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- PDB-6csa: CryoEM structure of human enterovirus D68 emptied particle (pH 5.... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6csa
タイトルCryoEM structure of human enterovirus D68 emptied particle (pH 5.5 and room temperature)
要素
  • viral protein 1ウイルス性
  • viral protein 2ウイルス性
  • viral protein 3ウイルス性
キーワードVIRUS (ウイルス) / genome release / acid (酸)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / : ...: / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / structural molecule activity / virion attachment to host cell / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / RNA binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Jelly Rolls - #20 / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) ...Jelly Rolls - #20 / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Jelly Rolls / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / サンドイッチ / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterovirus D68 (エンテロウイルス)
enterovirus D68 (エンテロウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.75 Å
データ登録者Liu, Y. / Rossmann, M.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)AI011219 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: Molecular basis for the acid-initiated uncoating of human enterovirus D68.
著者: Yue Liu / Ju Sheng / Arno L W van Vliet / Geeta Buda / Frank J M van Kuppeveld / Michael G Rossmann /
要旨: Enterovirus D68 (EV-D68) belongs to a group of enteroviruses that contain a single positive-sense RNA genome surrounded by an icosahedral capsid. Like common cold viruses, EV-D68 mainly causes ...Enterovirus D68 (EV-D68) belongs to a group of enteroviruses that contain a single positive-sense RNA genome surrounded by an icosahedral capsid. Like common cold viruses, EV-D68 mainly causes respiratory infections and is acid-labile. The molecular mechanism by which the acid-sensitive EV-D68 virions uncoat and deliver their genome into a host cell is unknown. Using cryoelectron microscopy (cryo-EM), we have determined the structures of the full native virion and an uncoating intermediate [the A (altered) particle] of EV-D68 at 2.2- and 2.7-Å resolution, respectively. These structures showed that acid treatment of EV-D68 leads to particle expansion, externalization of the viral protein VP1 N termini from the capsid interior, and formation of pores around the icosahedral twofold axes through which the viral RNA can exit. Moreover, because of the low stability of EV-D68, cryo-EM analyses of a mixed population of particles at neutral pH and following acid treatment demonstrated the involvement of multiple structural intermediates during virus uncoating. Among these, a previously undescribed state, the expanded 1 ("E1") particle, shows a majority of internal regions (e.g., the VP1 N termini) to be ordered as in the full native virion. Thus, the E1 particle acts as an intermediate in the transition from full native virions to A particles. Together, the present work delineates the pathway of EV-D68 uncoating and provides the molecular basis for the acid lability of EV-D68 and of the related common cold viruses.
履歴
登録2018年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年1月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-7598
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7598
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: viral protein 1
B: viral protein 3
C: viral protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,6003
ポリマ－87,6003
非ポリマー00
水0
1
A: viral protein 1
B: viral protein 3
C: viral protein 2
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,256,015180
ポリマ－5,256,015180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: viral protein 1
B: viral protein 3
C: viral protein 2
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 438 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)438,00115
ポリマ－438,00115
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: viral protein 1
B: viral protein 3
C: viral protein 2
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 526 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)525,60218
ポリマ－525,60218
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 viral protein 1 / ウイルス性


分子量: 32920.309 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 565-861 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Enterovirus D68 (エンテロウイルス) / 細胞株: rhabdomyosarcoma / 株: US/MO/14-18947 / 参照: UniProt: A0A097BW12
#2: タンパク質 viral protein 3 / ウイルス性


分子量: 27112.814 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 318-564 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) enterovirus D68 (エンテロウイルス) / 細胞株: rhabdomyosarcoma / 株: US/MO/14-18947 / 参照: UniProt: A0A097BW12
#3: タンパク質 viral protein 2 / ウイルス性


分子量: 27567.135 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 70-317 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) enterovirus D68 (エンテロウイルス) / 細胞株: rhabdomyosarcoma / 株: US/MO/14-18947 / 参照: UniProt: A0A1I9KXX3, UniProt: A0A097BW12*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法 / 使用した結晶の数: 1
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Enterovirus D68Enterovirus 68 / タイプ: VIRUS / 詳細: Viruses were grown in RD cells. / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Enterovirus D68 (エンテロウイルス) / 株: US/MO/14-18947
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.2
詳細: Phosphate-citrate buffer. Viruses were treated with phosphate-citrate buffer at pH 5.5 and room temperature Celsius, and then neutralized back to about pH 7.2.
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Homemade
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 22500 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 28 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 144
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3710 / 縦: 3838 / 動画フレーム数/画像: 30 / 利用したフレーム数/画像: 3-16

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN2粒子像選択
2Leginon3.2画像取得
4jsprCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
10PHENIXモデル精密化
11Cootモデル精密化
12REFMACモデル精密化
13jspr初期オイラー角割当
14jspr最終オイラー角割当
15RELION2.0.5分類
16jspr３次元再構成
CTF補正詳細: On-the-fly CTF correction during 2D alignment and 3D reconstruction
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 6578
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 2150 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
詳細: A combination of the following approaches was used: (1) model rebuilding using Coot, (2) real space refinement using Phenix, (3) reciprocal space refinment using REFMAC5 (as in standard ...詳細: A combination of the following approaches was used: (1) model rebuilding using Coot, (2) real space refinement using Phenix, (3) reciprocal space refinment using REFMAC5 (as in standard crystallographic refinement).
原子変位パラメータBiso max: 336.99 Å2 / Biso mean: 49.1735 Å2 / Biso min: 3.8 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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