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- PDB-6cvn: Model of synthetic tau (R2x4) bound to the microtubule -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cvn
タイトルModel of synthetic tau (R2x4) bound to the microtubule
要素
  • Microtubule-associated protein tauタウタンパク質
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / microtubule (微小管) / tau
機能・相同性
機能・相同性情報


Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling ...Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Aggrephagy / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / MHC class II antigen presentation / COPI-mediated anterograde transport / plus-end-directed organelle transport along microtubule / 軸索輸送 / histone-dependent DNA binding / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of diacylglycerol kinase activity / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / positive regulation of protein localization to synapse / microtubule lateral binding / tubulin complex / phosphatidylinositol bisphosphate binding / main axon / regulation of long-term synaptic depression / negative regulation of kinase activity / negative regulation of tubulin deacetylation / generation of neurons / regulation of chromosome organization / positive regulation of protein localization / rRNA metabolic process / internal protein amino acid acetylation / regulation of mitochondrial fission / lipoprotein particle binding / intracellular distribution of mitochondria / axonal transport of mitochondrion / axon development / central nervous system neuron development / regulation of microtubule polymerization / 微小管 / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / negative regulation of mitochondrial membrane potential / dynactin binding / glial cell projection / apolipoprotein binding / protein polymerization / negative regulation of mitochondrial fission / axolemma / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / positive regulation of axon extension / supramolecular fiber organization / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of microtubule cytoskeleton organization / stress granule assembly / cytoplasmic microtubule organization / regulation of cellular response to heat / regulation of calcium-mediated signaling / axon cytoplasm / positive regulation of microtubule polymerization / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / somatodendritic compartment / synapse assembly / phosphatidylinositol binding / nuclear periphery / cellular response to nerve growth factor stimulus / positive regulation of superoxide anion generation / protein phosphatase 2A binding / regulation of autophagy / astrocyte activation / synapse organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microglial cell activation / response to lead ion / Hsp90 protein binding / regulation of synaptic plasticity / PKR-mediated signaling / protein homooligomerization / structural constituent of cytoskeleton / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / 記憶 / microtubule cytoskeleton organization / SH3 domain binding / cellular response to reactive oxygen species / neuron projection development / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / microtubule cytoskeleton / protein-macromolecule adaptor activity / single-stranded DNA binding
類似検索 - 分子機能
Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / : / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / タウタンパク質 / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; ...Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / : / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / タウタンパク質 / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Helix Hairpins / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / グアノシン三リン酸 / Tubulin beta chain / タウタンパク質 / Tubulin alpha-1B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Nogales, E. / Kellogg, E.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)051487 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2018
タイトル: Near-atomic model of microtubule-tau interactions.
著者: Elizabeth H Kellogg / Nisreen M A Hejab / Simon Poepsel / Kenneth H Downing / Frank DiMaio / Eva Nogales /
要旨: Tau is a developmentally regulated axonal protein that stabilizes and bundles microtubules (MTs). Its hyperphosphorylation is thought to cause detachment from MTs and subsequent aggregation into ...Tau is a developmentally regulated axonal protein that stabilizes and bundles microtubules (MTs). Its hyperphosphorylation is thought to cause detachment from MTs and subsequent aggregation into fibrils implicated in Alzheimer's disease. It is unclear which tau residues are crucial for tau-MT interactions, where tau binds on MTs, and how it stabilizes them. We used cryo-electron microscopy to visualize different tau constructs on MTs and computational approaches to generate atomic models of tau-tubulin interactions. The conserved tubulin-binding repeats within tau adopt similar extended structures along the crest of the protofilament, stabilizing the interface between tubulin dimers. Our structures explain the effect of phosphorylation on MT affinity and lead to a model of tau repeats binding in tandem along protofilaments, tethering together tubulin dimers and stabilizing polymerization interfaces.
履歴
登録2018年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年1月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - representative helical assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-7771
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7771
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin beta chain
B: Tubulin alpha-1B chain
C: Tubulin beta chain
D: Microtubule-associated protein tau
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,9898
ポリマ－171,5554
非ポリマー1,4344
水0
1
A: Tubulin beta chain
B: Tubulin alpha-1B chain
C: Tubulin beta chain
D: Microtubule-associated protein tau
ヘテロ分子
x 30


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,189,663240
ポリマ－5,146,647120
非ポリマー43,017120
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
helical symmetry operation29
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • helical asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
helical symmetry operation1
3


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit, std helical frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 30 / Rise per n subunits: 8.7 Å / Rotation per n subunits: -25.75 °)

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要素

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タンパク質 , 3種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Tubulin beta chain / Beta-tubulin


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02554
#2: タンパク質 Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q2XVP4
#3: タンパク質 Microtubule-associated protein tau / タウタンパク質


分子量: 21534.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10636*PLUS

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非ポリマー , 3種, 4分子

#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Ternary complex of alpha-beta tubulin with synthetic (R2x4) tauCOMPLEX#1-#30MULTIPLE SOURCES
2Tubulin beta chainCOMPLEX#11NATURAL
3Tubulin alpha-1B chainCOMPLEX#21NATURAL
4Microtubule-associated protein tauタウタンパク質COMPLEX#31RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Sus scrofa (ブタ)9823
23Sus scrofa (ブタ)9823
34Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 6.8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
180 mMPIPESC8H18N2O6S21
21 mMEGTAC14H24N2O101
31 mMMagnesium ChlorideMgCl21
41 mMDTTC4H10O2S21
51 mMGuanine tri-phosphateGTP1
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: tubulin concentration is 0.5 mg/mL, tau concentration is 1 mg/mL
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 4C
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 310.15 K
詳細: blot force 10 pN, 6 second blot time. used C-flat 1.2/1.3 holey grids. First 2 uL of microtubules were adhered to grid for 30 seconds, followed by 2 4 uL washes of tau with 30 second incubation for each wash.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 37878 X / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 40.5 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 812
電子光学装置位相板: VOLTA PHASE PLATE

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Appion粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7Rosettaモデルフィッティング
9EMAN2初期オイラー角割当
10FREALIGN9.09最終オイラー角割当
12FREALIGN9.09３次元再構成
13Rosettaモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
らせん対称回転角度/サブユニット: -25.75 ° / 軸方向距離/サブユニット: 8.7 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 24571
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 19505 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 120 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: real space correlation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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