+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6bqw | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | AlfA Filament bound to AMPPNP | ||||||||||||
要素 | Bacterial actin AlfA | ||||||||||||
キーワード | CYTOSOLIC PROTEIN (細胞質基質) / actin (アクチン) / plasmid segregation / filament | ||||||||||||
機能・相同性 | Actin-like protein, N-terminal / Actin like proteins N terminal domain / ATPase, nucleotide binding domain / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Actin-like protein N-terminal domain-containing protein 機能・相同性情報 | ||||||||||||
生物種 | Bacillus subtilis (枯草菌) | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Usluer, G.D. / Kollman, J.M. / DiMaio, F. | ||||||||||||
資金援助 | 米国, カナダ, トルコ, 3件
| ||||||||||||
引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018 タイトル: Cryo-EM structure of the bacterial actin AlfA reveals unique assembly and ATP-binding interactions and the absence of a conserved subdomain. 著者: Gülsima D Usluer / Frank DiMaio / Shun Kai Yang / Jesse M Hansen / Jessica K Polka / R Dyche Mullins / Justin M Kollman / 要旨: Bacterial actins are an evolutionarily diverse family of ATP-dependent filaments built from protomers with a conserved structural fold. Actin-based segregation systems are encoded on many bacterial ...Bacterial actins are an evolutionarily diverse family of ATP-dependent filaments built from protomers with a conserved structural fold. Actin-based segregation systems are encoded on many bacterial plasmids and function to partition plasmids into daughter cells. The bacterial actin AlfA segregates plasmids by a mechanism distinct from other partition systems, dependent on its unique dynamic properties. Here, we report the near-atomic resolution electron cryo-microscopy structure of the AlfA filament, which reveals a strikingly divergent filament architecture resulting from the loss of a subdomain conserved in all other actins and a mode of ATP binding. Its unusual assembly interfaces and nucleotide interactions provide insight into AlfA dynamics, and expand the range of evolutionary variation accessible to actin quaternary structure. | ||||||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6bqw.cif.gz | 421.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb6bqw.ent.gz | 340 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6bqw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bq/6bqw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bq/6bqw | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
|
---|---|
1 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 31150.414 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O52947 #2: 化合物 | ChemComp-ANP / |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: AlfA filament / タイプ: COMPLEX 詳細: Each protomer is bound to the non-hydrolyzable nucleotide analog AMPPNP Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
---|---|
分子量 | 値: 12750 kDa/nm / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Bacillus subtilis (枯草菌) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 0.16 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: Filaments were assembled in 5 mM AMPPNP for 15 minutes at room temperature |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 72 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
| ||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: 157.7 ° / 軸方向距離/サブユニット: 24.4 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | ||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 113222 / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL |