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- PDB-6dfk: Crystal structure of the 11S subunit of the Plasmodium falciparum... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dfk
タイトルCrystal structure of the 11S subunit of the Plasmodium falciparum proteasome, PA28
要素Subunit of proteaseome activator complex,putative
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / 11S proteasome subunit / 11S regulatory particle / PA28 / REG / proteasome activator / hydrolase activator
機能・相同性
機能・相同性情報


Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / : / Orc1 removal from chromatin / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Ub-specific processing proteases / Neddylation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / proteasome activator complex ...Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / : / Orc1 removal from chromatin / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Ub-specific processing proteases / Neddylation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / proteasome activator complex / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / endopeptidase activator activity / regulation of proteasomal protein catabolic process / 核質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Proteasome activator PA28 / Proteasome activator PA28, C-terminal domain / Proteasome activator superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal domain superfamily / Proteasome activator pa28 beta subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome activator 28 subunit beta, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Xie, S.C. / Metcalfe, R.D. / Gillett, D.L. / Tilley, L. / Griffin, M.D.W.
資金援助 オーストラリア, 4件
組織認可番号
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia) オーストラリア
Australian Research Council (ARC) オーストラリア
Global Health Innovative Technology Fund
GSK Tres Cantos Open Lab Foundation
引用ジャーナル: Nat Microbiol / : 2019
タイトル: The structure of the PA28-20S proteasome complex from Plasmodium falciparum and implications for proteostasis.
著者: Stanley C Xie / Riley D Metcalfe / Eric Hanssen / Tuo Yang / David L Gillett / Andrew P Leis / Craig J Morton / Michael J Kuiper / Michael W Parker / Natalie J Spillman / Wilson Wong / ...著者: Stanley C Xie / Riley D Metcalfe / Eric Hanssen / Tuo Yang / David L Gillett / Andrew P Leis / Craig J Morton / Michael J Kuiper / Michael W Parker / Natalie J Spillman / Wilson Wong / Christopher Tsu / Lawrence R Dick / Michael D W Griffin / Leann Tilley /
要旨: The activity of the proteasome 20S catalytic core is regulated by protein complexes that bind to one or both ends. The PA28 regulator stimulates 20S proteasome peptidase activity in vitro, but its ...The activity of the proteasome 20S catalytic core is regulated by protein complexes that bind to one or both ends. The PA28 regulator stimulates 20S proteasome peptidase activity in vitro, but its role in vivo remains unclear. Here, we show that genetic deletion of the PA28 regulator from Plasmodium falciparum (Pf) renders malaria parasites more sensitive to the antimalarial drug dihydroartemisinin, indicating that PA28 may play a role in protection against proteotoxic stress. The crystal structure of PfPA28 reveals a bell-shaped molecule with an inner pore that has a strong segregation of charges. Small-angle X-ray scattering shows that disordered loops, which are not resolved in the crystal structure, extend from the PfPA28 heptamer and surround the pore. Using single particle cryo-electron microscopy, we solved the structure of Pf20S in complex with one and two regulatory PfPA28 caps at resolutions of 3.9 and 3.8 Å, respectively. PfPA28 binds Pf20S asymmetrically, strongly engaging subunits on only one side of the core. PfPA28 undergoes rigid body motions relative to Pf20S. Molecular dynamics simulations support conformational flexibility and a leaky interface. We propose lateral transfer of short peptides through the dynamic interface as a mechanism facilitating the release of proteasome degradation products.
履歴
登録2018年5月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Subunit of proteaseome activator complex,putative
B: Subunit of proteaseome activator complex,putative
C: Subunit of proteaseome activator complex,putative
D: Subunit of proteaseome activator complex,putative
E: Subunit of proteaseome activator complex,putative
F: Subunit of proteaseome activator complex,putative
G: Subunit of proteaseome activator complex,putative
H: Subunit of proteaseome activator complex,putative
I: Subunit of proteaseome activator complex,putative
J: Subunit of proteaseome activator complex,putative
K: Subunit of proteaseome activator complex,putative
L: Subunit of proteaseome activator complex,putative
M: Subunit of proteaseome activator complex,putative
N: Subunit of proteaseome activator complex,putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)471,06574
ポリマ-465,30214
非ポリマー5,76460
0
1
A: Subunit of proteaseome activator complex,putative
B: Subunit of proteaseome activator complex,putative
C: Subunit of proteaseome activator complex,putative
D: Subunit of proteaseome activator complex,putative
E: Subunit of proteaseome activator complex,putative
F: Subunit of proteaseome activator complex,putative
G: Subunit of proteaseome activator complex,putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,53337
ポリマ-232,6517
非ポリマー2,88230
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area43800 Å2
ΔGint-640 kcal/mol
Surface area67770 Å2
手法PISA
2
H: Subunit of proteaseome activator complex,putative
I: Subunit of proteaseome activator complex,putative
J: Subunit of proteaseome activator complex,putative
K: Subunit of proteaseome activator complex,putative
L: Subunit of proteaseome activator complex,putative
M: Subunit of proteaseome activator complex,putative
N: Subunit of proteaseome activator complex,putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,53337
ポリマ-232,6517
非ポリマー2,88230
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area44790 Å2
ΔGint-640 kcal/mol
Surface area67540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.485, 166.485, 399.162
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質
Subunit of proteaseome activator complex,putative


分子量: 33235.824 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: PF3D7_0907700 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8I374
#2: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 合成 / : SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 20 mM HEPES, 2 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→48.89 Å / Num. obs: 116975 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.4 % / Biso Wilson estimate: 60.6 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rpim(I) all: 0.131 / Rrim(I) all: 0.305 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 3.1→3.15 Å / 冗長度: 10.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 5711 / CC1/2: 0.513 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AVO
解像度: 3.1→48.89 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.01 / 位相誤差: 22.42
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2251 3534 3.02 %Random; Thin shells
Rwork0.1817 ---
obs0.183 116839 99.95 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→48.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数26198 0 300 0 26498
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00326942
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.63636381
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d1.84616405
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0453963
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0034545
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1-3.21080.31742270.29911348X-RAY DIFFRACTION100
3.2108-3.33930.31085340.26211020X-RAY DIFFRACTION100
3.3393-3.49120.26711930.23711333X-RAY DIFFRACTION100
3.4912-3.67530.28693580.217311225X-RAY DIFFRACTION100
3.6753-3.90540.23994030.185911185X-RAY DIFFRACTION100
3.9054-4.20680.19024490.149711179X-RAY DIFFRACTION100
4.2068-4.62990.18112640.136611437X-RAY DIFFRACTION100
4.6299-5.29910.1923620.141311326X-RAY DIFFRACTION100
5.2991-6.67370.22133660.188811479X-RAY DIFFRACTION100
6.6737-48.89630.20813780.169511773X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.577-0.22610.18231.7646-0.33821.57250.1433-0.1079-0.13770.1671-0.028-0.04710.3541-0.0557-0.08930.5749-0.1187-0.03350.34020.05590.3769-69.24425.266316.7894
20.8044-0.63860.1012.94250.07791.29590.0473-0.0281-0.0859-0.088-0.01970.10950.1952-0.1856-0.06080.3818-0.1402-0.03530.37310.01610.278-72.398433.4304-4.7258
31.2078-0.4785-0.53811.76770.451.4733-0.0578-0.019-0.0345-0.06940.1104-0.07940.05440.1669-0.08310.3565-0.0835-0.06050.42720.0190.2811-62.432351.0072-15.8381
41.8457-0.2905-0.74961.63040.71872.4639-0.15790.1880.15650.21710.135-0.0834-0.07530.12530.00460.4298-0.1416-0.09580.38530.05230.4073-51.803268.0786-5.3335
51.91280.2708-0.58440.76820.03511.750.0369-0.2534-0.09020.3293-0.0484-0.1825-0.25340.425-0.03160.6232-0.1695-0.20630.46720.03710.5482-41.593269.001916.1023
64.31120.788-0.63630.6491-0.5731.27310.1497-0.3121-0.00050.4095-0.1323-0.1698-0.19330.2365-0.03550.8859-0.1276-0.220.4688-0.00670.4622-49.164356.374234.3795
73.2273-0.27920.88741.1976-0.33721.09950.2332-0.1299-0.10930.2816-0.1707-0.26530.03860.0687-0.08960.7812-0.0353-0.08820.44890.08860.3726-58.198435.381834.4325
81.0274-0.4002-0.04811.87960.87641.237-0.0257-0.05430.1217-0.04260.0227-0.0728-0.10130.05440.00680.38-0.0865-0.01590.45180.05720.2797-77.412170.6099-31.9352
91.02890.71260.21762.35160.76271.44230.02940.1342-0.04040.07230.0358-0.0214-0.01710.1341-0.09380.2615-0.01030.00610.55830.07680.3087-64.075565.3467-49.6097
101.31310.95490.22141.39750.03260.9126-0.05920.4920.0242-0.110.1421-0.0093-0.08260.2436-0.08530.33440.04810.05190.72910.03590.3273-67.853767.2277-72.8265
111.60060.735-0.04411.1848-0.45631.0399-0.03880.44280.1435-0.06760.1380.1082-0.08910.0333-0.08930.4180.08040.01250.75720.00850.3523-87.408968.2105-83.1168
121.39430.5177-0.34131.5255-0.96451.29660.00210.31190.105-0.06440.0636-0.04530.0079-0.103-0.05840.28250.0299-0.03260.6515-0.00490.3971-108.567767.6756-73.2314
131.2784-0.67070.18651.7967-0.24830.7343-0.05950.02840.12590.1554-0.0024-0.0042-0.1622-0.2080.00140.28140.0330.00750.5934-0.04240.3854-114.607173.4597-51.1607
141.4348-1.01160.49632.91180.07441.27050.0269-0.23180.06970.0902-0.02920.0509-0.0315-0.1859-0.01410.3238-0.06340.03990.48140.00340.2592-100.610669.9009-32.8398
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 6 through 269)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 6 through 270)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 6 through 270)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 6 through 269)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'E' and resid 7 through 270)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'F' and resid 8 through 269)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'G' and resid 6 through 269)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'H' and resid 6 through 269)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain 'I' and resid 5 through 270)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain 'J' and resid 6 through 270)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain 'K' and resid 0 through 270)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain 'L' and resid 5 through 269)
13X-RAY DIFFRACTION13(chain 'M' and resid 6 through 270)
14X-RAY DIFFRACTION14(chain 'N' and resid 6 through 269)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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