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- PDB-5xzs: Cryo-EM structure of p300 -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 5xzs
タイトルCryo-EM structure of p300
構成要素Histone acetyltransferase p300
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / transcriptional coactivator / HAT / auto-inhibited closed conformation
機能・相同性Bromodomain / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Creb binding / Bromodomain signature. / Zinc finger ZZ-type signature. / Bromodomain profile. / Zinc finger TAZ-type profile. / Zinc finger ZZ-type profile. / KIX domain profile. / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor ...Bromodomain / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Creb binding / Bromodomain signature. / Zinc finger ZZ-type signature. / Bromodomain profile. / Zinc finger TAZ-type profile. / Zinc finger ZZ-type profile. / KIX domain profile. / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / Domain of Unknown Function (DUF902) / RORA activates gene expression / Polo-like kinase mediated events / Pre-NOTCH Transcription and Translation / PPARA activates gene expression / Zinc finger, ZZ-type / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Histone acetylation protein / KIX domain / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Zinc finger, TAZ-type / Coactivator CBP, KIX domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Bromodomain, conserved site / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / TAZ zinc finger / TAZ domain superfamily / Bromodomain-like superfamily / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / Bromodomain / Zinc finger, ZZ type / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Regulation of RUNX3 expression and activity / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / RUNX3 regulates NOTCH signaling / RUNX3 regulates p14-ARF / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / Estrogen-dependent gene expression / TRAF3-dependent IRF activation pathway / TRAF6 mediated IRF7 activation / FOXO-mediated transcription of cell death genes / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Dual incision in TC-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Metalloprotease DUBs / HATs acetylate histones / CD209 (DC-SIGN) signaling / Attenuation phase / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / SUMOylation of transcription cofactors / Circadian Clock / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / peptide butyryltransferase activity / peptidyl-lysine crotonylation / histone crotonyltransferase activity / behavioral defense response / histone H2B acetylation / protein propionyltransferase activity / peptidyl-lysine propionylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / positive regulation of RNA polymerase II regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter involved in unfolded protein response / 水泳 / regulation of tubulin deacetylation / 走性 / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / peptidyl-lysine acetylation / STAT family protein binding / regulation of androgen receptor signaling pathway / peptide N-acetyltransferase activity / positive regulation by host of viral transcription / positive regulation of gene expression, epigenetic / somitogenesis / internal peptidyl-lysine acetylation / internal protein amino acid acetylation / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / megakaryocyte development / pre-mRNA intronic binding
機能・相同性情報
試料の由来Homo sapiens (ヒト)
実験手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 9.8 Å 分解能
データ登録者Ghosh, R. / Roy, S. / Sengupta, J.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: (manuscript in preparation) Title: p53-mediated Allosteric Activation of p300 Autoacetylation: Implications for Specificity of Gene Regulation
著者: Kaypee, S. / Ghosh, R. / Sa, S. / Shasmal, M. / Ghosh, P. / Roy, N.S. / Sengupta, J. / Roy, S. / Kundu, T.K.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2017年7月13日 / 公開: 2019年1月23日

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6792
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6792
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase p300


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1001
ポリマ-72,1001
非ポリマ-00
0
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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構成要素

#1: タンパク質・ペプチド Histone acetyltransferase p300 / p300 HAT / E1A-associated protein p300 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 72100.062 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1046-1664 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EP300, P300
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q09472, histone acetyltransferase

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実験情報

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実験

実験実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: p300 protein / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: 1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer ID
110 mMTris-Cl1
2150 mMNaCl1
31 mMDTT1
42 mMPMSF1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 279 kelvins

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 59000 / 倍率(補正後の値): 78894 / 最大 デフォーカス(公称値): 4500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Calibrated defocus min: 1500 nm / Calibrated defocus max: 4500 nm / Cs: 2 mm / C2レンズ絞り系: 150 microns
試料ホルダ冷却材: NITROGEN
試料ホルダのモデル: GATAN 910 MULTI-SPECIMEN SINGLE TILT CRYO TRANSFER HOLDER
撮影平均照射時間: 1 sec. / 電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN22.12particle selectionparticles picked semiautomatically: both using e2boxer.py and manually
2SPIDERparticle selectionparticles picked in EMAN2 exported to SPIDER and also picked separately in SPIDER
3TIA4.7image acquisition
5EMAN22.12CTF correction
6SPIDERCTF correction
9UCSF Chimera1.11model fittingCrystal structure of 4BHW was fitted using Chimera
11EMAN22.12initial Euler assignment
12SPIDERfinal Euler assignment
13SPIDERclassification
14SPIDER3D reconstruction
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1
3次元再構成分解能: 9.8 Å / 分解能の評価方法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 16152 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 4BHW
Pdb chain ID: A / Pdb chain residue range: 1046-1664
最小二乗法精密化のプロセス最高分解能: 9.8 Å

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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