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- PDB-6he5: 20S core particle of PAN-proteasomes -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6he5
タイトル20S core particle of PAN-proteasomes
要素
  • Proteasome subunit alphaプロテアソーム
  • Proteasome subunit betaプロテアソーム
  • Proteasome-activating nucleotidase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / PAN / Proteasome (プロテアソーム) / AAA-ATPase / Archaea (古細菌)
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome-activating nucleotidase complex / protein unfolding / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasomal protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Proteasome-activating nucleotidase PAN / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit, archaeal / Proteasome alpha subunit, archaeal / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. ...Proteasome-activating nucleotidase PAN / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit, archaeal / Proteasome alpha subunit, archaeal / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome-activating nucleotidase / Proteasome subunit alpha / Proteasome subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (アルカエオグロブス属)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.12 Å
データ登録者Majumder, P. / Rudack, T. / Beck, F. / Baumeister, W.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structures of the archaeal PAN-proteasome reveal an around-the-ring ATPase cycle.
著者: Parijat Majumder / Till Rudack / Florian Beck / Radostin Danev / Günter Pfeifer / István Nagy / Wolfgang Baumeister /
要旨: Proteasomes occur in all three domains of life, and are the principal molecular machines for the regulated degradation of intracellular proteins. They play key roles in the maintenance of protein ...Proteasomes occur in all three domains of life, and are the principal molecular machines for the regulated degradation of intracellular proteins. They play key roles in the maintenance of protein homeostasis, and control vital cellular processes. While the eukaryotic 26S proteasome is extensively characterized, its putative evolutionary precursor, the archaeal proteasome, remains poorly understood. The primordial archaeal proteasome consists of a 20S proteolytic core particle (CP), and an AAA-ATPase module. This minimal complex degrades protein unassisted by non-ATPase subunits that are present in a 26S proteasome regulatory particle (RP). Using cryo-EM single-particle analysis, we determined structures of the archaeal CP in complex with the AAA-ATPase PAN (proteasome-activating nucleotidase). Five conformational states were identified, elucidating the functional cycle of PAN, and its interaction with the CP. Coexisting nucleotide states, and correlated intersubunit signaling features, coordinate rotation of the PAN-ATPase staircase, and allosterically regulate N-domain motions and CP gate opening. These findings reveal the structural basis for a sequential around-the-ring ATPase cycle, which is likely conserved in AAA-ATPases.
履歴
登録2018年8月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0210
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasome subunit alpha
B: Proteasome subunit alpha
C: Proteasome subunit alpha
D: Proteasome subunit alpha
E: Proteasome subunit alpha
F: Proteasome subunit alpha
G: Proteasome subunit alpha
1: Proteasome subunit beta
2: Proteasome subunit beta
3: Proteasome subunit beta
4: Proteasome subunit beta
5: Proteasome subunit beta
6: Proteasome subunit beta
7: Proteasome subunit beta
H: Proteasome-activating nucleotidase
I: Proteasome-activating nucleotidase
K: Proteasome-activating nucleotidase
L: Proteasome-activating nucleotidase
M: Proteasome-activating nucleotidase
J: Proteasome-activating nucleotidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)627,57120
ポリマ－627,57120
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area56880 Å2
ΔGint-198 kcal/mol
Surface area105040 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Proteasome subunit alpha / プロテアソーム / 20S proteasome alpha subunit / Proteasome core protein PsmA


分子量: 27692.828 Da / 分子数: 7 / Mutation: 0 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (strain ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126) (アルカエオグロブス属)
株: ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126 / 遺伝子: psmA, AF_0490 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O29760, proteasome endopeptidase complex
#2: タンパク質
Proteasome subunit beta / プロテアソーム / 20S proteasome beta subunit / Proteasome core protein PsmB


分子量: 23149.414 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (strain ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126) (アルカエオグロブス属)
株: ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126 / 遺伝子: psmB, AF_0481 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P996, proteasome endopeptidase complex
#3: タンパク質
Proteasome-activating nucleotidase / PAN / Proteasomal ATPase / Proteasome regulatory ATPase / Proteasome regulatory particle


分子量: 45279.219 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (strain ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126) (アルカエオグロブス属)
株: ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126 / 遺伝子: pan, AF_1976 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O28303

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1PAN-proteasomeCOMPLEXall0RECOMBINANT
220S-proteasomeCOMPLEX#1-#21RECOMBINANT
3Proteasome-activating nucleotidase (PAN)COMPLEX#31RECOMBINANT
分子量値: 1.25 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 (アルカエオグロブス属)224325
32Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 (アルカエオグロブス属)224325
43Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 (アルカエオグロブス属)224325
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Escherichia coli (大腸菌)562
32Escherichia coli (大腸菌)562
43Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4MotionCorr2CTF補正
12RELION2.1分類
13RELION2.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.12 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 182989 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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