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万見
- PDB-6dpw: Undecorated GTPgammaS microtubule -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dpw
タイトルUndecorated GTPgammaS microtubule
要素
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta chain
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / microtubule (微小管) / cytoskeleton (細胞骨格) / GTPgammaS / seam
機能・相同性
機能・相同性情報


Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling ...Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Aggrephagy / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / MHC class II antigen presentation / COPI-mediated anterograde transport / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / 微小管 / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal ...Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Helix Hairpins / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / グアノシン三リン酸 / Tubulin beta chain / Tubulin alpha-1B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Zhang, R. / Nogales, E.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM051487 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1106400 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: Separating the effects of nucleotide and EB binding on microtubule structure.
著者: Rui Zhang / Benjamin LaFrance / Eva Nogales /
要旨: Microtubules (MTs) are polymers assembled from αβ-tubulin heterodimers that display the hallmark behavior of dynamic instability. MT dynamics are driven by GTP hydrolysis within the MT lattice, and ...Microtubules (MTs) are polymers assembled from αβ-tubulin heterodimers that display the hallmark behavior of dynamic instability. MT dynamics are driven by GTP hydrolysis within the MT lattice, and are highly regulated by a number of MT-associated proteins (MAPs). How MAPs affect MTs is still not fully understood, partly due to a lack of high-resolution structural data on undecorated MTs, which need to serve as a baseline for further comparisons. Here we report three structures of MTs in different nucleotide states (GMPCPP, GDP, and GTPγS) at near-atomic resolution and in the absence of any binding proteins. These structures allowed us to differentiate the effects of nucleotide state versus MAP binding on MT structure. Kinesin binding has a small effect on the extended, GMPCPP-bound lattice, but hardly affects the compacted GDP-MT lattice, while binding of end-binding (EB) proteins can induce lattice compaction (together with lattice twist) in MTs that were initially in an extended and more stable state. We propose a MT lattice-centric model in which the MT lattice serves as a platform that integrates internal tubulin signals, such as nucleotide state, with outside signals, such as binding of MAPs or mechanical forces, resulting in global lattice rearrangements that in turn affect the affinity of other MT partners and result in the exquisite regulation of MT dynamics.
履歴
登録2018年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-7975
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7975
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta chain
C: Tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta chain
E: Tubulin alpha-1B chain
F: Tubulin beta chain
G: Tubulin beta chain
H: Tubulin beta chain
I: Tubulin beta chain
J: Tubulin alpha-1B chain
K: Tubulin alpha-1B chain
L: Tubulin alpha-1B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)607,19430
ポリマ－600,67312
非ポリマー6,52018
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area52310 Å2
ΔGint-250 kcal/mol
Surface area167350 Å2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12A
22E
13A
23J
14A
24K
15A
25L
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26D
17B
27F
18B
28G
19B
29H
110B
210I
111C
211E
112C
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113C
213K
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118D
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119E
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120E
220K
121E
221L
122F
222G
123F
223H
124F
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125G
225H
126G
226I
127H
227I
128J
228K
129J
229L
130K
230L

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / Refine code: 0

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERAA1 - 4391 - 439
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17VALVALBB1 - 4291 - 419
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112SERSERCC1 - 4391 - 439
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117VALVALDD1 - 4291 - 419
217VALVALHH1 - 4291 - 419
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230SERSERLL1 - 4391 - 439

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
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7
8
9
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13
14
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30

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要素

#1: タンパク質
Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q2XVP4
#2: タンパク質
Tubulin beta chain / Beta-tubulin


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02554
#3: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-GSP / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / GTP-γ-S


分子量: 539.246 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3S

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: GTPgammaS-microtubule polymerized from GMPCPP-microtubule seeds
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
緩衝液pH: 6.8
詳細: Modified BRB80 buffer (80 mM PIPES, pH 6.8, 1 mM EGTA, 0.2 mM MgCl2) supplemented with 1 mM GTPgammaS, 1 mM DTT, and 0.05% Nonident P-40
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: GTPgammaS-microtubules were polymerized at 37 degrees for 30 minutes in the presence of GMPCPP-microtubule seeds.
試料支持詳細: The grid was glow discharged using Solarus (Gatan Inc).
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 310 K / 詳細: Blot for 4 seconds before plunging.

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TITAN
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 27500 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Calibrated defocus min: 800 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2700 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
撮影平均露光時間: 6 sec. / 電子線照射量: 1.44 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 616
画像スキャン横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 20 / 利用したフレーム数/画像: 1-20

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0091 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Appion粒子像選択
2Leginon画像取得
4GctfCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9EMAN初期オイラー角割当
10FREALIGN最終オイラー角割当
12FREALIGN３次元再構成
13REFMACモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -25.774 ° / 軸方向距離/サブユニット: 8.757 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 49145 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 2 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 125 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
精密化解像度: 3.5→212.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.824 / SU B: 43.899 / SU ML: 0.659
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.39283 --
obs0.39283 150714 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 54.777 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.25 Å2-0.21 Å2-0.2 Å2
2--7.98 Å2-1.08 Å2
3----2.73 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0080.01941742
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0020.0238460
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.3471.95956718
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.941388482
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg11.5374.8115839
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg34.67824.2071987
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg14.024156730
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg11.06215255
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0760.26198
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0050.02147658
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.029828
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it2.2245.35820598
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other2.2245.35720597
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it4.0868.02625716
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other4.0868.02725717
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it2.0115.65121144
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other2.0115.65321132
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other3.8218.32230983
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined8.86346.26794746
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other8.86446.27694724
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0 Å / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数
11A52826
12C52826
21A52828
22E52828
31A52826
32J52826
41A52828
42K52828
51A52826
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62D52676
71B52676
72F52676
81B52674
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91B52676
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101B52674
102I52674
111C52828
112E52828
121C52826
122J52826
131C52832
132K52832
141C52826
142L52826
151D52670
152F52670
161D52670
162G52670
171D52672
172H52672
181D52674
182I52674
191E52830
192J52830
201E52830
202K52830
211E52826
212L52826
221F52680
222G52680
231F52674
232H52674
241F52674
242I52674
251G52676
252H52676
261G52676
262I52676
271H52678
272I52678
281J52830
282K52830
291J52826
292L52826
301K52828
302L52828
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.591 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.882 11205 -
Rfree-0 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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