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- PDB-5wjb: Crystal Structure of Amino Acids 1733-1797 of Human Beta Cardiac ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wjb
タイトルCrystal Structure of Amino Acids 1733-1797 of Human Beta Cardiac Myosin Fused to Gp7
要素Capsid assembly scaffolding protein,Myosin-7
キーワードActin/DNA Binding Protein / Myosin (ミオシン) / Gp7 / Coiled-Coil (コイルドコイル) / Actin-DNA Binding Protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


viral scaffold / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / muscle myosin complex / muscle filament sliding / regulation of the force of heart contraction / transition between fast and slow fiber / myosin filament / myosin II complex / adult heart development ...viral scaffold / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / muscle myosin complex / muscle filament sliding / regulation of the force of heart contraction / transition between fast and slow fiber / myosin filament / myosin II complex / adult heart development / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / myosin complex / sarcomere organization / virion assembly / microfilament motor activity / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / myofibril / skeletal muscle contraction / striated muscle contraction / ATP metabolic process / stress fiber / cardiac muscle contraction / regulation of heart rate / sarcomere / muscle contraction / Z disc / actin filament binding / calmodulin binding / DNA binding / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage phi-29 scaffolding protein Gp7 / Capsid assembly scaffolding protein Gp7 / Phi29 scaffolding protein / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. ...Bacteriophage phi-29 scaffolding protein Gp7 / Capsid assembly scaffolding protein Gp7 / Phi29 scaffolding protein / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-7 / Capsid assembly scaffolding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus phage phi29 (ファージ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.905 Å
データ登録者Andreas, M.P. / Ajay, G. / Gellings, J. / Rayment, I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R21 HL111237 米国
引用ジャーナル: J. Struct. Biol. / 年: 2017
タイトル: Design considerations in coiled-coil fusion constructs for the structural determination of a problematic region of the human cardiac myosin rod.
著者: Andreas, M.P. / Ajay, G. / Gellings, J.A. / Rayment, I.
履歴
登録2017年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_audit_support / software
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _software.classification
改定 1.22017年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid assembly scaffolding protein,Myosin-7
B: Capsid assembly scaffolding protein,Myosin-7
C: Capsid assembly scaffolding protein,Myosin-7
D: Capsid assembly scaffolding protein,Myosin-7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,6304
ポリマ－63,6304
非ポリマー00
水23413
1
A: Capsid assembly scaffolding protein,Myosin-7
B: Capsid assembly scaffolding protein,Myosin-7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8152
ポリマ－31,8152
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5510 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area15550 Å2
手法PISA
2
C: Capsid assembly scaffolding protein,Myosin-7
D: Capsid assembly scaffolding protein,Myosin-7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8152
ポリマ－31,8152
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5530 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area15530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)26.456, 93.706, 234.096
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Capsid assembly scaffolding protein,Myosin-7 / Gene product 7 / gp7 / Head morphogenesis protein / Protein p7 / Scaffold protein / Myosin heavy ...Gene product 7 / gp7 / Head morphogenesis protein / Protein p7 / Scaffold protein / Myosin heavy chain 7 / Myosin heavy chain slow isoform / MyHC-slow / Myosin heavy chain / cardiac muscle beta isoform / MyHC-beta


分子量: 15907.618 Da / 分子数: 4
断片: UNP P13848 residues 2-47, UNP P12833 residues 1733-1797
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus phage phi29 (ファージ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: MYH7, MYHCB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CodonPlus / 参照: UniProt: P13848, UniProt: P12883
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 14% (w/v) methyl-ether PEG 2K, 1.5%(w/v) myo-inositol, 100 mM HEPES pH 7.5, 50 mM magnesium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→100 Å / Num. obs: 13797 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 19.296
反射 シェル解像度: 2.9→2.95 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.401 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 688 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NO4

1no4


解像度: 2.905→49.638 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 34.35
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2997 684 5 %
Rwork0.2489 --
obs0.2514 13673 99.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.905→49.638 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3769 0 0 13 3782
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033805
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5835100
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.6071528
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032567
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003682
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9052-3.12950.33241310.30612503X-RAY DIFFRACTION99
3.1295-3.44430.31871350.28442544X-RAY DIFFRACTION100
3.4443-3.94250.29081360.25552573X-RAY DIFFRACTION100
3.9425-4.96650.26711360.21972604X-RAY DIFFRACTION100
4.9665-49.64550.31731460.23252765X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.6112-2.14192.73086.21571.09117.81860.0599-1.0734-0.87130.5081-0.6038-0.03381.2356-0.02690.15890.2908-0.1766-0.04880.58970.02260.362316.762513.337945.9139
21.2030.82062.69320.28481.64253.9391-0.0573-0.20560.081-0.0247-0.16740.08670.1726-0.05820.2840.4718-0.0392-0.05750.719-0.00180.3978-1.022810.5549-8.5874
31.55931.06771.92023.0244-0.02827.97920.0145-0.64651.41770.0093-0.45790.40030.2058-0.44780.46530.3013-0.02030.02690.529-0.19780.699713.301627.188140.0536
40.22690.53922.1560.23731.77788.8682-0.0472-0.10110.08690.0525-0.18960.02010.3459-0.11960.17760.430.0538-0.06670.7846-0.07160.3912-1.40910.5302-7.2193
57.6226-3.26291.32154.8791-2.5617.22440.1546-1.3116-0.9161-0.0530.0502-0.31660.15720.5821-0.23290.28-0.1293-0.0460.56060.04210.34596.9881-33.496946.6729
61.34631.00563.57570.29522.47978.11140.0049-0.36450.1560.0218-0.34370.03660.2939-0.53480.30750.5322-0.0881-0.10590.66990.01540.4325-12.5528-36.513-9.3837
74.50592.75442.20663.5042.65922.1654-0.2691-0.09570.6071-0.08610.06510.12140.2876-0.00620.30380.25050.02280.04080.52810.00990.53693.1073-20.231640.5691
81.79311.30275.0694-0.00292.70332.01210.1641-0.03580.08630.025-0.2005-0.00990.65770.6664-0.58020.6987-0.0408-0.1550.9486-0.04960.4329-12.323-36.4405-6.9853
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 21 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 22 through 1797 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid -8 through 21 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 22 through 1797 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 2 through 23 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 24 through 1797 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'D' and (resid -7 through 21 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'D' and (resid 22 through 1797 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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