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万見
- PDB-6gen: Chromatin remodeller-nucleosome complex at 4.5 A resolution. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gen
タイトルChromatin remodeller-nucleosome complex at 4.5 A resolution.
要素
  • (DNA (173-MER)) x 2
  • (RuvB-like protein ...) x 2
  • (Vacuolar protein sorting-associated protein ...液胞) x 2
  • Actin-like protein ARP6
  • Helicase SWR1
  • Histone H2A.1
  • Histone H2B.1
  • Histone H3ヒストンH3
  • Histone H4ヒストンH4
キーワードNUCLEAR PROTEIN / Chromatin (クロマチン) / Remodeller / ATPase (ATPアーゼ) / Histone (ヒストン)
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent H2AZ histone chaperone activity / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / HDMs demethylate histones / HATs acetylate histones / Condensation of Prophase Chromosomes / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / R2TP complex / Swr1 complex / protein targeting to vacuole ...ATP-dependent H2AZ histone chaperone activity / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / HDMs demethylate histones / HATs acetylate histones / Condensation of Prophase Chromosomes / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / R2TP complex / Swr1 complex / protein targeting to vacuole / SUMOylation of chromatin organization proteins / Ino80 complex / 5'-3' DNA helicase activity / replication fork protection complex / RMTs methylate histone arginines / box C/D snoRNP assembly / 相同組換え / postreplication repair / ATP-dependent chromatin remodeler activity / 3'-5' DNA helicase activity / NuA4 histone acetyltransferase complex / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / rRNA transcription / nucleosome binding / CENP-A containing nucleosome / DNA helicase activity / nuclear periphery / helicase activity / rRNA processing / nucleosome assembly / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / chromatin organization / histone binding / ヘリカーゼ / molecular adaptor activity / protein stabilization / クロマチンリモデリング / protein heterodimerization activity / DNA修復 / クロマチン / structural molecule activity / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Actin-related protein 6 / Vps71/ZNHIT1 / Zinc finger HIT-type profile. / Zinc finger, HIT-type / domain in helicases and associated with SANT domains / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain ...Actin-related protein 6 / Vps71/ZNHIT1 / Zinc finger HIT-type profile. / Zinc finger, HIT-type / domain in helicases and associated with SANT domains / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / アクチン / Actin family / アクチン / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / ATPase, nucleotide binding domain / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B.1 / ヒストンH4 / Histone H2A.1 / ヒストンH3 / Vacuolar protein sorting-associated protein 71 ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B.1 / ヒストンH4 / Histone H2A.1 / ヒストンH3 / Vacuolar protein sorting-associated protein 71 / RuvB-like protein 1 / Helicase SWR1 / RuvB-like protein 2 / Actin-like protein ARP6
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Willhoft, O. / Chua, E.Y.D. / Wilkinson, M. / Wigley, D.B.
資金援助 英国, 5件
組織認可番号国
Wellcome Trust095519/Z/11/Z 英国
Wellcome Trust209327/Z/17/Z 英国
Cancer Research UKC6913/A21608 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/N009258/1 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/R009023/1 英国
引用ジャーナル: Science / 年: 2018
タイトル: Structure and dynamics of the yeast SWR1-nucleosome complex.
著者: Oliver Willhoft / Mohamed Ghoneim / Chia-Liang Lin / Eugene Y D Chua / Martin Wilkinson / Yuriy Chaban / Rafael Ayala / Elizabeth A McCormack / Lorraine Ocloo / David S Rueda / Dale B Wigley /
要旨: The yeast SWR1 complex exchanges histone H2A in nucleosomes with Htz1 (H2A.Z in humans). The cryo-electron microscopy structure of the SWR1 complex bound to a nucleosome at 3.6-angstrom resolution ...The yeast SWR1 complex exchanges histone H2A in nucleosomes with Htz1 (H2A.Z in humans). The cryo-electron microscopy structure of the SWR1 complex bound to a nucleosome at 3.6-angstrom resolution reveals details of the intricate interactions between components of the SWR1 complex and its nucleosome substrate. Interactions between the Swr1 motor domains and the DNA wrap at superhelical location 2 distort the DNA, causing a bulge with concomitant translocation of the DNA by one base pair, coupled to conformational changes of the histone core. Furthermore, partial unwrapping of the DNA from the histone core takes place upon binding of nucleosomes to SWR1 complex. The unwrapping, as monitored by single-molecule data, is stabilized and has its dynamics altered by adenosine triphosphate binding but does not require hydrolysis.
履歴
登録2018年4月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4396
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Z: Vacuolar protein sorting-associated protein 72
A: Histone H3
B: Histone H3
C: Histone H4
D: Histone H4
E: Histone H2A.1
F: Histone H2A.1
G: Histone H2B.1
H: Histone H2B.1
I: DNA (173-MER)
J: DNA (173-MER)
M: Helicase SWR1
R: Actin-like protein ARP6
S: Vacuolar protein sorting-associated protein 71
T: RuvB-like protein 1
U: RuvB-like protein 2
V: RuvB-like protein 1
W: RuvB-like protein 2
X: RuvB-like protein 1
Y: RuvB-like protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)795,58740
ポリマ－791,71220
非ポリマー3,87520
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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Vacuolar protein sorting-associated protein ... , 2種, 2分子 ZS

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 72 / 液胞


分子量: 11166.757 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
#10: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 71 / 液胞 / SWR complex protein 6


分子量: 32073.479 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: VPS71, SWC6, YML041C, YM8054.02C / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q03433

-
タンパク質 , 6種, 10分子 ABCDEFGHMR

#2: タンパク質 Histone H3 / ヒストンH3


分子量: 15405.032 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: HHT1, YBR010W, YBR0201, HHT2, SIN2, YNL031C, N2749
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61830
#3: タンパク質 Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 11395.390 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: HHF1, YBR009C, YBR0122, HHF2, YNL030W, N2752 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02309
#4: タンパク質 Histone H2A.1


分子量: 14013.177 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: HTA1, H2A1, SPT11, YDR225W, YD9934.10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04911
#5: タンパク質 Histone H2B.1 / Suppressor of Ty protein 12


分子量: 14280.362 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: HTB1, H2B1, SPT12, YDR224C, YD9934.09C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02293
#8: タンパク質 Helicase SWR1 / Swi2/Snf2-related 1


分子量: 174792.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: SWR1, YDR334W, D9651.6 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q05471, ヘリカーゼ
#9: タンパク質 Actin-like protein ARP6


分子量: 50100.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: ARP6, YLR085C, L2393, L9449.13 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q12509

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#6: DNA鎖 DNA (173-MER)


分子量: 53124.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#7: DNA鎖 DNA (173-MER)


分子量: 53694.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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RuvB-like protein ... , 2種, 6分子 TVXUWY

#11: タンパク質 RuvB-like protein 1 / RUVBL1 / TIP49-homology protein 1 / TIP49a homolog


分子量: 50516.941 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: RVB1, TIH1, TIP49A, YDR190C / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q03940, ヘリカーゼ
#12: タンパク質 RuvB-like protein 2 / RUVBL2 / TIP49-homology protein 2 / TIP49b homolog


分子量: 51673.488 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: RVB2, TIH2, TIP49B, YPL235W, P1060 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q12464, ヘリカーゼ

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非ポリマー , 4種, 20分子

#13: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#14: 化合物 ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: BeF3
#15: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#16: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1SWR1-nucleosome complexCOMPLEX#1-#120MULTIPLE SOURCES
2HistonesヒストンCOMPLEX#2-#51RECOMBINANT
3DNAデオキシリボ核酸COMPLEX#6-#71RECOMBINANT
4remodellerCOMPLEX#1, #8-#121RECOMBINANT
分子量値: 1.3 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)559292
23synthetic construct (人工物)32630
34Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)559292
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli (大腸菌)562
23Escherichia coli (大腸菌)562
34Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
緩衝液pH: 7
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
125 mMHEPES1
250 mMSodium chloride塩化ナトリウム1
31 mMTCEP1
40.005 %Tween-201
53 mMADPアデノシン二リン酸1
65 mMMagnesium chloride1
73 mMBeryllium chloride1
815 mMSodium fluoride1
試料濃度: 0.03 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.2 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 1.7179487179487 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5517

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4Gctf1.06CTF補正
10cryoSPARC0.6.5初期オイラー角割当
11RELION2.1.0最終オイラー角割当
12RELION2.1.0分類
13RELION2.1.0３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 98529 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00345877
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.69863561
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d19.58226732
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0437442
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0056874

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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