[日本語] English
万見
- PDB-6eoj: PolyA polymerase module of the cleavage and polyadenylation facto... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eoj
タイトルPolyA polymerase module of the cleavage and polyadenylation factor (CPF) from Saccharomyces cerevisiae
要素
  • Polyadenylation factor subunit 2,Polyadenylation factor subunit 2
  • Protein CFT1
  • mRNA 3'-end-processing protein YTH1
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / WD40 / Beta-propeller (Βプロペラドメイン) / Zinc finger (ジンクフィンガー) / 3'end processing
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / Processing of Intronless Pre-mRNAs / termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / termination of RNA polymerase II transcription / : / ミトコンドリア / RNA binding / metal ion binding ...: / : / Processing of Intronless Pre-mRNAs / termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / termination of RNA polymerase II transcription / : / ミトコンドリア / RNA binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Zinc finger C-x8-C-x5-C-x3-H type (and similar) / : / Zinc finger, CCCH-type superfamily / ジンクフィンガー / Zinc finger, CCCH-type / Zinc finger C3H1-type profile. / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / CPSF A subunit region / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート ...Zinc finger C-x8-C-x5-C-x3-H type (and similar) / : / Zinc finger, CCCH-type superfamily / ジンクフィンガー / Zinc finger, CCCH-type / Zinc finger C3H1-type profile. / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / CPSF A subunit region / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyadenylation factor subunit 2 / mRNA 3'-end-processing protein YTH1 / Protein CFT1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.55 Å
データ登録者Casanal, A. / Kumar, A. / Hill, C.H. / Emsley, P. / Passmore, L.
資金援助 英国, 5件
組織認可番号国
H2020 European Research Council725685 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_U105192715 英国
European Research Council261151 英国
European Molecular Biology OrganizationALTF66-2015 英国
Bill & Melinda Gates Foundation 英国
引用ジャーナル: Science / 年: 2017
タイトル: Architecture of eukaryotic mRNA 3'-end processing machinery.
著者: Ana Casañal / Ananthanarayanan Kumar / Chris H Hill / Ashley D Easter / Paul Emsley / Gianluca Degliesposti / Yuliya Gordiyenko / Balaji Santhanam / Jana Wolf / Katrin Wiederhold / Gillian L ...著者: Ana Casañal / Ananthanarayanan Kumar / Chris H Hill / Ashley D Easter / Paul Emsley / Gianluca Degliesposti / Yuliya Gordiyenko / Balaji Santhanam / Jana Wolf / Katrin Wiederhold / Gillian L Dornan / Mark Skehel / Carol V Robinson / Lori A Passmore /
要旨: Newly transcribed eukaryotic precursor messenger RNAs (pre-mRNAs) are processed at their 3' ends by the ~1-megadalton multiprotein cleavage and polyadenylation factor (CPF). CPF cleaves pre-mRNAs, ...Newly transcribed eukaryotic precursor messenger RNAs (pre-mRNAs) are processed at their 3' ends by the ~1-megadalton multiprotein cleavage and polyadenylation factor (CPF). CPF cleaves pre-mRNAs, adds a polyadenylate tail, and triggers transcription termination, but it is unclear how its various enzymes are coordinated and assembled. Here, we show that the nuclease, polymerase, and phosphatase activities of yeast CPF are organized into three modules. Using electron cryomicroscopy, we determined a 3.5-angstrom-resolution structure of the ~200-kilodalton polymerase module. This revealed four β propellers, in an assembly markedly similar to those of other protein complexes that bind nucleic acid. Combined with in vitro reconstitution experiments, our data show that the polymerase module brings together factors required for specific and efficient polyadenylation, to help coordinate mRNA 3'-end processing.
履歴
登録2017年10月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22018年1月31日Group: Author supporting evidence / Experimental preparation
カテゴリ: em_sample_support / pdbx_audit_support
Item: _em_sample_support.grid_type / _pdbx_audit_support.funding_organization

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3908
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein CFT1
B: mRNA 3'-end-processing protein YTH1
D: Polyadenylation factor subunit 2,Polyadenylation factor subunit 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)231,9055
ポリマ－231,7743
非ポリマー1312
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area13370 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area56480 Å2
手法PISA

-
要素

#1: タンパク質 Protein CFT1 / Cleavage factor two protein 1


分子量: 153577.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CFT1, YHH1, YDR301W
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q06632
#2: タンパク質 mRNA 3'-end-processing protein YTH1 / Yeast 30 kDa homolog 1


分子量: 24560.416 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: YTH1, YPR107C
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q06102
#3: タンパク質 Polyadenylation factor subunit 2,Polyadenylation factor subunit 2


分子量: 53636.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PFS2, YNL317W, N0348
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P42841
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Complex of Cft1, Yth1, Pfs2 and Fip1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.27 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: SaccharSaccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c)omyces (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.9
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
110 mMHepes1
2150 mMSodium Chloride塩化ナトリウム1
31 mMTCEP1
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: Quantifoil UltrAuFoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 81000 X / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 16 sec. / 電子線照射量: 45 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 5 / 実像数: 4227
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS
画像スキャン動画フレーム数/画像: 20

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION2粒子像選択
2RELION2画像取得
4RELION2CTF補正GCTF
7Cootモデルフィッティング
9RELION2初期オイラー角割当
10RELION2最終オイラー角割当
11RELION2分類
12RELION2３次元再構成
13REFMACモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 460167
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 77197 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る