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- PDB-6crj: Mouse norovirus model using the crystal structure of MNV P domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6crj
タイトルMouse norovirus model using the crystal structure of MNV P domain and the Norwalkvirus shell domain
要素Norwalk virus, MNV-1 capsid protein chimeraノロウイルス
キーワードVIRUS (ウイルス) / norovirus (ノロウイルス) / mouse
機能・相同性
機能・相同性情報


T=3 icosahedral viral capsid / virus-mediated perturbation of host defense response / host cell cytoplasm / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
カプシド / Capsid protein VP1
類似検索 - 構成要素
生物種Norwalk virus (ノロウイルス)
Murine norovirus 1 (マウスノロウイルス 1)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8 Å
データ登録者Smith, T.J.
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2018
タイトル: Structural basis for murine norovirus engagement of bile acids and the CD300lf receptor.
著者: Christopher A Nelson / Craig B Wilen / Ya-Nan Dai / Robert C Orchard / Arthur S Kim / Roderick A Stegeman / Leon L Hsieh / Thomas J Smith / Herbert W Virgin / Daved H Fremont /
要旨: Murine norovirus (MNoV) is closely related to human norovirus (HNoV), an infectious agent responsible for acute gastroenteritis worldwide. Here we report the X-ray crystal structure of the dimeric ...Murine norovirus (MNoV) is closely related to human norovirus (HNoV), an infectious agent responsible for acute gastroenteritis worldwide. Here we report the X-ray crystal structure of the dimeric MNoV VP1 protruding (P) domain in complex with its cellular receptor CD300lf. CD300lf binds the P domain with a 2:2 stoichiometry, engaging a cleft between the AB and DE loops of the P2 subdomain at a site that overlaps the epitopes of neutralizing antibodies. We also identify that bile acids are cofactors enhancing MNoV cell-binding and infectivity. Structures of CD300lf-P domain in complex with glycochenodeoxycholic acid (GCDCA) and lithocholic acid (LCA) reveal two bile acid binding sites at the P domain dimer interface distant from receptor binding sites. The structural determinants for receptor and bile acid binding are supported by numerous biophysical assays utilizing interface residue mutations. We find that the monomeric affinity of CD300lf for the P domain is low and is divalent cation dependent. We have also determined the crystal structure of CD300lf in complex with phosphocholine, revealing that MNoV engages its receptor in a manner mimicking host ligands including similar metal coordination. Docking of the cocomplex structures onto a cryo-EM-derived model of MNoV suggests that each virion can make multiple CD300lf engagements, and thus, infection may be driven by the avidity of cell surface clustered CD300lf. These studies identify multiple potential modulators of norovirus infection that may act to regulate the interaction between the viral capsid P domain and its cognate cellular receptor.
#1: ジャーナル: J Virol / : 2010
タイトル: High-resolution cryo-electron microscopy structures of murine norovirus 1 and rabbit hemorrhagic disease virus reveal marked flexibility in the receptor binding domains.
著者: Umesh Katpally / Neil R Voss / Tommaso Cavazza / Stefan Taube / John R Rubin / Vivienne L Young / Jeanne Stuckey / Vernon K Ward / Herbert W Virgin / Christiane E Wobus / Thomas J Smith /
要旨: Our previous structural studies on intact, infectious murine norovirus 1 (MNV-1) virions demonstrated that the receptor binding protruding (P) domains are lifted off the inner shell of the virus. ...Our previous structural studies on intact, infectious murine norovirus 1 (MNV-1) virions demonstrated that the receptor binding protruding (P) domains are lifted off the inner shell of the virus. Here, the three-dimensional (3D) reconstructions of recombinant rabbit hemorrhagic disease virus (rRHDV) virus-like particles (VLPs) and intact MNV-1 were determined to approximately 8-A resolution. rRHDV also has a raised P domain, and therefore, this conformation is independent of infectivity and genus. The atomic structure of the MNV-1 P domain was used to interpret the MNV-1 reconstruction. Connections between the P and shell domains and between the floating P domains were modeled. This observed P-domain flexibility likely facilitates virus-host receptor interactions.
履歴
登録2018年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22018年9月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32018年10月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
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  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-7564
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  • マップデータ: EMDB-7564
  • UCSF Chimeraによる作画
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Norwalk virus, MNV-1 capsid protein chimera
A: Norwalk virus, MNV-1 capsid protein chimera
C: Norwalk virus, MNV-1 capsid protein chimera


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,3833
ポリマ-171,3833
非ポリマー00
0
1
B: Norwalk virus, MNV-1 capsid protein chimera
A: Norwalk virus, MNV-1 capsid protein chimera
C: Norwalk virus, MNV-1 capsid protein chimera
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,282,954180
ポリマ-10,282,954180
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
B: Norwalk virus, MNV-1 capsid protein chimera
A: Norwalk virus, MNV-1 capsid protein chimera
C: Norwalk virus, MNV-1 capsid protein chimera
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 857 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)856,91315
ポリマ-856,91315
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
B: Norwalk virus, MNV-1 capsid protein chimera
A: Norwalk virus, MNV-1 capsid protein chimera
C: Norwalk virus, MNV-1 capsid protein chimera
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.03 MDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,028,29518
ポリマ-1,028,29518
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Norwalk virus, MNV-1 capsid protein chimera / ノロウイルス / CP / p59 / ORF2


分子量: 57127.523 Da / 分子数: 3
断片: Norwalk shell domain (UNP residues 10-221), MNV-1 P domain (UNP residues 228-540)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Norwalk virus (ノロウイルス), (組換発現) Murine norovirus 1 (マウスノロウイルス 1)
遺伝子: ORF2 / 発現宿主: Mus abbotti (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q83884, UniProt: Q2V8W4

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: mouse norovirus model / タイプ: VIRUS
詳細: chimera of Norwalk virus shell domain and MNV P domain
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Murine norovirus 1 (マウスノロウイルス 1)
由来(組換発現)生物種: Mus abbotti (ハツカネズミ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Mus
緩衝液pH: 7.2 / 詳細: PBS
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (2k x 2k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 20425 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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