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- PDB-6cw1: Crystal structure of Neurexin-1 alpha ectodomain fragment, L2-L3 -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 6cw1
タイトルCrystal structure of Neurexin-1 alpha ectodomain fragment, L2-L3
構成要素Neurexin-1
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / LNS domain / Beta-Sandwich / Cell Adhesion (細胞接着) / Synapse (シナプス)
機能・相同性Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like domain profile. / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like domain / ラミニン / Neurexin/syndecan/glycophorin C / Laminin G domain profile. / Syndecan/Neurexin domain / Neurexin ...Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like domain profile. / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like domain / ラミニン / Neurexin/syndecan/glycophorin C / Laminin G domain profile. / Syndecan/Neurexin domain / Neurexin / EGF-like domain / Syndecan domain / ラミニン / neuroligin family protein binding / presynaptic membrane / 細胞結合 / 細胞接着 / integral component of membrane / metal ion binding / Neurexin-1
機能・相同性情報
試料の由来Bos taurus (ウシ)
実験手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 2.84 Å 分解能
データ登録者Misra, A. / Rudenko, G.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / : 2018
タイトル: Structural Plasticity of Neurexin 1α: Implications for its Role as Synaptic Organizer.
著者: Jianfang Liu / Anurag Misra / M V V V Sekhar Reddy / Mark Andrew White / Gang Ren / Gabby Rudenko
要旨: α-Neurexins are synaptic organizing molecules implicated in neuropsychiatric disorders. They bind and arrange an array of different partners in the synaptic cleft. The extracellular region of ...α-Neurexins are synaptic organizing molecules implicated in neuropsychiatric disorders. They bind and arrange an array of different partners in the synaptic cleft. The extracellular region of neurexin 1α (n1α) contains six LNS domains (L1-L6) interspersed by three Egf-like repeats. N1α must encode highly evolved structure-function relationships in order to fit into the narrow confines of the synaptic cleft, and also recruit its large, membrane-bound partners. Internal molecular flexibility could provide a solution; however, it is challenging to delineate because currently no structural methods permit high-resolution structure determination of large, flexible, multi-domain protein molecules. To investigate the structural plasticity of n1α, in particular the conformation of domains that carry validated binding sites for different protein partners, we used a panel of structural techniques. Individual particle electron tomography revealed that the N-terminally and C-terminally tethered domains, L1 and L6, have a surprisingly limited range of conformational freedom with respect to the linear central core containing L2 through L5. A 2.8-Å crystal structure revealed an unexpected arrangement of the L2 and L3 domains. Small-angle X-ray scattering and electron tomography indicated that incorporation of the alternative splice insert SS6 relieves the restricted conformational freedom between L5 and L6, suggesting that SS6 may work as a molecular toggle. The architecture of n1α thus encodes a combination of rigid and flexibly tethered domains that are uniquely poised to work together to promote its organizing function in the synaptic cleft, and may permit allosterically regulated and/or concerted protein partner binding.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2018年3月29日 / 公開: 2018年9月19日
改定日付Data content typeGroupCategoryItemProviderタイプ
1.02018年9月19日Structure modelrepositoryInitial release
1.12018年10月24日Structure modelData collection / Database referencescitation / citation_author_citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neurexin-1
B: Neurexin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,0342
ポリマ-89,0342
非ポリマ-00
21612
1
A: Neurexin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5171
ポリマ-44,5171
非ポリマ-00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
実験手法PISA
2
B: Neurexin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5171
ポリマ-44,5171
非ポリマ-00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
実験手法PISA
単位格子
γ
α
β
Length a, b, c (Å)87.144, 62.901, 113.061
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.100, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP 1 21 1

-
構成要素

#1: タンパク質・ペプチド Neurexin-1 / / Neurexin I-alpha / Neurexin-1-alpha


分子量: 44517.121 Da / 分子数: 2 / 断片: Alpha fragment L2-L3, residues 258-674 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: NRXN1 / プラスミドの名称: pGEX-KG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q28146
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / : H2O /

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実験情報

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実験

実験実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶Density Matthews: 3.45 / Density percent sol: 64.39 % / Mosaicity: 1.742
結晶化温度: 298 K
実験手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
pH: 8 / 詳細: 0.9 M NaCITRATE, 0.1 M TRIS PH 8.0, 5 MM CACL2

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データ収集

回折平均測定温度: 100
線源由来: シンクロトロン / タイプ: APS BEAMLINE 21-ID-D / シンクロトロンのサイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.10208
ディテクタタイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / ディテクタ: CCD / Collection date: 2008年3月21日
放射Diffraction protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic or laue m l: M / Scattering type: x-ray
放射波長波長: 1.10208 / 相対比: 1
反射D resolution high: 2.84 / D resolution low: 50.01 / Number obs: 28540 / Rmerge I obs: 0.091 / Rpim I all: 0.058 / Rrim I all: 0.108 / Chi squared: 1.469 / NetI over sigmaI: 15.2 / Redundancy: 3.4 % / Percent possible obs: 98.4
反射シェル

Diffraction ID: 1

Rmerge I obs最高分解能最低分解能MeanI over sigI obsNumber unique obsCC halfRpim I allRrim I allChi squaredRedundancyPercent possible all
0.5202.8402.9502.225550.7150.3910.6541.1782.40089.100
0.3912.9503.07027740.7960.2930.4921.3922.70096.400
0.2753.0703.21028220.9020.1930.3381.3252.90098.800
0.1743.2103.38028960.9660.1130.2081.4183.30099.900
0.1303.3803.59028790.9840.0790.1531.4913.70099.900
0.1053.5903.87028760.9890.0640.1231.6613.70099.900
0.0823.8704.26028930.9910.0500.0961.5023.800100.000
0.0674.2604.87029200.9910.0410.0791.4553.700100.000
0.0634.8706.14029290.9920.0380.0741.5193.700100.000
0.0626.14050.01029960.9940.0370.0731.5073.60099.500

-
位相決定

位相決定実験手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類Contact authorContact author emailLocationタイプ言語日付
HKL-2000data reductionZbyszek Otwinowskihkl[at]hkl-xray.comhttp://www.hkl-xray.com/package
SCALEPACKdata scalingZbyszek Otwinowskihkl[at]hkl-xray.comhttp://www.hkl-xray.com/program
PHASERphasingRandy J. Readcimr-phaser[at]lists.cam.ac.ukhttp://www-structmed.cimr.cam.ac.uk/phaser/program
REFMAC5.8.0158refinementGarib N. Murshudovgarib[at]ysbl.york.ac.ukhttp://www.ccp4.ac.uk/dist/html/refmac5.htmlprogramFortran_77
PDB_EXTRACT3.24data extractionPDBdeposit[at]deposit.rcsb.orghttp://sw-tools.pdb.org/apps/PDB_EXTRACT/packageC++Sep. 1, 2017
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3QCW
Correlation coeff Fo to Fc: 0.923 / Correlation coeff Fo to Fc free: 0.889
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Overall SU B: 35.561 / Overall SU ML: 0.307 / Overall SU R Cruickshank DPI: 0.7583 / R Free selection details: RANDOM / Cross valid method: THROUGHOUT / Sigma F: 0 / Overall ESU R: 0.758 / Overall ESU R Free: 0.341
溶媒の処理Solvent ion probe radii: 0.8 / Solvent shrinkage radii: 0.8 / Solvent vdw probe radii: 1.2
原子変位パラメータB iso max: 138.21 / B iso mean: 52.259 / B iso min: 24.48 / Aniso B11: -1.71 / Aniso B12: 0 / Aniso B13: -0.39 / Aniso B22: -0.57 / Aniso B23: - / Aniso B33: 2.3
最小二乗法精密化のプロセスR factor R free: 0.2548 / R factor R work: 0.2216 / R factor obs: 0.2233 / 最高分解能: 2.84 / 最低分解能: 50.01 / Number reflection R free: 1418 / Number reflection obs: 27112 / Percent reflection R free: 5 / Percent reflection obs: 97.88
精密化 #final最高分解能: 2.84 / 最低分解能: 50.01 / B iso mean solvent: 42.12 / Number residues total: 762
置いた原子数 #finalタンパク質: 5730 / 核酸: 0 / リガンド: 0 / 溶媒: 12 / 合計: 5742
精密化中の拘束条件
Refine IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0195857
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0205216
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5081.9567970
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8093.00012073
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3005.000758
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.36224.733243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.42615.000900
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.05415.00019
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0900.200910
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0216635
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.0201180
Refine LS restraints ncs

Ens ID: 1 / Number: 22294 / Refine ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Rms dev position: 0.1 / Weight position: 0.05

Dom IDAuth asym ID
1A
2B
Refine LS shell最高分解能: 2.837 / R factor R free: 0.339 / R factor R free error: 0 / R factor R work: 0.312 / 最低分解能: 2.911 / Number reflection R free: 75 / Number reflection R work: 1668 / Number reflection all: 1743 / Total number of bins used: 20 / Percent reflection obs: 82.1
Refine TLS

実験手法: refined / Refine ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11L12L13L22L23L33S11S12S13S21S22S23S31S32S33T11T12T13T22T23T33Origin xOrigin yOrigin z
15.2153-1.07643.52333.3341-1.38294.9136-0.1320-0.2250-0.2281-0.3245-0.0278-0.13780.1433-0.08500.15970.19700.0528-0.07470.0370-0.01320.153160.9817-2.572731.2217
20.7574-0.88711.18463.8350-2.53205.4667-0.16140.09610.09480.0734-0.1277-0.2364-0.27780.39690.28910.4021-0.0009-0.22380.12250.03930.218948.022020.03671.9804
36.6581-0.91142.62952.5006-0.77622.4597-0.1664-0.33120.5166-0.11630.0072-0.2090-0.4035-0.32150.15920.15540.0462-0.09090.0945-0.00550.314588.62050.216050.6240
46.4086-2.0189-0.97773.8886-0.04340.72650.08620.4989-0.3071-0.1683-0.08240.25230.0915-0.0866-0.00390.08770.0043-0.09080.0421-0.00680.2485120.6521-22.476852.1975
Refine TLS group

Refine ID: X-RAY DIFFRACTION

IDBeg auth asym IDBeg auth seq IDEnd auth asym IDEnd auth seq IDRefine TLS ID
1A279A4851
2A486A6732
3B278B4853
4B486B6744

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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