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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6dfk | |||||||||||||||
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タイトル | Crystal structure of the 11S subunit of the Plasmodium falciparum proteasome, PA28 | |||||||||||||||
要素 | Subunit of proteaseome activator complex,putative | |||||||||||||||
キーワード | PROTEIN BINDING (タンパク質) / 11S proteasome subunit / 11S regulatory particle / PA28 / REG / proteasome activator / hydrolase activator | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / : / Orc1 removal from chromatin / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Ub-specific processing proteases / Neddylation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / proteasome activator complex ...Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / : / Orc1 removal from chromatin / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Ub-specific processing proteases / Neddylation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / proteasome activator complex / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / endopeptidase activator activity / regulation of proteasomal protein catabolic process / 核質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Plasmodium falciparum (マラリア病原虫) | |||||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Xie, S.C. / Metcalfe, R.D. / Gillett, D.L. / Tilley, L. / Griffin, M.D.W. | |||||||||||||||
資金援助 | オーストラリア, 4件
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引用 | ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2019 タイトル: The structure of the PA28-20S proteasome complex from Plasmodium falciparum and implications for proteostasis. 著者: Stanley C Xie / Riley D Metcalfe / Eric Hanssen / Tuo Yang / David L Gillett / Andrew P Leis / Craig J Morton / Michael J Kuiper / Michael W Parker / Natalie J Spillman / Wilson Wong / ...著者: Stanley C Xie / Riley D Metcalfe / Eric Hanssen / Tuo Yang / David L Gillett / Andrew P Leis / Craig J Morton / Michael J Kuiper / Michael W Parker / Natalie J Spillman / Wilson Wong / Christopher Tsu / Lawrence R Dick / Michael D W Griffin / Leann Tilley / 要旨: The activity of the proteasome 20S catalytic core is regulated by protein complexes that bind to one or both ends. The PA28 regulator stimulates 20S proteasome peptidase activity in vitro, but its ...The activity of the proteasome 20S catalytic core is regulated by protein complexes that bind to one or both ends. The PA28 regulator stimulates 20S proteasome peptidase activity in vitro, but its role in vivo remains unclear. Here, we show that genetic deletion of the PA28 regulator from Plasmodium falciparum (Pf) renders malaria parasites more sensitive to the antimalarial drug dihydroartemisinin, indicating that PA28 may play a role in protection against proteotoxic stress. The crystal structure of PfPA28 reveals a bell-shaped molecule with an inner pore that has a strong segregation of charges. Small-angle X-ray scattering shows that disordered loops, which are not resolved in the crystal structure, extend from the PfPA28 heptamer and surround the pore. Using single particle cryo-electron microscopy, we solved the structure of Pf20S in complex with one and two regulatory PfPA28 caps at resolutions of 3.9 and 3.8 Å, respectively. PfPA28 binds Pf20S asymmetrically, strongly engaging subunits on only one side of the core. PfPA28 undergoes rigid body motions relative to Pf20S. Molecular dynamics simulations support conformational flexibility and a leaky interface. We propose lateral transfer of short peptides through the dynamic interface as a mechanism facilitating the release of proteasome degradation products. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6dfk.cif.gz | 1.3 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6dfk.ent.gz | 1.1 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6dfk.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/df/6dfk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/df/6dfk | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33235.824 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫) 遺伝子: PF3D7_0907700 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8I374 #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.2 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 20 mM HEPES, 2 M ammonium sulfate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月14日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9537 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.1→48.89 Å / Num. obs: 116975 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.4 % / Biso Wilson estimate: 60.6 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rpim(I) all: 0.131 / Rrim(I) all: 0.305 / Net I/σ(I): 7.5 |
反射 シェル | 解像度: 3.1→3.15 Å / 冗長度: 10.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 5711 / CC1/2: 0.513 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1AVO 解像度: 3.1→48.89 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.01 / 位相誤差: 22.42
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.1→48.89 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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