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- PDB-5wsn: Structure of Japanese encephalitis virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wsn
タイトルStructure of Japanese encephalitis virus
要素
  • E protein
  • M protein
キーワードVIRUS (ウイルス) / Japanese encephalitis virus (日本脳炎) / Viral entry (ウイルス侵入) / Flavivirus / Neurotropism
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / フラビビリン / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / カプシド / nucleoside-triphosphate phosphatase / double-stranded RNA binding / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / フラビビリン / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / カプシド / nucleoside-triphosphate phosphatase / double-stranded RNA binding / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / host cell surface / RNA helicase activity / membrane => GO:0016020 / host cell endoplasmic reticulum membrane / host cell perinuclear region of cytoplasm / protein dimerization activity / ヘリカーゼ / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / host cell nucleus / structural molecule activity / virion attachment to host cell / virion membrane / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / : / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A ...: / : / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
カプシド / Genome polyprotein / カプシド
類似検索 - 構成要素
生物種Japanese encephalitis virus (日本脳炎ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Wang, X. / Zhu, L. / Li, S. / Yuan, S. / Qin, C. / Fry, E.E. / Stuart, I.D. / Rao, Z.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31570717 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Near-atomic structure of Japanese encephalitis virus reveals critical determinants of virulence and stability.
著者: Xiangxi Wang / Shi-Hua Li / Ling Zhu / Qing-Gong Nian / Shuai Yuan / Qiang Gao / Zhongyu Hu / Qing Ye / Xiao-Feng Li / Dong-Yang Xie / Neil Shaw / Junzhi Wang / Thomas S Walter / Juha T ...著者: Xiangxi Wang / Shi-Hua Li / Ling Zhu / Qing-Gong Nian / Shuai Yuan / Qiang Gao / Zhongyu Hu / Qing Ye / Xiao-Feng Li / Dong-Yang Xie / Neil Shaw / Junzhi Wang / Thomas S Walter / Juha T Huiskonen / Elizabeth E Fry / Cheng-Feng Qin / David I Stuart / Zihe Rao /
要旨: Although several different flaviviruses may cause encephalitis, Japanese encephalitis virus is the most significant, being responsible for thousands of deaths each year in Asia. The structural and ...Although several different flaviviruses may cause encephalitis, Japanese encephalitis virus is the most significant, being responsible for thousands of deaths each year in Asia. The structural and molecular basis of this encephalitis is not fully understood. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of mature Japanese encephalitis virus at near-atomic resolution, which reveals an unusual "hole" on the surface, surrounded by five encephalitic-specific motifs implicated in receptor binding. Glu138 of E, which is highly conserved in encephalitic flaviviruses, maps onto one of these motifs and is essential for binding to neuroblastoma cells, with the E138K mutation abrogating the neurovirulence and neuroinvasiveness of Japanese encephalitis virus in mice. We also identify structural elements modulating viral stability, notably Gln264 of E, which, when replaced by His264 strengthens a hydrogen-bonding network, leading to a more stable virus. These studies unveil determinants of neurovirulence and stability in Japanese encephalitis virus, opening up new avenues for therapeutic interventions against neurotropic flaviviruses.Japanese encephalitis virus (JEV) is a Flavivirus responsible for thousands of deaths every year for which there are no specific anti-virals. Here, Wang et al. report the cryo-EM structure of mature JEV at near-atomic resolution and identify structural elements that modulate stability and virulence.
履歴
登録2016年12月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell / em_software
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
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  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
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  • マップデータ: EMDB-6685
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MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E protein
B: M protein
C: E protein
D: M protein
E: E protein
F: M protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,2786
ポリマ－185,2786
非ポリマー00
水0
1
A: E protein
B: M protein
C: E protein
D: M protein
E: E protein
F: M protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,116,651360
ポリマ－11,116,651360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3
A: E protein
B: M protein
C: E protein
D: M protein
E: E protein
F: M protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 926 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)926,38830
ポリマ－926,38830
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation5
4
A: E protein
B: M protein
C: E protein
D: M protein
E: E protein
F: M protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.11 MDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,111,66536
ポリマ－1,111,66536
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
A: E protein
B: M protein
C: E protein
D: M protein
E: E protein
F: M protein
x 60


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 11.1 MDa, 360 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,116,651360
ポリマ－11,116,651360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
transform to crystal frame1
point symmetry operation60
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
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49generate(0.6708204, 0.16245982, 0.72360679), (-0.68819095, 0.5, 0.52573112), (-0.27639322, -0.85065081, 0.44721359)-225.53925, 268.29623, 680.33133
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51generate(0.94721361, -0.16245984, 0.27639317), (0.16245982, -0.5, -0.85065082), (0.27639318, 0.85065081, -0.44721361)-24.76451, 886.21737, 129.66871
52generate(0.44721358, -0.52573109, -0.72360682), (-0.85065083, -0.52573109), (0.27639319, 0.85065082, -0.44721359)729.86036, 962.43468, 129.66869
53generate(-0.67082041, -0.16245982, -0.72360679), (-0.68819095, 0.5, 0.52573114), (0.27639321, 0.85065081, -0.44721358)1035.53925, 268.29622, 129.66868
54generate(-0.86180338, 0.42532542, 0.27639322), (0.42532543, 0.30901698, 0.8506508), (0.27639322, 0.8506508, -0.4472136)469.83431, -236.92226, 129.66869
55generate(0.13819663, 0.42532541, 0.89442718), (0.95105652, -0.309017, -3.0E-8), (0.2763932, 0.8506508, -0.44721362)-185.46945, 144.97401, 129.6687
56generate(-0.44721358, 0.85065082, -0.27639318), (-0.5257311, 0.85065082), (0.72360682, 0.52573109, 0.44721359)353.54715, 273.40751, -282.10335
57generate(0.13819663, 0.95105651, 0.2763932), (0.42532542, -0.30901701, 0.8506508), (0.89442718, -2.0E-8, -0.44721362)-148.08677, 13.38152, 223.87853
58generate(0.809017, 0.58778524, -4.0E-8), (0.58778525, -0.809017, -1.0E-8), (-3.0E-8, -1.0E-8, -1)-160.7049, 494.59887, 810.00003
59generate(0.63819657, 0.26286556, -0.72360682), (-0.26286557, -0.80901699, -0.52573111), (-0.72360682, 0.52573111, -0.44721357)333.1306, 1052.03355, 666.26117
60generate(-0.13819663, 0.42532542, -0.89442718), (-0.95105652, -0.309017, 2.0E-8), (-0.27639319, 0.85065079, 0.44721362)650.95585, 915.32977, -8.69584

-
要素

#1: タンパク質 E protein


分子量: 53508.684 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Japanese encephalitis virus (日本脳炎ウイルス)
株: P3 / 器官: Homo sapiensヒト / 細胞株 (発現宿主): green monkey kidney (Vero) cells / 発現宿主: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 参照: UniProt: A1E4C6
#2: タンパク質 M protein


分子量: 8250.488 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Japanese encephalitis virus (日本脳炎ウイルス)
株: P3 / 器官: Homo sapiensヒト / 細胞株 (発現宿主): green monkey kidney (Vero) cells / 発現宿主: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 参照: UniProt: Q82863, UniProt: P27395*PLUS
配列の詳細This sequence is derived from Japanese encephalitis virus (P3 strain).

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Japanese encephalitis virus日本脳炎 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 11.8 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Japanese encephalitis virus (日本脳炎ウイルス)
株: P3
由来(組換発現)生物種: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 細胞: vero / プラスミド: no plasmids
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
ウイルス殻名称: Envelope proteinエンベロープ (ウイルス) / 直径: 500 nm / 三角数 (T数): 3
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS buffer
試料濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 298 K / 詳細: blot for 3 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Calibrated defocus min: 1200 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3000 nm / Cs: 2 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: OTHER
撮影平均露光時間: 1.5 sec. / 電子線照射量: 1.2 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 5 / 実像数: 2500
画像スキャン横: 3710 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 25 / 利用したフレーム数/画像: 2-18

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.10_2155: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2EMAN2画像取得EMAN2 e2boxer.py was used to automatically select particle images
3RELION1.3画像取得Relion was used to reconstruct 3D structures
5Gctf5CTF補正
8CHIMERA2モデルフィッティング
10RELION初期オイラー角割当
11RELION1.3最終オイラー角割当
12RELION1.3分類
13RELION1.3３次元再構成
14PHENIX3.Oモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 22000
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 15260 / クラス平均像の数: 120 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 120 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 3J57

3j57
PDB 未公開エントリ


PDB chain-ID: A / Pdb chain residue range: 1-395
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01113367
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.0818150
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.96110527
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0512075
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062297

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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