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- PDB-6ahv: Crystal structure of human RPP40 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ahv
タイトルCrystal structure of human RPP40
要素Ribonuclease P protein subunit p40リボヌクレアーゼP
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / RNase P (リボヌクレアーゼP)
機能・相同性
機能・相同性情報


multimeric ribonuclease P complex / nucleolar ribonuclease P complex / ribonuclease MRP complex / ribonuclease P RNA binding / ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / tRNA processing in the nucleus / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Ribonuclease P protein subunit Rpp40 / Ribonuclease P 40kDa (Rpp40) subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonuclease P protein subunit p40
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Wu, J. / Niu, S. / Tan, M. / Lan, P. / Lei, M.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM Structure of the Human Ribonuclease P Holoenzyme.
著者: Jian Wu / Shuangshuang Niu / Ming Tan / Chenhui Huang / Mingyue Li / Yang Song / Qianmin Wang / Juan Chen / Shaohua Shi / Pengfei Lan / Ming Lei /
要旨: Ribonuclease (RNase) P is a ubiquitous ribozyme that cleaves the 5' leader from precursor tRNAs. Here, we report cryo-electron microscopy structures of the human nuclear RNase P alone and in ...Ribonuclease (RNase) P is a ubiquitous ribozyme that cleaves the 5' leader from precursor tRNAs. Here, we report cryo-electron microscopy structures of the human nuclear RNase P alone and in complex with tRNA. Human RNase P is a large ribonucleoprotein complex that contains 10 protein components and one catalytic RNA. The protein components form an interlocked clamp that stabilizes the RNA in a conformation optimal for substrate binding. Human RNase P recognizes the tRNA using a double-anchor mechanism through both protein-RNA and RNA-RNA interactions. Structural comparison of the apo and tRNA-bound human RNase P reveals that binding of tRNA induces a local conformational change in the catalytic center, transforming the ribozyme into an active state. Our results also provide an evolutionary model depicting how auxiliary RNA elements in bacterial RNase P, essential for substrate binding, and catalysis, were replaced by the much more complex and multifunctional protein components in higher organisms.
履歴
登録2018年8月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease P protein subunit p40


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8851
ポリマ－41,8851
非ポリマー00
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area17490 Å2
2
A: Ribonuclease P protein subunit p40

A: Ribonuclease P protein subunit p40


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,7702
ポリマ－83,7702
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area3350 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area31640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.398, 129.892, 116.840
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-401-

HOH

21A-412-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ribonuclease P protein subunit p40 / リボヌクレアーゼP / RNaseP protein p40 / RNase P subunit 1


分子量: 41884.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPP40, RNASEP1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O75818, リボヌクレアーゼP
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 % / Mosaicity: 0.39 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7
詳細: 5% v/v TacsimateTM pH 7.0, 100mM Hepes pH 7.0, 10% w/v polyethylene glycol monomethyl ether 5000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: CCD / 日付: 2017年12月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 17458 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 40.72 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.103 / Χ2: 0.88 / Net I/σ(I): 7 / Num. measured all: 95185
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.6-2.695.60.69617100.7450.3230.770.67499.9
2.69-2.85.70.51317230.8440.2380.5680.70499.8
2.8-2.935.60.417300.8710.1860.4430.80899.9
2.93-3.085.30.27617330.9280.1310.3070.927100
3.08-3.285.30.19517300.9570.0940.2171.0199.7
3.28-3.535.60.14817390.9610.0720.1661.15799.8
3.53-3.885.50.11617450.9770.0560.131.17199.8
3.88-4.455.20.08617600.9840.0430.0961.0499.5
4.45-5.65.50.0717550.9910.0340.0790.80798.9
5.6-505.10.04618330.9960.0230.0520.50498

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ収集
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.6→43.434 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2531 877 5.15 %
Rwork0.2179 16156 -
obs0.2198 17033 97.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 160.1 Å2 / Biso mean: 49.6534 Å2 / Biso min: 14.6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→43.434 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2806 0 0 26 2832
Biso mean---38.93 -
残基数----345
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022884
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6043911
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.024425
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003496
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.381055
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6-2.76290.33831470.29522365251287
2.7629-2.97620.36861290.27772709283899
2.9762-3.27560.28981370.259327452882100
3.2756-3.74930.2591570.220727422899100
3.7493-4.72280.24841450.18392768291399
4.7228-43.43970.18751620.18992827298998
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1948-0.1163-0.07040.2956-0.11230.168-0.0835-0.16990.05130.23610.17710.0832-0.0457-0.01220.21150.23760.02560.11780.22810.21640.19938.98820.14812.043
20.07680.06150.00060.0507-0.00240.0145-0.02070.00790.02920.0062-0.01730.00630.0021-0.005-0.01060.12920.01460.03480.17310.07070.134214.93522.1929.274
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 12:356 )A12 - 356
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 401:426 )A401 - 426

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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