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万見
- PDB-6dpv: Undecorated GDP microtubule -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dpv
タイトルUndecorated GDP microtubule
要素
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta chain
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / microtubule (微小管) / cytoskeleton (細胞骨格) / dynamic / seam
機能・相同性
機能・相同性情報


Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling ...Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Aggrephagy / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / MHC class II antigen presentation / COPI-mediated anterograde transport / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / 微小管 / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal ...Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Helix Hairpins / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / グアノシン三リン酸 / Tubulin beta chain / Tubulin alpha-1B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Zhang, R. / Nogales, E.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM051487 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1106400 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: Separating the effects of nucleotide and EB binding on microtubule structure.
著者: Rui Zhang / Benjamin LaFrance / Eva Nogales /
要旨: Microtubules (MTs) are polymers assembled from αβ-tubulin heterodimers that display the hallmark behavior of dynamic instability. MT dynamics are driven by GTP hydrolysis within the MT lattice, and ...Microtubules (MTs) are polymers assembled from αβ-tubulin heterodimers that display the hallmark behavior of dynamic instability. MT dynamics are driven by GTP hydrolysis within the MT lattice, and are highly regulated by a number of MT-associated proteins (MAPs). How MAPs affect MTs is still not fully understood, partly due to a lack of high-resolution structural data on undecorated MTs, which need to serve as a baseline for further comparisons. Here we report three structures of MTs in different nucleotide states (GMPCPP, GDP, and GTPγS) at near-atomic resolution and in the absence of any binding proteins. These structures allowed us to differentiate the effects of nucleotide state versus MAP binding on MT structure. Kinesin binding has a small effect on the extended, GMPCPP-bound lattice, but hardly affects the compacted GDP-MT lattice, while binding of end-binding (EB) proteins can induce lattice compaction (together with lattice twist) in MTs that were initially in an extended and more stable state. We propose a MT lattice-centric model in which the MT lattice serves as a platform that integrates internal tubulin signals, such as nucleotide state, with outside signals, such as binding of MAPs or mechanical forces, resulting in global lattice rearrangements that in turn affect the affinity of other MT partners and result in the exquisite regulation of MT dynamics.
履歴
登録2018年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-7974
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7974
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta chain
C: Tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta chain
E: Tubulin alpha-1B chain
F: Tubulin beta chain
G: Tubulin beta chain
H: Tubulin beta chain
I: Tubulin beta chain
J: Tubulin alpha-1B chain
K: Tubulin alpha-1B chain
L: Tubulin alpha-1B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)606,61730
ポリマ－600,67312
非ポリマー5,94418
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area49620 Å2
ΔGint-270 kcal/mol
Surface area168620 Å2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12A
22E
13A
23J
14A
24K
15A
25L
16B
26D
17B
27F
18B
28G
19B
29H
110B
210I
111C
211E
112C
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113C
213K
114C
214L
115D
215F
116D
216G
117D
217H
118D
218I
119E
219J
120E
220K
121E
221L
122F
222G
123F
223H
124F
224I
125G
225H
126G
226I
127H
227I
128J
228K
129J
229L
130K
230L

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / Refine code: 0

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALAA1 - 4371 - 437
21VALVALCC1 - 4371 - 437
12VALVALAA1 - 4371 - 437
22VALVALEE1 - 4371 - 437
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17ASNASNBB1 - 4261 - 416
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28ASNASNGG1 - 4261 - 416
19ASNASNBB1 - 4261 - 416
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110ASNASNBB1 - 4261 - 416
210ASNASNII1 - 4261 - 416
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211VALVALEE1 - 4371 - 437
112VALVALCC1 - 4371 - 437
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113VALVALCC1 - 4371 - 437
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114VALVALCC1 - 4371 - 437
214VALVALLL1 - 4371 - 437
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116ASNASNDD1 - 4261 - 416
216ASNASNGG1 - 4261 - 416
117ASNASNDD1 - 4261 - 416
217ASNASNHH1 - 4261 - 416
118ASNASNDD1 - 4261 - 416
218ASNASNII1 - 4261 - 416
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221VALVALLL1 - 4371 - 437
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223ASNASNHH1 - 4261 - 416
124ASNASNFF1 - 4261 - 416
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225ASNASNHH1 - 4261 - 416
126ASNASNGG1 - 4261 - 416
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127ASNASNHH1 - 4261 - 416
227ASNASNII1 - 4261 - 416
128VALVALJJ1 - 4371 - 437
228VALVALKK1 - 4371 - 437
129VALVALJJ1 - 4371 - 437
229VALVALLL1 - 4371 - 437
130VALVALKK1 - 4371 - 437
230VALVALLL1 - 4371 - 437

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
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29
30

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要素

#1: タンパク質
Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q2XVP4
#2: タンパク質
Tubulin beta chain / Beta-tubulin


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02554
#3: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Dynamic microtubule in GDP state / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
緩衝液pH: 6.8
詳細: BRB80 buffer (80 mM PIPES pH 6.8, 1 mM EGTA, 1 mM MgCl2) supplemented with 1 mM GTP, 1 mM DTT, and 0.05% Nonident P-40
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Microtubules were polymerized at 37 degrees for 30 minutes.
試料支持詳細: The grid was glow discharged by Solarus (Gatan Inc).
グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 4C
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 310 K / 詳細: Blot for 4 seconds before plunging.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 27500 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Calibrated defocus min: 800 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2700 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 5 sec. / 電子線照射量: 1.4 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 695
画像スキャン横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 25 / 利用したフレーム数/画像: 1-25

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0091 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9EMAN初期オイラー角割当
10FREALIGN最終オイラー角割当
12FREALIGN３次元再構成
13REFMACモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -25.766 ° / 軸方向距離/サブユニット: 8.754 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 48097 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 150 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
精密化解像度: 3.3→211.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.743 / SU B: 37.519 / SU ML: 0.596 / ESU R: 1.857
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.41195 --
obs0.41195 183733 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 32.104 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.36 Å2-0.37 Å20.12 Å2
2--5.7 Å20.07 Å2
3----3.34 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0080.01941436
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0020.0238172
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.3831.95856304
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.951387774
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg11.0044.8245766
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg35.57324.1641967
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg15.896156652
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg13.05815257
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0790.26156
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0050.02147376
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.029798
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it1.1043.18420478
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other1.1043.18420477
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it2.0594.77425566
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other2.0594.77425567
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it0.8463.29820958
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other0.8463.320946
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other1.644.87430719
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined4.91127.93594248
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other4.91127.9494230
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A519280
12C519280
21A519300
22E519300
31A518400.01
32J518400.01
41A518420.01
42K518420.01
51A519200
52L519200
61B518300
62D518300
71B518300
72F518300
81B518280
82G518280
91B518280
92H518280
101B518260
102I518260
111C519280
112E519280
121C518400.01
122J518400.01
131C518400.01
132K518400.01
141C519200
142L519200
151D518300
152F518300
161D518280
162G518280
171D518280
172H518280
181D518260
182I518260
191E518400.01
192J518400.01
201E518400.01
202K518400.01
211E519200
212L519200
221F518280
222G518280
231F518280
232H518280
241F518260
242I518260
251G518280
252H518280
261G518260
262I518260
271H518260
272I518260
281J519260
282K519260
291J518400.01
292L518400.01
301K518400.01
302L518400.01
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.386 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.749 13601 -
Rfree-0 -
obs--100 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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