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万見
- PDB-5zvs: Structure of RNA polymerase complex and genome within a dsRNA vir... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zvs
タイトルStructure of RNA polymerase complex and genome within a dsRNA virus provides insights into the mechanisms of transcription and assembly
要素
  • Putative core protein NTPase/VP5
  • VP2
  • VP3
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / icosahedral capsid (カプシド) / symmetry-mismatch / genome (ゲノム) / RNA-dependent RNA polymerase (RNA依存性RNAポリメラーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


viral inner capsid / host cytoskeleton / 7-methylguanosine mRNA capping / viral genome replication / カプシド / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / ヘリカーゼ / hydrolase activity ...viral inner capsid / host cytoskeleton / 7-methylguanosine mRNA capping / viral genome replication / カプシド / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / ヘリカーゼ / hydrolase activity / RNA依存性RNAポリメラーゼ / RNA-dependent RNA polymerase activity / structural molecule activity / RNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
RNA-directed RNA polymerase lambda-3 / RNA-directed RNA polymerase lambda-3 / Reovirus minor core protein, Mu-2 / Reovirus minor core protein Mu-2 / Reovirus RNA-dependent RNA polymerase lambda 3 / Reovirus RNA-dependent RNA polymerase lambda 3 / Inner capsid protein lambda-1/ VP3 / C2H2-type zinc finger / RNA-directed RNA polymerase, reovirus / RdRp of Reoviridae dsRNA viruses catalytic domain profile. ...RNA-directed RNA polymerase lambda-3 / RNA-directed RNA polymerase lambda-3 / Reovirus minor core protein, Mu-2 / Reovirus minor core protein Mu-2 / Reovirus RNA-dependent RNA polymerase lambda 3 / Reovirus RNA-dependent RNA polymerase lambda 3 / Inner capsid protein lambda-1/ VP3 / C2H2-type zinc finger / RNA-directed RNA polymerase, reovirus / RdRp of Reoviridae dsRNA viruses catalytic domain profile. / ジンクフィンガー / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / DNA/RNA polymerase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative core protein NTPase/VP5 / ヘリカーゼ / RNA依存性RNAポリメラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Grass carp reovirus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Liu, H. / Fang, Q. / Cheng, L.
資金援助 中国, 5件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (China)2016YFA0501100 中国
Ministry of Science and Technology (China)2015CB910104 中国
National Natural Science Foundation of China91530321 中国
National Natural Science Foundation of China31672693 中国
National Natural Science Foundation of China31570727 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: Structure of RNA polymerase complex and genome within a dsRNA virus provides insights into the mechanisms of transcription and assembly.
著者: Xurong Wang / Fuxian Zhang / Rui Su / Xiaowu Li / Wenyuan Chen / Qingxiu Chen / Tao Yang / Jiawei Wang / Hongrong Liu / Qin Fang / Lingpeng Cheng /
要旨: Most double-stranded RNA (dsRNA) viruses transcribe RNA plus strands within a common innermost capsid shell. This process requires coordinated efforts by RNA-dependent RNA polymerase (RdRp) together ...Most double-stranded RNA (dsRNA) viruses transcribe RNA plus strands within a common innermost capsid shell. This process requires coordinated efforts by RNA-dependent RNA polymerase (RdRp) together with other capsid proteins and genomic RNA. Here we report the near-atomic resolution structure of the RdRp protein VP2 in complex with its cofactor protein VP4 and genomic RNA within an aquareovirus capsid using 200-kV cryoelectron microscopy and symmetry-mismatch reconstruction. The structure of these capsid proteins enabled us to observe the elaborate nonicosahedral structure within the double-layered icosahedral capsid. Our structure shows that the RdRp complex is anchored at the inner surface of the capsid shell and interacts with genomic dsRNA and four of the five asymmetrically arranged N termini of the capsid shell proteins under the fivefold axis, implying roles for these N termini in virus assembly. The binding site of the RNA end at VP2 is different from the RNA cap binding site identified in the crystal structure of orthoreovirus RdRp λ3, although the structures of VP2 and λ3 are almost identical. A loop, which was thought to separate the RNA template and transcript, interacts with an apical domain of the capsid shell protein, suggesting a mechanism for regulating RdRp replication and transcription. A conserved nucleoside triphosphate binding site was localized in our RdRp cofactor protein VP4 structure, and interactions between the VP4 and the genomic RNA were identified.
履歴
登録2018年5月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6968
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6968
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VP3
B: VP3
D: VP3
C: VP3
E: VP3
F: VP3
G: VP3
H: VP3
I: VP3
J: VP3
2: VP2
4: Putative core protein NTPase/VP5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,544,10012
ポリマ－1,544,10012
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area91820 Å2
ΔGint-393 kcal/mol
Surface area434030 Å2

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要素

#1: タンパク質
VP3


分子量: 132203.312 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Grass carp reovirus (ウイルス) / 発現宿主: Ctenopharyngodon idella (ソウギョ) / 参照: UniProt: Q9E3V8
#2: タンパク質 VP2


分子量: 141685.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Grass carp reovirus (ウイルス) / 発現宿主: Ctenopharyngodon idella (ソウギョ) / 参照: UniProt: Q9E3V9
#3: タンパク質 Putative core protein NTPase/VP5 / cofactor protein of RNA-dependent RNA polymerase


分子量: 80381.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Grass carp reovirus (ウイルス) / 発現宿主: Ctenopharyngodon idella (ソウギョ) / 参照: UniProt: Q8JU68

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Grass carp reovirus / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Grass carp reovirus (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Ctenopharyngodon idella (ソウギョ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
撮影電子線照射量: 25 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 41000 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.008101802
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.878139478
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d15.00961378
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05416235
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00918125

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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