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- PDB-5uw2: Structure of E. coli MCE protein MlaD, periplasmic domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uw2
タイトルStructure of E. coli MCE protein MlaD, periplasmic domain
要素Probable phospholipid ABC transporter-binding protein MlaD
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / MCE protein / bacterial lipid transport
機能・相同性Probable phospholipid ABC transporter-binding protein MlaD / Mce/MlaD / MlaD protein / phospholipid transport / 細胞膜 / Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaD
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Bhabha, G. / Ekiert, D.C.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)K99GM112982 米国
Damon Runyon Cancer Research FoundationDRG-2140-12 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: Architectures of Lipid Transport Systems for the Bacterial Outer Membrane.
著者: Damian C Ekiert / Gira Bhabha / Georgia L Isom / Garrett Greenan / Sergey Ovchinnikov / Ian R Henderson / Jeffery S Cox / Ronald D Vale /
要旨: How phospholipids are trafficked between the bacterial inner and outer membranes through the hydrophilic space of the periplasm is not known. We report that members of the mammalian cell entry (MCE) ...How phospholipids are trafficked between the bacterial inner and outer membranes through the hydrophilic space of the periplasm is not known. We report that members of the mammalian cell entry (MCE) protein family form hexameric assemblies with a central channel capable of mediating lipid transport. The E. coli MCE protein, MlaD, forms a ring associated with an ABC transporter complex in the inner membrane. A soluble lipid-binding protein, MlaC, ferries lipids between MlaD and an outer membrane protein complex. In contrast, EM structures of two other E. coli MCE proteins show that YebT forms an elongated tube consisting of seven stacked MCE rings, and PqiB adopts a syringe-like architecture. Both YebT and PqiB create channels of sufficient length to span the periplasmic space. This work reveals diverse architectures of highly conserved protein-based channels implicated in the transport of lipids between the membranes of bacteria and some eukaryotic organelles.
履歴
登録2017年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Probable phospholipid ABC transporter-binding protein MlaD
B: Probable phospholipid ABC transporter-binding protein MlaD
C: Probable phospholipid ABC transporter-binding protein MlaD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3119
ポリマ－53,9193
非ポリマー3926
水0
1
A: Probable phospholipid ABC transporter-binding protein MlaD
B: Probable phospholipid ABC transporter-binding protein MlaD
C: Probable phospholipid ABC transporter-binding protein MlaD
ヘテロ分子

A: Probable phospholipid ABC transporter-binding protein MlaD
B: Probable phospholipid ABC transporter-binding protein MlaD
C: Probable phospholipid ABC transporter-binding protein MlaD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,62218
ポリマ－107,8376
非ポリマー78512
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area11210 Å2
ΔGint-401 kcal/mol
Surface area33790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.360, 63.820, 91.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 130.01, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Probable phospholipid ABC transporter-binding protein MlaD


分子量: 17972.891 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 32-183 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 遺伝子: mlaD, Z4556, ECs4072 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P64605
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.34 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M zinc acetate, 0.1 M MES pH 6.0, and 15% ethanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.116 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.116 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. obs: 12551 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 3.7 % / CC1/2: 0.47 / Net I/σ(I): 14.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5UW8

5uw8


解像度: 2.85→33.599 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 34.63
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2648 589 5.08 %
Rwork0.2394 --
obs0.2406 11594 91.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→33.599 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2557 0 6 0 2563
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032596
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7373526
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.53950
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028426
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003447
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.85-3.13660.37831260.3622356X-RAY DIFFRACTION79
3.1366-3.59010.30911460.28572767X-RAY DIFFRACTION92
3.5901-4.52140.29351580.24222952X-RAY DIFFRACTION98
4.5214-33.60150.23231590.21662930X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.21030.1951-0.56653.8698-2.52.47050.07330.0872-0.350.45040.04210.0766-0.41680.51140.00071.04820.0227-0.25740.8943-0.10311.043117.981125.742719.6262
20.5456-1.4116-0.23293.50790.58473.29310.0637-0.02660.359-0.00730.316-0.7627-0.54390.76080.00060.8444-0.06320.01751.0014-0.15921.241225.749825.3126-5.6183
34.2259-1.77840.94342.67670.81632.7218-0.27930.21870.2141-0.42480.0666-0.081-0.33310.27060.00021.1164-0.13220.11270.7670.03660.78188.103125.4868-25.0812
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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