[日本語] English
万見
- PDB-6b43: CryoEM structure and atomic model of the Kaposi's sarcoma-associa... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b43
タイトルCryoEM structure and atomic model of the Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus capsid
要素
  • Major capsid protein
  • Small capsomere-interacting protein
  • Triplex capsid protein 1
  • Triplex capsid protein 2
キーワードVIRUS (ウイルス) / human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス科) / human tumor virus (腫瘍ウイルス) / dsDNA virus capsid assembly / HK97-like fold
機能・相同性
機能・相同性情報


T=16 icosahedral viral capsid / viral capsid assembly / viral process / カプシド / host cell nucleus / structural molecule activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Gammaherpesvirus capsid / Gammaherpesvirus capsid protein / Herpesvirus capsid protein 2 / Herpesvirus capsid shell protein 1 / Herpesvirus VP23 like capsid protein / Herpesvirus capsid shell protein VP19C / Herpesvirus major capsid protein / Herpesvirus major capsid protein, upper domain superfamily / Herpes virus major capsid protein
類似検索 - ドメイン・相同性
ORF26 / ORF25 / Small capsomere-interacting protein / Core gene UL38 family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Dai, X.H. / Gong, D.Y. / Sun, R. / Zhou, Z.H.
資金援助 米国, 8件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE025567 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM071940 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI094386 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA091791 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA177322 米国
National Institutes of Health/Office of the Director1S10OD018111 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1U24GM116792 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Structure and mutagenesis reveal essential capsid protein interactions for KSHV replication.
著者: Xinghong Dai / Danyang Gong / Hanyoung Lim / Jonathan Jih / Ting-Ting Wu / Ren Sun / Z Hong Zhou /
要旨: Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) causes Kaposi's sarcoma, a cancer that commonly affects patients with AIDS and which is endemic in sub-Saharan Africa. The KSHV capsid is highly ...Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) causes Kaposi's sarcoma, a cancer that commonly affects patients with AIDS and which is endemic in sub-Saharan Africa. The KSHV capsid is highly pressurized by its double-stranded DNA genome, as are the capsids of the eight other human herpesviruses. Capsid assembly and genome packaging of herpesviruses are prone to interruption and can therefore be targeted for the structure-guided development of antiviral agents. However, herpesvirus capsids-comprising nearly 3,000 proteins and over 1,300 Å in diameter-present a formidable challenge to atomic structure determination and functional mapping of molecular interactions. Here we report a 4.2 Å resolution structure of the KSHV capsid, determined by electron-counting cryo-electron microscopy, and its atomic model, which contains 46 unique conformers of the major capsid protein (MCP), the smallest capsid protein (SCP) and the triplex proteins Tri1 and Tri2. Our structure and mutagenesis results reveal a groove in the upper domain of the MCP that contains hydrophobic residues that interact with the SCP, which in turn crosslinks with neighbouring MCPs in the same hexon to stabilize the capsid. Multiple levels of MCP-MCP interaction-including six sets of stacked hairpins lining the hexon channel, disulfide bonds across channel and buttress domains in neighbouring MCPs, and an interaction network forged by the N-lasso domain and secured by the dimerization domain-define a robust capsid that is resistant to the pressure exerted by the enclosed genome. The triplexes, each composed of two Tri2 molecules and a Tri1 molecule, anchor to the capsid floor via a Tri1 N-anchor to plug holes in the MCP network and rivet the capsid floor. These essential roles of the MCP N-lasso and Tri1 N-anchor are verified by serial-truncation mutageneses. Our proof-of-concept demonstration of the use of polypeptides that mimic the smallest capsid protein to inhibit KSHV lytic replication highlights the potential for exploiting the interaction hotspots revealed in our atomic structure to develop antiviral agents.
履歴
登録2017年9月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Author supporting evidence / Other / カテゴリ: cell / pdbx_audit_support
Item: _cell.Z_PDB / _cell.length_a ..._cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.32018年2月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
置き換え2018年4月11日ID: 3J9A
改定 1.42018年4月11日Group: Advisory / Data collection / カテゴリ: pdbx_database_PDB_obs_spr
改定 1.52019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]

-
構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-7047
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7047
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Small capsomere-interacting protein
H: Small capsomere-interacting protein
I: Small capsomere-interacting protein
J: Small capsomere-interacting protein
K: Small capsomere-interacting protein
L: Small capsomere-interacting protein
M: Major capsid protein
N: Major capsid protein
O: Major capsid protein
P: Small capsomere-interacting protein
Q: Small capsomere-interacting protein
R: Small capsomere-interacting protein
S: Major capsid protein
T: Major capsid protein
U: Major capsid protein
V: Major capsid protein
W: Major capsid protein
X: Major capsid protein
Y: Small capsomere-interacting protein
Z: Small capsomere-interacting protein
0: Small capsomere-interacting protein
1: Small capsomere-interacting protein
2: Small capsomere-interacting protein
3: Small capsomere-interacting protein
4: Major capsid protein
5: Triplex capsid protein 1
6: Triplex capsid protein 2
7: Triplex capsid protein 2
8: Triplex capsid protein 1
9: Triplex capsid protein 2
a: Triplex capsid protein 2
b: Triplex capsid protein 1
c: Triplex capsid protein 2
d: Triplex capsid protein 2
e: Triplex capsid protein 1
f: Triplex capsid protein 2
g: Triplex capsid protein 2
h: Triplex capsid protein 1
i: Triplex capsid protein 2
j: Triplex capsid protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,260,81346
ポリマ－3,260,81346
非ポリマー00
水0
1
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Small capsomere-interacting protein
H: Small capsomere-interacting protein
I: Small capsomere-interacting protein
J: Small capsomere-interacting protein
K: Small capsomere-interacting protein
L: Small capsomere-interacting protein
M: Major capsid protein
N: Major capsid protein
O: Major capsid protein
P: Small capsomere-interacting protein
Q: Small capsomere-interacting protein
R: Small capsomere-interacting protein
S: Major capsid protein
T: Major capsid protein
U: Major capsid protein
V: Major capsid protein
W: Major capsid protein
X: Major capsid protein
Y: Small capsomere-interacting protein
Z: Small capsomere-interacting protein
0: Small capsomere-interacting protein
1: Small capsomere-interacting protein
2: Small capsomere-interacting protein
3: Small capsomere-interacting protein
4: Major capsid protein
5: Triplex capsid protein 1
6: Triplex capsid protein 2
7: Triplex capsid protein 2
8: Triplex capsid protein 1
9: Triplex capsid protein 2
a: Triplex capsid protein 2
b: Triplex capsid protein 1
c: Triplex capsid protein 2
d: Triplex capsid protein 2
e: Triplex capsid protein 1
f: Triplex capsid protein 2
g: Triplex capsid protein 2
h: Triplex capsid protein 1
i: Triplex capsid protein 2
j: Triplex capsid protein 2
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)195,648,7982760
ポリマ－195,648,7982760
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Small capsomere-interacting protein
H: Small capsomere-interacting protein
I: Small capsomere-interacting protein
J: Small capsomere-interacting protein
K: Small capsomere-interacting protein
L: Small capsomere-interacting protein
M: Major capsid protein
N: Major capsid protein
O: Major capsid protein
P: Small capsomere-interacting protein
Q: Small capsomere-interacting protein
R: Small capsomere-interacting protein
S: Major capsid protein
T: Major capsid protein
U: Major capsid protein
V: Major capsid protein
W: Major capsid protein
X: Major capsid protein
Y: Small capsomere-interacting protein
Z: Small capsomere-interacting protein
0: Small capsomere-interacting protein
1: Small capsomere-interacting protein
2: Small capsomere-interacting protein
3: Small capsomere-interacting protein
4: Major capsid protein
5: Triplex capsid protein 1
6: Triplex capsid protein 2
7: Triplex capsid protein 2
8: Triplex capsid protein 1
9: Triplex capsid protein 2
a: Triplex capsid protein 2
b: Triplex capsid protein 1
c: Triplex capsid protein 2
d: Triplex capsid protein 2
e: Triplex capsid protein 1
f: Triplex capsid protein 2
g: Triplex capsid protein 2
h: Triplex capsid protein 1
i: Triplex capsid protein 2
j: Triplex capsid protein 2
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 16.3 MDa, 230 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,304,066230
ポリマ－16,304,066230
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation5
4
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Small capsomere-interacting protein
H: Small capsomere-interacting protein
I: Small capsomere-interacting protein
J: Small capsomere-interacting protein
K: Small capsomere-interacting protein
L: Small capsomere-interacting protein
M: Major capsid protein
N: Major capsid protein
O: Major capsid protein
P: Small capsomere-interacting protein
Q: Small capsomere-interacting protein
R: Small capsomere-interacting protein
S: Major capsid protein
T: Major capsid protein
U: Major capsid protein
V: Major capsid protein
W: Major capsid protein
X: Major capsid protein
Y: Small capsomere-interacting protein
Z: Small capsomere-interacting protein
0: Small capsomere-interacting protein
1: Small capsomere-interacting protein
2: Small capsomere-interacting protein
3: Small capsomere-interacting protein
4: Major capsid protein
5: Triplex capsid protein 1
6: Triplex capsid protein 2
7: Triplex capsid protein 2
8: Triplex capsid protein 1
9: Triplex capsid protein 2
a: Triplex capsid protein 2
b: Triplex capsid protein 1
c: Triplex capsid protein 2
d: Triplex capsid protein 2
e: Triplex capsid protein 1
f: Triplex capsid protein 2
g: Triplex capsid protein 2
h: Triplex capsid protein 1
i: Triplex capsid protein 2
j: Triplex capsid protein 2
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 19.6 MDa, 276 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,564,880276
ポリマ－19,564,880276
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1

-
要素

#1: タンパク質
Major capsid protein / MCP


分子量: 153574.188 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Coded by gene ORF25.
由来: (天然) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
Variant: clone BAC16 / 参照: UniProt: D0UZN7
#2: タンパク質
Small capsomere-interacting protein


分子量: 18597.824 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Coded by gene ORF65.
由来: (天然) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
Variant: clone BAC16 / 参照: UniProt: Q76RF4
#3: タンパク質
Triplex capsid protein 1


分子量: 36374.840 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然
詳細: Coded by gene ORF62. It is the monomer in the heterotrimeric triplex structure.
由来: (天然) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
Variant: clone BAC16 / 参照: UniProt: Q76RF6
#4: タンパク質
Triplex capsid protein 2


分子量: 34278.473 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然
詳細: Coded by gene ORF26. Forms the dimer in the heterotrimeric triplex structure.
由来: (天然) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
Variant: clone BAC16 / 参照: UniProt: C7E5A9

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Human herpesvirus 8ヘルペスウイルス科 / タイプ: VIRUS
詳細: KSHV lytic replication was induced in an iSLK-puro cell line harboring the KSHV-BAC16 plasmid.
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 200 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス) / 株: JSC-1
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
ウイルス殻名称: capsidカプシド / 直径: 1300 nm / 三角数 (T数): 16
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分名称: phosphate buffered saline / 式: PBS
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 凍結前の試料温度: 298 K
詳細: The sample was manually blotted and frozen with a homemade plunger.

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 14000 X / 倍率（補正後）: 24271 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最低温度: 79 K
撮影平均露光時間: 13 sec. / 電子線照射量: 25 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 8007
画像スキャンサンプリングサイズ: 2.5 µm / 横: 7676 / 縦: 7420 / 動画フレーム数/画像: 26 / 利用したフレーム数/画像: 1-26

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_2875: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1ETHAN粒子像選択
2Leginon画像取得
4CTFFIND3CTF補正
9IMIRS初期オイラー角割当
10IMIRS最終オイラー角割当
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 44343
詳細: Particles were boxed with ETHAN, and then manually examined.
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 25315 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.008219357
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.119298106
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.325132195
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05933590
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00838789

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る