+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6cw1 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal structure of Neurexin-1 alpha ectodomain fragment, L2-L3 | ||||||
要素 | Neurexin-1 | ||||||
キーワード | CELL ADHESION (細胞接着) / LNS domain / Beta-Sandwich / Synapse (シナプス) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 neuroligin family protein binding / cell projection / presynaptic membrane / 細胞接着 / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.84 Å | ||||||
データ登録者 | Misra, A. / Rudenko, G. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
| ||||||
引用 | ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2018 タイトル: Structural Plasticity of Neurexin 1α: Implications for its Role as Synaptic Organizer. 著者: Jianfang Liu / Anurag Misra / M V V V Sekhar Reddy / Mark Andrew White / Gang Ren / Gabby Rudenko / 要旨: α-Neurexins are synaptic organizing molecules implicated in neuropsychiatric disorders. They bind and arrange an array of different partners in the synaptic cleft. The extracellular region of ...α-Neurexins are synaptic organizing molecules implicated in neuropsychiatric disorders. They bind and arrange an array of different partners in the synaptic cleft. The extracellular region of neurexin 1α (n1α) contains six LNS domains (L1-L6) interspersed by three Egf-like repeats. N1α must encode highly evolved structure-function relationships in order to fit into the narrow confines of the synaptic cleft, and also recruit its large, membrane-bound partners. Internal molecular flexibility could provide a solution; however, it is challenging to delineate because currently no structural methods permit high-resolution structure determination of large, flexible, multi-domain protein molecules. To investigate the structural plasticity of n1α, in particular the conformation of domains that carry validated binding sites for different protein partners, we used a panel of structural techniques. Individual particle electron tomography revealed that the N-terminally and C-terminally tethered domains, L1 and L6, have a surprisingly limited range of conformational freedom with respect to the linear central core containing L2 through L5. A 2.8-Å crystal structure revealed an unexpected arrangement of the L2 and L3 domains. Small-angle X-ray scattering and electron tomography indicated that incorporation of the alternative splice insert SS6 relieves the restricted conformational freedom between L5 and L6, suggesting that SS6 may work as a molecular toggle. The architecture of n1α thus encodes a combination of rigid and flexibly tethered domains that are uniquely poised to work together to promote its organizing function in the synaptic cleft, and may permit allosterically regulated and/or concerted protein partner binding. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6cw1.cif.gz | 302.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb6cw1.ent.gz | 245.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6cw1.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cw/6cw1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cw/6cw1 | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | 7639C 7640C 7641C 7642C 7643C 7644C 7645C 7646C 7647C 7648C 7649C 7650C 7651C 7652C 7653C 7654C 7655C 7656C 7657C 7658C 7659C 7660C 7661C 7662C 7663C 7664C 7665C 7666C 7667C 7668C 7669C 7670C 7671C 7672C 7673C 7674C 7675C 7676C 7677C 7678C 7679C 7680C 7681C 7682C 7683C 7684C 7685C 7686C 7687C 7688C 7689C 7690C 7691C 7692C 7693C 7694C 7695C 7696C 7697C 7698C 7699C 7700C 7701C 7702C 7703C 7704C 7705C 7706C 7707C 7708C 7709C 7710C 7711C 7712C 7713C 7714C 7715C 7716C 7717C 7718C 7719C 7720C 7721C 7722C 7723C 7724C 7725C 7726C 7727C 7728C 7729C 7730C 7731C 7732C 7733C 7734C 7735C 7736C 7737C 7738C 7739C 7740C 7741C 7742C 7743C 7744C 7745C 7746C 7747C 7748C 7749C 7750C 7751C 7752C 7753C 7754C 7755C 7756C 7757C 7758C 7759C 7760C 7761C 7762C 7763C 7764C 7765C 7766C 7767C 7768C 3qcwS S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
---|---|
類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||
2 |
| ||||||||||||||||||
単位格子 |
| ||||||||||||||||||
非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 0 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 279 - 672 / Label seq-ID: 22 - 400
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 44517.121 Da / 分子数: 2 / 断片: Alpha fragment L2-L3, residues 258-674 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: NRXN1 / プラスミド: pGEX-KG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q28146 #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.39 % / Mosaicity: 1.742 ° |
---|---|
結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.9 M NaCITRATE, 0.1 M TRIS PH 8.0, 5 MM CACL2 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.10208 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月21日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.10208 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.84→50.01 Å / Num. obs: 28540 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rpim(I) all: 0.058 / Rrim(I) all: 0.108 / Χ2: 1.469 / Net I/σ(I): 15.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
|
-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
---|
-解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3QCW 解像度: 2.84→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 35.561 / SU ML: 0.307 / SU R Cruickshank DPI: 0.7583 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.758 / ESU R Free: 0.341 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 138.21 Å2 / Biso mean: 52.259 Å2 / Biso min: 24.48 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.84→50.01 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / 数: 22294 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.1 Å / Weight position: 0.05
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 2.837→2.911 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLSグループ |
|