[日本語] English
万見
- PDB-6em8: S.aureus ClpC resting state, C2 symmetrised -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6em8
タイトルS.aureus ClpC resting state, C2 symmetrised
要素ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / ClpC / AAA+ protease / oligomeric complex (オリゴマー)
機能・相同性
機能・相同性情報


stress response to cadmium ion / stress response to copper ion / peptidase activity / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / ATP binding
類似検索 - 分子機能
UVR domain / UVR domain profile. / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp repeat (R) domain profile. ...UVR domain / UVR domain profile. / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, repeat (R) domain / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.4 Å
データ登録者Carroni, M. / Mogk, A.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
ドイツ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Regulatory coiled-coil domains promote head-to-head assemblies of AAA+ chaperones essential for tunable activity control.
著者: Marta Carroni / Kamila B Franke / Michael Maurer / Jasmin Jäger / Ingo Hantke / Felix Gloge / Daniela Linder / Sebastian Gremer / Kürşad Turgay / Bernd Bukau / Axel Mogk /
要旨: Ring-forming AAA+ chaperones exert ATP-fueled substrate unfolding by threading through a central pore. This activity is potentially harmful requiring mechanisms for tight repression and substrate- ...Ring-forming AAA+ chaperones exert ATP-fueled substrate unfolding by threading through a central pore. This activity is potentially harmful requiring mechanisms for tight repression and substrate-specific activation. The AAA+ chaperone ClpC with the peptidase ClpP forms a bacterial protease essential to virulence and stress resistance. The adaptor MecA activates ClpC by targeting substrates and stimulating ClpC ATPase activity. We show how ClpC is repressed in its ground state by determining ClpC cryo-EM structures with and without MecA. ClpC forms large two-helical assemblies that associate via head-to-head contacts between coiled-coil middle domains (MDs). MecA converts this resting state to an active planar ring structure by binding to MD interaction sites. Loss of ClpC repression in MD mutants causes constitutive activation and severe cellular toxicity. These findings unravel an unexpected regulatory concept executed by coiled-coil MDs to tightly control AAA+ chaperone activity.
履歴
登録2017年10月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月24日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_chiral ...pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.22019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3894
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC
B: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC
C: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC
D: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC
E: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC
F: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC
G: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC
I: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC
H: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC
L: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)911,70410
ポリマ－911,70410
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質
ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC / Endopeptidase Clp ATP-binding subunit C / Hemolysin B


分子量: 91170.352 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: clpC, BER48_000499, CEJ93_12415, ERS072738_00457, ERS072840_00763, ERS073583_01020, ERS074020_00452, HMPREF3211_01370
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: W8U1E4, UniProt: Q2G0P5*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Resting-state oligomeric complex of S. aureus ClpC / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.9 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: concentration used was 6uM
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 297 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7iMODFITモデルフィッティング
10RELION2.3最終オイラー角割当
12RELION2.6３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 8.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 40000 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: Phyre2 base on the crystal structure PDB: 3pxi
精密化最高解像度: 8.4 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01851651
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.62769409
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.32532159
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0768046
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.019041

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る