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万見
- PDB-6hu4: F97L Hepatitis B core protein capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hu4
タイトルF97L Hepatitis B core protein capsid
要素Capsid proteinカプシド
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE (ウイルス様粒子) / Hapatitis B core protein Hbc Hbcag / VIRUS LIKE PARTICLE premature envelopment mutant F97L
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=4 icosahedral viral capsid / viral penetration into host nucleus / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / DNA binding / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Hepatitis B viral capsid (hbcag) fold / Viral capsid, core domain supefamily, Hepatitis B virus / Hepatitis core antigen / Viral capsid core domain supefamily, Hepatitis B virus / Hepatitis core antigen / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.64 Å
データ登録者Bottcher, B. / Nassal, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationNa154/9-4 ドイツ
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Structure of Mutant Hepatitis B Core Protein Capsids with Premature Secretion Phenotype.
著者: Bettina Böttcher / Michael Nassal /
要旨: Hepatitis B virus is a major human pathogen that consists of a viral genome surrounded by an icosahedrally ordered core protein and a polymorphic, lipidic envelope that is densely packed with surface ...Hepatitis B virus is a major human pathogen that consists of a viral genome surrounded by an icosahedrally ordered core protein and a polymorphic, lipidic envelope that is densely packed with surface proteins. A point mutation in the core protein in which a phenylalanine at position 97 is exchanged for a smaller leucine leads to premature envelopment of the capsid before the genome maturation is fully completed. We have used electron cryo-microscopy and image processing to investigate how the point mutation affects the structure of the capsid at 2.6- to 2.8 Å-resolution. We found that in the mutant the smaller side chain at position 97 is displaced, increasing the size of an adjacent pocket in the center of the spikes of the capsid. In the mutant, this pocket is filled with an unknown density. Phosphorylation of serine residues in the unresolved C-terminal domain of the mutant leaves the structure of the ordered capsid largely unchanged. However, we were able to resolve several previously unresolved residues downstream of proline 144 that precede the phosphorylation-sites. These residues pack against the neighboring subunits and increase the inter-dimer contact suggesting that the C-termini play an important role in capsid stabilization and provide a much larger interaction interface than previously observed.
履歴
登録2018年10月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-0272
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0272
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Capsid protein
A: Capsid protein
C: Capsid protein
D: Capsid protein
E: Capsid protein
F: Capsid protein
G: Capsid protein
H: Capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,8988
ポリマ－168,8988
非ポリマー00
水0
1
B: Capsid protein
A: Capsid protein
C: Capsid protein
D: Capsid protein
E: Capsid protein
F: Capsid protein
G: Capsid protein
H: Capsid protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,133,856480
ポリマ－10,133,856480
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
Buried area11290 Å2
ΔGint-105 kcal/mol
Surface area29210 Å2
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3
B: Capsid protein
A: Capsid protein
C: Capsid protein
D: Capsid protein
E: Capsid protein
F: Capsid protein
G: Capsid protein
H: Capsid protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 844 kDa, 40 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)844,48840
ポリマ－844,48840
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation5
4
B: Capsid protein
A: Capsid protein
C: Capsid protein
D: Capsid protein
E: Capsid protein
F: Capsid protein
G: Capsid protein
H: Capsid protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.01 MDa, 48 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,013,38648
ポリマ－1,013,38648
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
Capsid protein / カプシド / Core antigen / Core protein / HBcAg / p21.5


分子量: 21112.199 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Hepatitis B core protein premature envelopment mutant F97L
由来: (組換発現) Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03146

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Hepatitis B virusB型肝炎ウイルス / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 4.8 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Hepatitis B virus / 株: ayw
ウイルス殻名称: WT Hbc / 直径: 340 nm / 三角数 (T数): 4
緩衝液pH: 7.7 / 詳細: 25 mM Tris pH 7.7, 150 mM NaCl
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMtrisトリスヒドロキシメチルアミノメタン1
2150 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: sample is purified from e.coli via sucrose density gradient. sucrose is removed via buffer exchange on a concentrator
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 4 K
詳細: Samples were vitrified with an FEI Vitrobot IV, which was operated at 100% humidity at 4C. 2.5-3.5 ul of sample were applied to grids (Quantifoil UltrAuFoil R1.3/1.2 300 mesh gold grids ) ...詳細: Samples were vitrified with an FEI Vitrobot IV, which was operated at 100% humidity at 4C. 2.5-3.5 ul of sample were applied to grids (Quantifoil UltrAuFoil R1.3/1.2 300 mesh gold grids ) that were glow discharged in air for 1-2 min. The sample was incubated for 30 s before blotting for 3 s with a blot force between 0 and 5.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 75000 X / Calibrated defocus min: 370 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2560 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 28 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1948
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 28 / 利用したフレーム数/画像: 1-28

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.10.1_2155: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION2.1粒子像選択
2EPU画像取得2 movies per hole
4RELIONCTF補正ctffind 4
7Cootモデルフィッティング
8UCSF Chimeraモデルフィッティング
9PHENIXモデルフィッティング
11RELION2.1初期オイラー角割当
12RELION2.1最終オイラー角割当
13RELION2.1分類
14RELION2.1３次元再構成
15PHENIXモデル精密化
16Cootモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 82798 / 詳細: template based auto picking
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 2.64 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 38292 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 85 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6HTX

6htx

拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0064968
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.766803
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.6174483
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.048780
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.007860

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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