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- PDB-6ek5: Near-atomic resolution structure of a plant geminivirus determine... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ek5
タイトルNear-atomic resolution structure of a plant geminivirus determined by electron cryo-microscopy.
要素Capsid proteinカプシド
キーワードVIRUS (ウイルス) / African cassava mosaic virus / Geminivirus / ACMV
機能・相同性
機能・相同性情報


T=1 icosahedral viral capsid / viral penetration into host nucleus / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / DNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Geminivirus AR1 coat protein / Geminivirus AR1/BR1 coat protein / Geminivirus coat protein/nuclear export factor BR1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種African cassava mosaic virus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Grimm, C. / Bottcher, B. / Hipp, K. / Jeske, H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Near-Atomic Resolution Structure of a Plant Geminivirus Determined by Electron Cryomicroscopy.
著者: Katharina Hipp / Clemens Grimm / Holger Jeske / Bettina Böttcher /
要旨: African cassava mosaic virus is a whitefly-transmitted geminivirus which forms unique twin particles of incomplete icosahedra that are joined at five-fold vertices, building an unusual waist. How its ...African cassava mosaic virus is a whitefly-transmitted geminivirus which forms unique twin particles of incomplete icosahedra that are joined at five-fold vertices, building an unusual waist. How its 22 capsomers interact within a half-capsid or across the waist is unknown thus far. Using electron cryo-microscopy and image processing, we determined the virion structure with a resolution of 4.2 Å and built an atomic model for its capsid protein. The inter-capsomer contacts mediated by the flexible N termini and loop regions differed within the half-capsids and at the waist, explaining partly the unusual twin structure. The tip of the pentameric capsomer is sealed by a plug formed by a turn region harboring the evolutionary conserved residue Y193. Basic amino acid residues inside the capsid form a positively charged pocket next to the five-fold axis of the capsomer suitable for binding DNA. Within this pocket, density most likely corresponding to DNA was resolved.
履歴
登録2017年9月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2017年10月11日ID: 5MJF
改定 1.02017年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月13日Group: Data collection / Database references / Other / カテゴリ: pdbx_database_related / pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.22019年11月20日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.32019年11月27日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related
改定 1.42020年2月19日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_related / Item: _database_2.database_code
改定 1.52020年3月11日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3521
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
D: Capsid protein
E: Capsid protein
F: Capsid protein
G: Capsid protein
H: Capsid protein
I: Capsid protein
J: Capsid protein
K: Capsid protein
L: Capsid protein
M: Capsid protein
N: Capsid protein
O: Capsid protein
P: Capsid protein
Q: Capsid protein
R: Capsid protein
S: Capsid protein
T: Capsid protein
U: Capsid protein
V: Capsid protein
W: Capsid protein
X: Capsid protein
Y: Capsid protein
Z: Capsid protein
BA: Capsid protein
BB: Capsid protein
BC: Capsid protein
BD: Capsid protein
a: Capsid protein
b: Capsid protein
c: Capsid protein
d: Capsid protein
e: Capsid protein
f: Capsid protein
g: Capsid protein
h: Capsid protein
i: Capsid protein
j: Capsid protein
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p: Capsid protein
q: Capsid protein
r: Capsid protein
s: Capsid protein
t: Capsid protein
u: Capsid protein
x: Capsid protein
y: Capsid protein
z: Capsid protein
3: Capsid protein
1: Capsid protein
2: Capsid protein
k: Capsid protein
w: Capsid protein
l: Capsid protein
v: Capsid protein
BE: Capsid protein
BF: Capsid protein
BG: Capsid protein
BJ: Capsid protein
BP: Capsid protein
BS: Capsid protein
BT: Capsid protein
BU: Capsid protein
BX: Capsid protein
BY: Capsid protein
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Ba: Capsid protein
Bb: Capsid protein
Bc: Capsid protein
Bd: Capsid protein
BK: Capsid protein
BL: Capsid protein
BM: Capsid protein
BN: Capsid protein
BO: Capsid protein
Be: Capsid protein
Bf: Capsid protein
Bg: Capsid protein
Bh: Capsid protein
Bi: Capsid protein
Bj: Capsid protein
Bm: Capsid protein
Bn: Capsid protein
Bo: Capsid protein
Bp: Capsid protein
Bq: Capsid protein
Br: Capsid protein
Bs: Capsid protein
Bt: Capsid protein
Bu: Capsid protein
Bx: Capsid protein
By: Capsid protein
Bz: Capsid protein
B3: Capsid protein
B1: Capsid protein
B2: Capsid protein
Bw: Capsid protein
BH: Capsid protein
BQ: Capsid protein
BV: Capsid protein
Bk: Capsid protein
Bv: Capsid protein
BI: Capsid protein
BR: Capsid protein
BW: Capsid protein
Bl: Capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,650,438110
ポリマ－2,650,438110
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area280740 Å2
ΔGint-142 kcal/mol
Surface area929010 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 ...
Capsid protein / カプシド / Coat protein / CP


分子量: 24094.891 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) African cassava mosaic virus (ウイルス)
株: isolate West Kenyan 844 / 遺伝子: AR1, AV1 / 発現宿主: African cassava mosaic virus (ウイルス) / 参照: UniProt: P03561

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: African cassava mosaic virus - [West Kenya 844] / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 3.3 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: African cassava mosaic virus - [West Kenya 844]
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Manihot esculenta
緩衝液pH: 8
緩衝液成分濃度: 0.1 M / 名称: Sodium Borate / 式: Na2B4O7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil R1.2/1.3 + 2nm C. Glow discharged for 30-60 s with 25-28 MicroAmp (Quorum Tec Mini Sputter coater SC7620) and used within 1 hour
グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: Samples (3 ?l) were applied to the glow discharged grids, incubated for 60 s on the grid, blotted and plunge frozen in liquid ethane using a Vitrobot IV (FEI, Eindhoven, The Netherlands) at ...詳細: Samples (3 ?l) were applied to the glow discharged grids, incubated for 60 s on the grid, blotted and plunge frozen in liquid ethane using a Vitrobot IV (FEI, Eindhoven, The Netherlands) at 4?C with 100% humidity and blotting from both sides for 3 s with blot force 7

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 94000 X / Calibrated defocus min: 780 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 5600 nm / Cs: 0.01 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 934
詳細: data acquisition with a cs-corrected FEI Titan Krios on a Falcon II direct detector at 300 kV. Data was acquired at a primary magnification of 94,000 (calibrated pixel size of 1.57 A) and ...詳細: data acquisition with a cs-corrected FEI Titan Krios on a Falcon II direct detector at 300 kV. Data was acquired at a primary magnification of 94,000 (calibrated pixel size of 1.57 A) and with a total dose of 25 e/A2 in 17 frames. In total 1,108 movies were recorded of which 934 movies were used for further processing. The movie frames were averaged after motion correction and dose weightin
電子光学装置球面収差補正装置: Krios - cs-corrector
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 17 / 利用したフレーム数/画像: 1-17

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION1.4粒子像選択
4RELION1.4CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10RELION1.4初期オイラー角割当
11RELION1.4最終オイラー角割当
12RELION1.4分類
13RELION1.4３次元再構成
画像処理詳細: Images were motion correted and weighted for dose damage; the CTF was determined with CTFFIND 3
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 141141
詳細: For the initial analysis, ca. 2,000 particle images were selected manually with e2boxer and extracted and normalized with relion 1.4 followed by 2D-classification and ctf-correction. Three ...詳細: For the initial analysis, ca. 2,000 particle images were selected manually with e2boxer and extracted and normalized with relion 1.4 followed by 2D-classification and ctf-correction. Three characteristic class averages that resolved the two parts of the twin particle (side views and intermediate views) were selected as references for template-dependent automatic particle picking in Relion. Particle images were extracted at the determined coordinates with a box size of 300 x 300 Px and normalized for their grey value distribution followed by 2D-classification. Some of the 2D-classes showed disconnected twin particles or single capsids. These classes probably represented either adjacent capsids from different twin particles or incorrectly centered particles and were excluded from the subsequent analysis. 141141 particles is the number of automatically selected particles; 69685 were retained for he subsequent processing
対称性点対称性: D5 (2回x5回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 24451 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 139 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
精密化最高解像度: 4.2 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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