終オイラー角割当GPU accelerated
12RELION2分類GPU accelerated
13RELION23次元再構成GPU accelerated
CTF補正詳細: GPU accelerated / タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 1350000 / 詳細: GPU accelerated
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 176464 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 詳細: GPU accelerated / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 5OJS
Accession code: 5OJS / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00717220
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.0224103
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.63810366
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0513304
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0093481

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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