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万見
- PDB-5x0y: Complex of Snf2-Nucleosome complex with Snf2 bound to SHL2 of the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5x0y
タイトルComplex of Snf2-Nucleosome complex with Snf2 bound to SHL2 of the nucleosome
要素
  • (DNA (167-MER)) x 2
  • Histone H2AヒストンH2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4ヒストンH4
  • Transcription regulatory protein SNF2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/HYDROLASE/DNA (構造) / Snf2 / nucleosome (ヌクレオソーム) / chromatin remodeling (クロマチンリモデリング) / STRUCTURAL PROTEIN-HYDROLASE-DNA complex (構造)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cell adhesion involved in single-species biofilm formation / positive regulation of mating type switching / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / aggrephagy / DNA strand invasion / rDNA binding / SWI/SNF complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity / nucleosomal DNA binding / ATP-dependent activity, acting on DNA ...positive regulation of cell adhesion involved in single-species biofilm formation / positive regulation of mating type switching / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / aggrephagy / DNA strand invasion / rDNA binding / SWI/SNF complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity / nucleosomal DNA binding / ATP-dependent activity, acting on DNA / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lysine-acetylated histone binding / DNA-templated DNA replication / structural constituent of chromatin / double-strand break repair / ヌクレオソーム / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / hydrolase activity / クロマチンリモデリング / protein heterodimerization activity / クロマチン / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / 核質 / ATP binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Glutamine-Leucine-Glutamine, QLQ / QLQ / QLQ domain profile. / QLQ / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / DNA binding domain with preference for A/T rich regions / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. ...Glutamine-Leucine-Glutamine, QLQ / QLQ / QLQ domain profile. / QLQ / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / DNA binding domain with preference for A/T rich regions / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / AT hook, DNA-binding motif / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / helicase superfamily c-terminal domain / ブロモドメイン / Bromodomain profile. / bromo domain / ブロモドメイン / Bromodomain-like superfamily / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Transcription regulatory protein SNF2 / ヒストンH4 / Histone H3.2 / ヒストンH2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.69 Å
データ登録者Li, M. / Liu, X. / Xia, X. / Chen, Z. / Li, X.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: Mechanism of chromatin remodelling revealed by the Snf2-nucleosome structure.
著者: Xiaoyu Liu / Meijing Li / Xian Xia / Xueming Li / Zhucheng Chen /
要旨: Chromatin remodellers are helicase-like, ATP-dependent enzymes that alter chromatin structure and nucleosome positions to allow regulatory proteins access to DNA. Here we report the cryo-electron ...Chromatin remodellers are helicase-like, ATP-dependent enzymes that alter chromatin structure and nucleosome positions to allow regulatory proteins access to DNA. Here we report the cryo-electron microscopy structure of chromatin remodeller Switch/sucrose non-fermentable (SWI2/SNF2) from Saccharomyces cerevisiae bound to the nucleosome. The structure shows that the two core domains of Snf2 are realigned upon nucleosome binding, suggesting activation of the enzyme. The core domains contact each other through two induced Brace helices, which are crucial for coupling ATP hydrolysis to chromatin remodelling. Snf2 binds to the phosphate backbones of one DNA gyre of the nucleosome mainly through its helicase motifs within the major domain cleft, suggesting a conserved mechanism of substrate engagement across different remodellers. Snf2 contacts the second DNA gyre via a positively charged surface, providing a mechanism to anchor the remodeller at a fixed position of the nucleosome. Snf2 locally deforms nucleosomal DNA at the site of binding, priming the substrate for the remodelling reaction. Together, these findings provide mechanistic insights into chromatin remodelling.
履歴
登録2017年1月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月26日Group: Refinement description
改定 1.22017年6月7日Group: Database references
改定 1.32019年10月9日Group: Data collection / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_sites / cell ...atom_sites / cell / em_entity_assembly / em_software
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c / _em_entity_assembly.entity_id_list / _em_software.name
改定 1.42024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6700
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (167-MER)
J: DNA (167-MER)
O: Transcription regulatory protein SNF2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)297,02111
ポリマ－297,02111
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area55670 Å2
ΔGint-376 kcal/mol
Surface area100870 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHO

#1: タンパク質 Histone H3.2


分子量: 15289.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A / ヒストンH2A


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h2aj, LOC494591 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8, UniProt: P06897*PLUS
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13524.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#7: タンパク質 Transcription regulatory protein SNF2 / ATP-dependent helicase SNF2 / Regulatory protein GAM1 / Regulatory protein SWI2 / SWI/SNF complex ...ATP-dependent helicase SNF2 / Regulatory protein GAM1 / Regulatory protein SWI2 / SWI/SNF complex component SNF2 / Transcription factor TYE3


分子量: 85802.805 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 666-1400 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SNF2, GAM1, RIC1, SWI2, TYE3, YOR290C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P22082, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (167-MER)


分子量: 51381.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#6: DNA鎖 DNA (167-MER)


分子量: 51723.949 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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詳細

配列の詳細Authors state that the sample sequence of chain D/H is conformed by DNA sequencing and consistents ...Authors state that the sample sequence of chain D/H is conformed by DNA sequencing and consistents with the literature (PDB code 3MVD).

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: SHL2 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil holey carbon grid
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 22500 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 32

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.10.1_2155: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1e2boxer.py2粒子像選択
2UCSFImage4画像取得
4CTFFIND3CTF補正
13RELION1.4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.69 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 90725 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01217683
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.10625116
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d20.25612340
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0532861
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062171

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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