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- PDB-5xs4: Structure of Coxsackievirus A6 (CVA6) virus A-particle -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xs4
タイトルStructure of Coxsackievirus A6 (CVA6) virus A-particle
要素(Genome polyprotein) x 3
キーワードVIRUS (ウイルス) / Coxsackievirus A6 / A-particle (アルファ粒子) / icosahedral (二十面体)
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / : ...symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / structural molecule activity / virion attachment to host cell / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / RNA binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF3724, picornavirus / Protein of unknown function (DUF3724) / Jelly Rolls - #20 / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A ...Protein of unknown function DUF3724, picornavirus / Protein of unknown function (DUF3724) / Jelly Rolls - #20 / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Jelly Rolls / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / サンドイッチ / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Coxsackievirus A6 (コクサッキーウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Zheng, Q.B. / He, M.Z. / Xu, L.F. / Yu, H. / Li, S.W. / Cheng, T.
資金援助 中国, 米国, 6件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31670933 中国
National Natural Science Foundation of China81401669 中国
National Science and Technology Major Projects for Major New Drugs Innovation and Development2017ZX09101005-005-003 中国
National Science and Technology Major Project of Infectious Diseases2017ZX10304402-002-003 中国
Natural Science Foundation of Fujian Province2015J05073 中国
National Institutes of HealthR37-GM33050 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Atomic structures of Coxsackievirus A6 and its complex with a neutralizing antibody.
著者: Longfa Xu / Qingbing Zheng / Shaowei Li / Maozhou He / Yangtao Wu / Yongchao Li / Rui Zhu / Hai Yu / Qiyang Hong / Jie Jiang / Zizhen Li / Shuxuan Li / Huan Zhao / Lisheng Yang / Wangheng Hou ...著者: Longfa Xu / Qingbing Zheng / Shaowei Li / Maozhou He / Yangtao Wu / Yongchao Li / Rui Zhu / Hai Yu / Qiyang Hong / Jie Jiang / Zizhen Li / Shuxuan Li / Huan Zhao / Lisheng Yang / Wangheng Hou / Wei Wang / Xiangzhong Ye / Jun Zhang / Timothy S Baker / Tong Cheng / Z Hong Zhou / Xiaodong Yan / Ningshao Xia /
要旨: Coxsackievirus A6 (CVA6) has recently emerged as a major cause of hand, foot and mouth disease in children worldwide but no vaccine is available against CVA6 infections. Here, we demonstrate the ...Coxsackievirus A6 (CVA6) has recently emerged as a major cause of hand, foot and mouth disease in children worldwide but no vaccine is available against CVA6 infections. Here, we demonstrate the isolation of two forms of stable CVA6 particles-procapsid and A-particle-with excellent biochemical stability and natural antigenicity to serve as vaccine candidates. Despite the presence (in A-particle) or absence (in procapsid) of capsid-RNA interactions, the two CVA6 particles have essentially identical atomic capsid structures resembling the uncoating intermediates of other enteroviruses. Our near-atomic resolution structure of CVA6 A-particle complexed with a neutralizing antibody maps an immune-dominant neutralizing epitope to the surface loops of VP1. The structure-guided cell-based inhibition studies further demonstrate that these loops could serve as excellent targets for designing anti-CVA6 vaccines.Coxsackievirus A6 (CVA6) causes hand, foot and mouth disease in children. Here the authors present the CVA6 procapsid and A-particle cryo-EM structures and identify an immune-dominant neutralizing epitope, which can be exploited for vaccine development.
履歴
登録2017年6月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_software / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_software.name / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
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  • マップデータ: EMDB-6751
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Genome polyprotein
B: Genome polyprotein
C: Genome polyprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,8383
ポリマ－87,8383
非ポリマー00
水0
1
A: Genome polyprotein
B: Genome polyprotein
C: Genome polyprotein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,270,260180
ポリマ－5,270,260180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
Buried area11070 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area26970 Å2
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Genome polyprotein
B: Genome polyprotein
C: Genome polyprotein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 439 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)439,18815
ポリマ－439,18815
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Genome polyprotein
B: Genome polyprotein
C: Genome polyprotein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 527 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)527,02618
ポリマ－527,02618
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
A: Genome polyprotein
B: Genome polyprotein
C: Genome polyprotein
x 60


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 5.27 MDa, 180 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,270,260180
ポリマ－5,270,260180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation59
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
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49generate(0.30901699, 0.5, -0.809017), (-0.5, 0.809017, 0.30901699), (0.80901699, 0.30901699, 0.5)230.32744, 88.6744, -143.47818
50generate(0.80901699, 0.309017, -0.5), (0.309017, 0.5, 0.80901699), (0.5, -0.80901699, 0.309017)87.76182, -142.00161, 230.46058
51generate(-0.30901699, 0.5, 0.80901699), (0.49999999, 0.809017, -0.30901699), (-0.80901699, 0.309017, -0.50000001)0.91257, -0.34857, 460.78802
52generate(1), (1), (1)1.128, -1.128
53generate(-0.30901699, -0.5, 0.80901699), (0.5, -0.809017, -0.30901699), (0.809017, 0.30901699, 0.5)232.15258, 373.80562, -143.47818
54generate(-0.80901699, -0.30901699, 0.5), (-0.309017, -0.5, -0.80901699), (0.5, -0.809017, 0.30901699)374.71819, 604.48163, 230.46058
55generate(-0.80901699, 0.309017, 0.5), (-0.309017, 0.5, -0.80901699), (-0.5, -0.80901699, -0.309017)231.80401, 373.24162, 603.91763
56generate(-1), (-1), (1)462.48001, 461.35201, -1.128
57generate(-0.809017, -0.30901699, -0.5), (0.30901699, 0.5, -0.809017), (0.5, -0.80901699, -0.30901699)604.8302, 230.32744, 372.67762
58generate(-0.5, 0.809017, -0.309017), (0.80901699, 0.309017, -0.5), (-0.30901699, -0.5, -0.809017)230.89144, 87.76182, 603.35363
59generate(0.5, 0.80901699, 0.309017), (0.809017, -0.30901699, -0.5), (-0.309017, 0.5, -0.809017)-142.56561, 230.676, 372.11362
60generate(0.80901699, -0.309017, 0.5), (0.309017, -0.5, -0.80901699), (0.5, 0.80901699, -0.309017)0.564, 461.56744, -1.47657

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要素

#1: タンパク質 Genome polyprotein


分子量: 33467.273 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 566-870 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Coxsackievirus A6 (コクサッキーウイルス)
細胞株: human rhabdomyosarcoma (RD) cell / 器官: Homo sapiens, humanヒト / 組織: muscle骨格筋 / 参照: UniProt: A0A0K2BNC7
#2: タンパク質 Genome polyprotein


分子量: 28095.559 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 7-=325 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Coxsackievirus A6 (コクサッキーウイルス)
細胞株: human rhabdomyosarcoma (RD) cell / 器官: homo sapiens, humanヒト / 組織: muscle骨格筋 / 参照: UniProt: A0A0K2BNC7
#3: タンパク質 Genome polyprotein


分子量: 26274.836 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 326-565 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Coxsackievirus A6 (コクサッキーウイルス)
細胞株: human rhabdomyosarcoma (RD) cell / 器官: homo sapiens, humanヒト / 組織: muscle骨格筋 / 参照: UniProt: A0A0K2BNC7

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Coxsackievirus A6 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Coxsackievirus A6 (コクサッキーウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
ウイルス殻名称: Coxsackievirus A6 A-particle capsid / 三角数 (T数): 1
緩衝液pH: 7.4
詳細: NaCl 137mmol/L, KCl 2.7mmol/L, Na2HPO4 10mmol/L, KH2PO4 2mmol/L
緩衝液成分濃度: 20 mmol/L / 名称: PBS
試料濃度: 1.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K
詳細: 3?L of virus sample was applied and blot for 6 seconds before plunging.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 93000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4300 nm / Cs: 2.3 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 25 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 203
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 7 / 利用したフレーム数/画像: 1-7

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.10.1_2155: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU1.4.3画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
7Chimeraモデルフィッティング
9RELION1.4初期オイラー角割当
10RELION1.4最終オイラー角割当
11RELION1.4分類
12RELION1.4３次元再構成
13Cootモデル精密化
14PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 13545
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 7152 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 163.92 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0095044
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.9426896
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.6013993
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.06771
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.007882

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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