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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6gcs | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of respiratory complex I from Yarrowia lipolytica | ||||||
要素 |
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キーワード | OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Complex I (NADH:ユビキノン還元酵素 (水素イオン輸送型)) / NADH dehydrogenase (NADHデヒドロゲナーゼ) / Mitochondrion Proton pumping / Ubiquinone (ユビキノン) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 lipoate biosynthetic process / NADHデヒドロゲナーゼ / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / mitochondrial iron-sulfur cluster assembly complex / protein import into mitochondrial matrix / ubiquinone-6 biosynthetic process / NADH dehydrogenase activity / respiratory chain complex I / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / ubiquinone binding ...lipoate biosynthetic process / NADHデヒドロゲナーゼ / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / mitochondrial iron-sulfur cluster assembly complex / protein import into mitochondrial matrix / ubiquinone-6 biosynthetic process / NADH dehydrogenase activity / respiratory chain complex I / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / ubiquinone binding / acyl binding / electron transport coupled proton transport / iron-sulfur cluster assembly / acyl carrier activity / NADH:ユビキノン還元酵素 (水素イオン輸送型) / mitochondrial respiratory chain complex I / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / 電子伝達系 / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / respirasome / 細胞呼吸 / respiratory electron transport chain / ミトコンドリア / ミトコンドリア / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / fatty acid biosynthetic process / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ミトコンドリア内膜 / response to oxidative stress / oxidoreductase activity / protein-containing complex binding / ミトコンドリア / 生体膜 / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Yarrowia lipolytica (酵母) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.32 Å | ||||||
データ登録者 | Parey, K. / Vonck, J. | ||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2018 タイトル: Cryo-EM structure of respiratory complex I at work. 著者: Kristian Parey / Ulrich Brandt / Hao Xie / Deryck J Mills / Karin Siegmund / Janet Vonck / Werner Kühlbrandt / Volker Zickermann / 要旨: Mitochondrial complex I has a key role in cellular energy metabolism, generating a major portion of the proton motive force that drives aerobic ATP synthesis. The hydrophilic arm of the L-shaped ~1 ...Mitochondrial complex I has a key role in cellular energy metabolism, generating a major portion of the proton motive force that drives aerobic ATP synthesis. The hydrophilic arm of the L-shaped ~1 MDa membrane protein complex transfers electrons from NADH to ubiquinone, providing the energy to drive proton pumping at distant sites in the membrane arm. The critical steps of energy conversion are associated with the redox chemistry of ubiquinone. We report the cryo-EM structure of complete mitochondrial complex I from the aerobic yeast both in the deactive form and after capturing the enzyme during steady-state activity. The site of ubiquinone binding observed during turnover supports a two-state stabilization change mechanism for complex I. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6gcs.cif.gz | 1.2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6gcs.ent.gz | 1023.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6gcs.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gc/6gcs ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gc/6gcs | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
+タンパク質 , 41種, 41分子 ABCDEFGHIJKLMOPQRSUWXYZabcdfgh...
-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 e
#28: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3847.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Polyalanine / 由来: (天然) Yarrowia lipolytica (酵母) 参照: NADH:ユビキノン還元酵素 (水素イオン輸送型) |
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-非ポリマー , 8種, 16分子
#43: 化合物 | ChemComp-SF4 / #44: 化合物 | #45: 化合物 | ChemComp-FMN / | #46: 化合物 | ChemComp-NDP / | #47: 化合物 | ChemComp-ZN / | #48: 化合物 | ChemComp-ZMP / | #49: 化合物 | ChemComp-CDL / | #50: 化合物 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#42 / 由来: NATURAL | |||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 963.7 kDa/nm / 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Yarrowia lipolytica (酵母) | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.2 | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: C-flat-1/1 | |||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 70 % / 凍結前の試料温度: 283 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: OTHER / 倍率(公称値): 200000 X / 倍率(補正後): 45872 X / 最大 デフォーカス(公称値): -3 nm / 最小 デフォーカス(公称値): -1.5 nm / Cs: 2 mm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 60.5 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3110 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 271443 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 124626 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 4.32 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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