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- PDB-6i5g: X-ray structure of human soluble Epoxide Hydrolase C-terminal Dom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6i5g
タイトルX-ray structure of human soluble Epoxide Hydrolase C-terminal Domain (hsEH CTD)in complex with 15d-PGJ2
要素Bifunctional epoxide hydrolase 2
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / hsEH CTD / apoprotein (酵素) / alpha_beta hydrolase fold / 15d-PGJ2
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid-phosphate phosphatase / 10-hydroxy-9-(phosphonooxy)octadecanoate phosphatase activity / stilbene catabolic process / phospholipid dephosphorylation / lipid phosphatase activity / epoxide metabolic process / Biosynthesis of maresins / soluble epoxide hydrolase / lysophosphatidic acid phosphatase activity / Synthesis of epoxy (EET) and dihydroxyeicosatrienoic acids (DHET) ...lipid-phosphate phosphatase / 10-hydroxy-9-(phosphonooxy)octadecanoate phosphatase activity / stilbene catabolic process / phospholipid dephosphorylation / lipid phosphatase activity / epoxide metabolic process / Biosynthesis of maresins / soluble epoxide hydrolase / lysophosphatidic acid phosphatase activity / Synthesis of epoxy (EET) and dihydroxyeicosatrienoic acids (DHET) / epoxide hydrolase activity / regulation of cholesterol metabolic process / phosphatase activity / peroxisomal matrix / toxic substance binding / 脱リン酸化 / cholesterol homeostasis / Peroxisomal protein import / response to toxic substance / ペルオキシソーム / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Predicted HAD-superfamily phosphatase, subfamily IA/Epoxide hydrolase, N-terminal / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / Epoxide hydrolase-like / haloacid dehalogenase-like hydrolase / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain ...Predicted HAD-superfamily phosphatase, subfamily IA/Epoxide hydrolase, N-terminal / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / Epoxide hydrolase-like / haloacid dehalogenase-like hydrolase / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PTG / Bifunctional epoxide hydrolase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Abis, G. / Kopec, J. / Yue, W.W. / Conte, M.R.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
British Heart FoundationPG/15/26/31373 英国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2019
タイトル: 15-deoxy-Delta12,14-Prostaglandin J2inhibits human soluble epoxide hydrolase by a dual orthosteric and allosteric mechanism.
著者: Abis, G. / Charles, R.L. / Kopec, J. / Yue, W.W. / Atkinson, R.A. / Bui, T.T.T. / Lynham, S. / Popova, S. / Sun, Y.B. / Fraternali, F. / Eaton, P. / Conte, M.R.
履歴
登録2018年11月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月5日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional epoxide hydrolase 2
B: Bifunctional epoxide hydrolase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,46816
ポリマ－79,0912
非ポリマー1,37814
水4,071226
1
A: Bifunctional epoxide hydrolase 2
ヘテロ分子

B: Bifunctional epoxide hydrolase 2
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, The apoprotein crystallised with two hsEH CTD molecules in the asymmetric unit forming a homodimer. However, gel filtration experiments isolated the protein as monodispersed ...根拠: gel filtration, The apoprotein crystallised with two hsEH CTD molecules in the asymmetric unit forming a homodimer. However, gel filtration experiments isolated the protein as monodispersed and monomeric in solution.
  • 80.5 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,46816
ポリマ－79,0912
非ポリマー1,37814
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.490, 79.992, 104.544
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.78, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional epoxide hydrolase 2


分子量: 39545.250 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHX2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P34913, soluble epoxide hydrolase, lipid-phosphate phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-PTG / (5E,14E)-11-oxoprosta-5,9,12,14-tetraen-1-oic acid / 15-deoxy-delta(12,14)-prostaglandin J2


分子量: 316.435 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.64 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: 22.5% PEG 3350, 0.2 M malic acid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→71.83 Å / Num. obs: 48933 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.99 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.121 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.702 / Rpim(I) all: 0.354 / Rrim(I) all: 0.79

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0107精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ANS

3ans


解像度: 2→71.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 4.594 / SU ML: 0.125 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.164 / ESU R Free: 0.151 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21699 2403 4.9 %RANDOM
Rwork0.17203 ---
obs0.1743 46528 99.16 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 33.996 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.47 Å2-0 Å21.33 Å2
2---2.17 Å2-0 Å2
3---1.35 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2→71.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5088 0 94 226 5408
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0195341
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.025007
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0621.9597220
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.212311558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.245638
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.19723.934244
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.95815884
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.5811528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1470.2745
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0215962
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021254
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7693.1352534
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7683.1362535
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.914.6873166
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.9094.6883167
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.6793.5512807
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.6783.5532808
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.5465.1554050
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.34925.5856240
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.34925.5946241
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.003→2.055 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 153 -
Rwork0.254 3173 -
obs--91.63 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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