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万見
- PDB-6ibc: Thermophage P23-45 procapsid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ibc
タイトルThermophage P23-45 procapsid
要素Major head protein
キーワードVIRUS (ウイルス) / bacteriophage (ファージ) / thermophage / caudovirales (カウドウイルス) / siphoviridae (サイフォウイルス科) / capsid (カプシド) / procapsid (カプシド) / auxiliary / HK97
機能・相同性Major capsid protein GpE / Phage major capsid protein E / T=7 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasm / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Thermus virus P23-45 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.39 Å
データ登録者Bayfield, O.W. / Klimuk, E. / Winkler, D.C. / Hesketh, E.L. / Chechik, M. / Cheng, N. / Dykeman, E.C. / Minakhin, L. / Ranson, N.A. / Severinov, K. ...Bayfield, O.W. / Klimuk, E. / Winkler, D.C. / Hesketh, E.L. / Chechik, M. / Cheng, N. / Dykeman, E.C. / Minakhin, L. / Ranson, N.A. / Severinov, K. / Steven, A.C. / Antson, A.A.
資金援助 英国, 米国, ロシア, 6件
組織認可番号国
Wellcome Trust206377 英国
Wellcome Trust103460 英国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS) 米国
Russian Foundation for Basic Research16-34-60137 ロシア
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/L021250/1 英国
Wellcome Trust108466 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structure and in vitro DNA packaging of a thermophilic virus with supersized T=7 capsids.
著者: Oliver W Bayfield / Evgeny Klimuk / Dennis C Winkler / Emma L Hesketh / Maria Chechik / Naiqian Cheng / Eric C Dykeman / Leonid Minakhin / Neil A Ranson / Konstantin Severinov / Alasdair C ...著者: Oliver W Bayfield / Evgeny Klimuk / Dennis C Winkler / Emma L Hesketh / Maria Chechik / Naiqian Cheng / Eric C Dykeman / Leonid Minakhin / Neil A Ranson / Konstantin Severinov / Alasdair C Steven / Alfred A Antson /
要旨: Double-stranded DNA viruses, including bacteriophages and herpesviruses, package their genomes into preformed capsids, using ATP-driven motors. Seeking to advance structural and mechanistic ...Double-stranded DNA viruses, including bacteriophages and herpesviruses, package their genomes into preformed capsids, using ATP-driven motors. Seeking to advance structural and mechanistic understanding, we established in vitro packaging for a thermostable bacteriophage, P23-45 of Both the unexpanded procapsid and the expanded mature capsid can package DNA in the presence of packaging ATPase over the 20 °C to 70 °C temperature range, with optimum activity at 50 °C to 65 °C. Cryo-EM reconstructions for the mature and immature capsids at 3.7-Å and 4.4-Å resolution, respectively, reveal conformational changes during capsid expansion. Capsomer interactions in the expanded capsid are reinforced by formation of intersubunit β-sheets with N-terminal segments of auxiliary protein trimers. Unexpectedly, the capsid has T=7 quasi-symmetry, despite the P23-45 genome being twice as large as those of known T=7 phages, in which the DNA is compacted to near-crystalline density. Our data explain this anomaly, showing how the canonical HK97 fold has adapted to double the volume of the capsid, while maintaining its structural integrity. Reconstructions of the procapsid and the expanded capsid defined the structure of the single vertex containing the portal protein. Together with a 1.95-Å resolution crystal structure of the portal protein and DNA packaging assays, these reconstructions indicate that capsid expansion affects the conformation of the portal protein, while still allowing DNA to be packaged. These observations suggest a mechanism by which structural events inside the capsid can be communicated to the outside.
履歴
登録2018年11月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.22019年3月6日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.32019年7月31日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine
改定 1.42022年3月30日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
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  • 登録構造単位
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4447
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4447
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major head protein
B: Major head protein
C: Major head protein
D: Major head protein
E: Major head protein
F: Major head protein
G: Major head protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)326,7657
ポリマ－326,7657
非ポリマー00
水0
1
A: Major head protein
B: Major head protein
C: Major head protein
D: Major head protein
E: Major head protein
F: Major head protein
G: Major head protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,605,917420
ポリマ－19,605,917420
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Major head protein
B: Major head protein
C: Major head protein
D: Major head protein
E: Major head protein
F: Major head protein
G: Major head protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.63 MDa, 35 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,633,82635
ポリマ－1,633,82635
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Major head protein
B: Major head protein
C: Major head protein
D: Major head protein
E: Major head protein
F: Major head protein
G: Major head protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.96 MDa, 42 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,960,59242
ポリマ－1,960,59242
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1

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要素

#1: タンパク質
Major head protein


分子量: 46680.754 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus virus P23-45 (ウイルス) / 細胞株: Thermus thermophilus HB8 / 参照: UniProt: A7XXC2

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Thermus phage P2345 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 19.58 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Thermus phage P2345 (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Thermus thermophilus HB8
ウイルス殻三角数 (T数): 7
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度式Buffer-ID
1100 mMNaCl塩化ナトリウム1
220 mMTris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタン1
310 mMMgCL21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 283 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 99 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFINDCTF補正
7PHENIXモデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
10RELION初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
13RELION３次元再構成
14PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 4.39 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 38044 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
精密化最高解像度: 4.39 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00720273
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.05927690
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.72811902
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0563005
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0083659

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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