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万見
- PDB-6a69: Cryo-EM structure of a P-type ATPase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a69
タイトルCryo-EM structure of a P-type ATPase
要素
  • NeuroplastinNPTN
  • Plasma membrane calcium-transporting ATPase 1ATP2B1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / Membrane protein (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


P-type calcium transporter activity involved in regulation of presynaptic cytosolic calcium ion concentration / regulation of receptor localization to synapse / calcium ion export across plasma membrane / calcium ion transmembrane transporter activity / : / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex, modulating synaptic transmission / regulation of vascular associated smooth muscle contraction / : / type 1 fibroblast growth factor receptor binding / excitatory synapse assembly ...P-type calcium transporter activity involved in regulation of presynaptic cytosolic calcium ion concentration / regulation of receptor localization to synapse / calcium ion export across plasma membrane / calcium ion transmembrane transporter activity / : / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex, modulating synaptic transmission / regulation of vascular associated smooth muscle contraction / : / type 1 fibroblast growth factor receptor binding / excitatory synapse assembly / dendrite self-avoidance / cell-cell adhesion mediator activity / cellular response to corticosterone stimulus / : / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory synapse / GABA receptor activation / P-type Ca2+ transporter / neural retina development / P-type calcium transporter activity / cellular response to vitamin D / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / positive regulation of calcium ion transport / dendritic spine membrane / negative regulation of cytokine production / Reduction of cytosolic Ca++ levels / neuronal cell body membrane / positive regulation of protein localization / negative regulation of cytosolic calcium ion concentration / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / plasma membrane => GO:0005886 / Ion transport by P-type ATPases / 免疫シナプス / regulation of cardiac conduction / GABA-ergic synapse / positive regulation of bone mineralization / regulation of cellular response to insulin stimulus / Ion homeostasis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / monoatomic ion transmembrane transport / response to cold / cell adhesion molecule binding / long-term synaptic potentiation / positive regulation of long-term synaptic potentiation / PDZ domain binding / 軸索誘導 / brain development / Schaffer collateral - CA1 synapse / visual learning / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of neuron projection development / intracellular calcium ion homeostasis / 血圧 / presynaptic membrane / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / basolateral plasma membrane / transmembrane transporter binding / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / calmodulin binding / positive regulation of protein phosphorylation / 脂質ラフト / apical plasma membrane / 神経繊維 / intracellular membrane-bounded organelle / 樹状突起 / glutamatergic synapse / 細胞膜 / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / 核質 / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Plasma membrane calcium-transporting ATPase 1 / Neuroplastin / Plasma membrane calcium transporting P-type ATPase, C-terminal / Plasma membrane calcium transporter ATPase C terminal / P-type ATPase, subfamily IIB / Basigin-like / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal ...Plasma membrane calcium-transporting ATPase 1 / Neuroplastin / Plasma membrane calcium transporting P-type ATPase, C-terminal / Plasma membrane calcium transporter ATPase C terminal / P-type ATPase, subfamily IIB / Basigin-like / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / 免疫グロブリンフォールド / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Plasma membrane calcium-transporting ATPase 1 / Neuroplastin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.11 Å
データ登録者Gong, D.S. / Chi, X.M. / Ren, K. / Huang, G.X.Y. / Zhou, G.W. / Yan, N. / Lei, J.L. / Zhou, Q.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structure of the human plasma membrane Ca-ATPase 1 in complex with its obligatory subunit neuroplastin.
著者: Deshun Gong / Ximin Chi / Kang Ren / Gaoxingyu Huang / Gewei Zhou / Nieng Yan / Jianlin Lei / Qiang Zhou /
要旨: Plasma membrane Ca-ATPases (PMCAs) are key regulators of global Ca homeostasis and local intracellular Ca dynamics. Recently, Neuroplastin (NPTN) and basigin were identified as previously ...Plasma membrane Ca-ATPases (PMCAs) are key regulators of global Ca homeostasis and local intracellular Ca dynamics. Recently, Neuroplastin (NPTN) and basigin were identified as previously unrecognized obligatory subunits of PMCAs that dramatically increase the efficiency of PMCA-mediated Ca clearance. Here, we report the cryo-EM structure of human PMCA1 (hPMCA1) in complex with NPTN at a resolution of 4.1 Å for the overall structure and 3.9 Å for the transmembrane domain. The single transmembrane helix of NPTN interacts with the TM-linker and TM10 of hPMCA1. The subunits are required for the hPMCA1 functional activity. The NPTN-bound hPMCA1 closely resembles the E1-Mg structure of endo(sarco)plasmic reticulum Ca ATPase and the Ca site is exposed through a large open cytoplasmic pathway. This structure provides insight into how the subunits bind to the PMCAs and serves as an important basis for understanding the functional mechanisms of this essential calcium pump family.
履歴
登録2018年6月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6987
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plasma membrane calcium-transporting ATPase 1
B: Neuroplastin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,5373
ポリマ－172,3162
非ポリマー2211
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy, 2D classes show that the complex contains one PMCA1 and one NPTN
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area2030 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area53420 Å2

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要素

#1: タンパク質 Plasma membrane calcium-transporting ATPase 1 / ATP2B1 / PMCA1 / Plasma membrane calcium ATPase isoform 1 / Plasma membrane calcium pump isoform 1


分子量: 140987.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATP2B1, PMCA1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P20020, EC: 3.6.3.8
#2: タンパク質 Neuroplastin / NPTN / Stromal cell-derived receptor 1 / SDR-1


分子量: 31328.400 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y639
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
配列の詳細THIS SEQUENCE OF NPTN CORRESPONDS TO THE ISOFORM 1 FOUND IN UNP Q9Y639.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: complex of one PMCA1 molecular with one NPTN molecular
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 48 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Relion 2.0粒子像選択
2AutoEMationII画像取得
4gctfCTF補正
7UCSF Chimera1.11モデルフィッティング
9Relion 2.0初期オイラー角割当
10Relion 2.0最終オイラー角割当
11Relion 2.0分類
12Relion 2.0３次元再構成
13PHENIX1.12モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.11 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 105188 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 4.11 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0118001
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.41710881
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.9925027
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0681313
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0091373

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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