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- PDB-6bqw: AlfA Filament bound to AMPPNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bqw
タイトルAlfA Filament bound to AMPPNP
要素Bacterial actin AlfA
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN (細胞質基質) / actin (アクチン) / plasmid segregation / filament
機能・相同性Actin-like protein, N-terminal / Actin like proteins N terminal domain / ATPase, nucleotide binding domain / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Actin-like protein N-terminal domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Usluer, G.D. / Kollman, J.M. / DiMaio, F.
資金援助 米国, カナダ, トルコ, 3件
組織認可番号
Human Frontier Science ProgramRGY0076 米国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)298465 カナダ
The Scientific and Technological Research Council of Turkey トルコ
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2018
タイトル: Cryo-EM structure of the bacterial actin AlfA reveals unique assembly and ATP-binding interactions and the absence of a conserved subdomain.
著者: Gülsima D Usluer / Frank DiMaio / Shun Kai Yang / Jesse M Hansen / Jessica K Polka / R Dyche Mullins / Justin M Kollman /
要旨: Bacterial actins are an evolutionarily diverse family of ATP-dependent filaments built from protomers with a conserved structural fold. Actin-based segregation systems are encoded on many bacterial ...Bacterial actins are an evolutionarily diverse family of ATP-dependent filaments built from protomers with a conserved structural fold. Actin-based segregation systems are encoded on many bacterial plasmids and function to partition plasmids into daughter cells. The bacterial actin AlfA segregates plasmids by a mechanism distinct from other partition systems, dependent on its unique dynamic properties. Here, we report the near-atomic resolution electron cryo-microscopy structure of the AlfA filament, which reveals a strikingly divergent filament architecture resulting from the loss of a subdomain conserved in all other actins and a mode of ATP binding. Its unusual assembly interfaces and nucleotide interactions provide insight into AlfA dynamics, and expand the range of evolutionary variation accessible to actin quaternary structure.
履歴
登録2017年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月11日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity / struct
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _entity.pdbx_description / _struct.pdbx_descriptor
改定 1.22020年1月15日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-7134
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7134
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bacterial actin AlfA
B: Bacterial actin AlfA
C: Bacterial actin AlfA
D: Bacterial actin AlfA
E: Bacterial actin AlfA
F: Bacterial actin AlfA
G: Bacterial actin AlfA
H: Bacterial actin AlfA
I: Bacterial actin AlfA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)284,90918
ポリマ-280,3549
非ポリマー4,5569
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area25300 Å2
ΔGint-102 kcal/mol
Surface area92870 Å2

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要素

#1: タンパク質
Bacterial actin AlfA / AlfA


分子量: 31150.414 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O52947
#2: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / : C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: AlfA filament / タイプ: COMPLEX
詳細: Each protomer is bound to the non-hydrolyzable nucleotide analog AMPPNP
Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量: 12750 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.16 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Filaments were assembled in 5 mM AMPPNP for 15 minutes at room temperature
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 72 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Leginon画像取得
12RELION23次元再構成
13RosettaEMモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 157.7 ° / 軸方向距離/サブユニット: 24.4 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 113222 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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